IMUNOGLOBULINY: STRUKTURA, TYPY A FUNKCE - ANATOMIE A FYZIOLOGIE - 2025

Tyto imunoglobuliny jsou molekuly produkované B buňky a plazmatické buňky, které jsou nápomocny obranyschopnost organizmu. Skládají se z glykoproteinové biomolekuly imunitního systému. Po albuminu jsou jedním z nejhojnějších proteinů v krevním séru.

Protilátka je další název pro imunoglobuliny a jsou považovány za globuliny kvůli jejich chování při elektroforéze krevního séra, které je obsahuje. Imunoglobulinová molekula může být jednoduchá nebo složitá v závislosti na tom, zda je prezentována jako monomer nebo je polymerizovaná.

Společná struktura imunoglobulinů je podobná písmenu „Y“. Existuje pět typů imunoglobulinů, které představují morfologické, funkční a lokalizační rozdíly v těle. Strukturální rozdíly protilátek nejsou ve tvaru, ale ve složení; každý typ má specifický cíl.

Imunitní odpověď podporovaná imunoglobuliny je vysoce specifický a vysoce komplexní mechanismus. Stimul pro jeho sekreci buňkami je aktivován v přítomnosti cizích látek do těla, jako jsou bakterie. Role imunoglobulinu bude vázat se na cizí prvek a eliminovat ho.

Imunoglobuliny nebo protilátky mohou být přítomny jak v krvi, tak na membránovém povrchu orgánů. Tyto biomolekuly představují důležité prvky v obranném systému lidského těla.

Struktura

Struktura protilátek obsahuje aminokyseliny a uhlohydráty, oligosacharidy. Převládající přítomnost aminokyselin, jejich množství a distribuce je to, co určuje strukturu imunoglobulinu.

Stejně jako všechny proteiny mají imunoglobuliny primární, sekundární, terciární a kvartérní struktury, které určují jejich typický vzhled.

Vzhledem k počtu přítomných aminokyselin mají imunoglobuliny dva typy řetězců: těžký řetězec a lehký řetězec. Také podle aminokyselinové sekvence ve své struktuře má každý z řetězců variabilní oblast a konstantní oblast.

Těžké řetězy

Těžké řetězce imunoglobulinů odpovídají polypeptidovým jednotkám tvořeným sekvencemi 440 aminokyselin.

Každý imunoglobulin má 2 těžké řetězce a každý z nich má zase variabilní oblast a konstantní oblast. Konstantní oblast má 330 aminokyselin a variabilní 110 sekvenovaných aminokyselin.

Struktura těžkého řetězce se u každého imunoglobulinu liší. Existuje celkem 5 typů těžkého řetězce, které určují typy imunoglobulinu.

Typy těžkých řetězců jsou identifikovány řeckými písmeny γ, μ, α, ε, δ pro imunoglobuliny IgG, IgM, IgA, IgE a IgD.

Konstantní oblast těžkých řetězců e a μ je tvořena čtyřmi doménami, zatímco ty, které odpovídají a, y, δ, mají tři. Každá konstantní oblast se tedy bude lišit pro každý typ imunoglobulinu, ale společná pro imunoglobuliny stejného typu.

Variabilní oblast těžkého řetězce je tvořena jedinou imunoglobulinovou doménou. Tato oblast má sekvenci 110 aminokyselin a bude se lišit v závislosti na specificitě protilátky pro antigen.

Ve struktuře těžkých řetězců lze pozorovat zaúhlení nebo ohyb - nazývané kloub - představující pružnou oblast řetězu.

Lehké řetězy

Lehké řetězce imunoglobulinu jsou polypeptidy tvořené přibližně 220 aminokyselinami. U lidí existují dva typy lehkého řetězce: kappa (κ) a lambda (λ), druhé se čtyřmi podtypy. Konstantní a variabilní domény mají každou sekvenci po 110 aminokyselinách.

Protilátka může mít dva K (K) lehké řetězce nebo pár A (A) řetězců, ale není možné, aby měla jeden z každého typu současně.

Fc a Fab segmenty

Protože každý imunoglobulin má tvar podobný "Y", může být rozdělen do dvou segmentů. "Dolní" segment, báze, se nazývá krystalizovatelná frakce nebo Fc; zatímco ramena "Y" tvoří Fab nebo frakci, která se váže na antigen. Každá z těchto strukturních sekcí imunoglobulinu plní jinou funkci.

Segment Fc

Segment Fc má dvě nebo tři konstantní domény těžkých řetězců imunoglobulinu.

Fc se může vázat na proteiny nebo specifický receptor na bazofilech, eosinofilech nebo žírných buňkách, čímž indukuje specifickou imunitní odpověď, která eliminuje antigen. Fc odpovídá karboxylovému konci imunoglobulinu.

Fab segment

Fab frakce nebo segment protilátky obsahuje variabilní domény na svých koncích, kromě konstantních domén těžkých a lehkých řetězců.

Konstantní doména těžkého řetězce pokračuje s doménami segmentu Fc, které tvoří pant. Odpovídá amino-koncovému konci imunoglobulinu.

Význam segmentu Fab je v tom, že umožňuje vazbu na antigeny, cizí a potenciálně škodlivé látky.

Variabilní domény každého imunoglobulinu zaručují jeho specificitu pro daný antigen; tato vlastnost dokonce umožňuje jeho použití v diagnostice zánětlivých a infekčních chorob.

Typy

Autor: Alejandro Porto, prostřednictvím Wikimedia Commons

Dosud známé imunoglobuliny mají specifický těžký řetězec, který je pro každý z nich konstantní a liší se od ostatních.

Existuje pět druhů těžkých řetězců, které určují pět typů imunoglobulinů, jejichž funkce jsou odlišné.

Imunoglobulin G (IgG)

Imunoglobulin G je nejpočetnější variantou. Má těžký řetězec gama a vyskytuje se v nemolekulární nebo monomerní formě.

IgG je nejhojnější jak v krevním séru, tak v tkáňovém prostoru. Minimální změny v aminokyselinové sekvenci těžkého řetězce určují jeho rozdělení na podtypy: 1, 2, 3 a 4.

Imunoglobulin G má ve svém segmentu Fc sekvenci 330 aminokyselin a molekulovou hmotnost 150 000, z nichž 105 000 odpovídá jeho těžkému řetězci.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin M je pentamer, jehož těžký řetězec je μ. Jeho molekulová hmotnost je vysoká, přibližně 900 000.

Aminokyselinová sekvence těžkého řetězce je 440 ve své Fc frakci. Nachází se převážně v krevním séru, což představuje 10 až 12% imunoglobulinů. IgM má pouze jeden podtyp.

Imunoglobulin A (IgA)

Odpovídá typu těžkého řetězce a a představuje 15% celkových imunoglobulinů. IgA se nachází v krvi i sekrecích, dokonce i v mateřském mléce, ve formě monomeru nebo dimeru. Molekulová hmotnost tohoto imunoglobulinu je 320 000 a má dva podtypy: IgA1 a IgA2.

Imunoglobulin E (IgE)

Imunoglobulin E je tvořen těžkým řetězcem e a je velmi vzácný v séru, kolem 0,002%.

IgE má molekulovou hmotnost 200 000 a je přítomen jako monomer primárně v séru, nosním hlenu a slinách. Je také běžné najít tento imunoglobulin v basofilech a žírných buňkách.

Imunoglobulin D (IgD)

Odrůda těžkého řetězce 5 odpovídá imunoglobulinu D, který představuje 0,2% celkových imunoglobulinů. IgD má molekulovou hmotnost 180 000 a je strukturován jako monomer.

Souvisí s B lymfocyty, připevněnými k jejich povrchu. Role IgD je však nejasná.

Změna typu

Imunoglobuliny mohou podléhat strukturální změně typu kvůli potřebě bránit se proti antigenu.

Tato změna je způsobena úlohou B lymfocytů při tvorbě protilátek prostřednictvím vlastnosti adaptivní imunity. Strukturální změna je v konstantní oblasti těžkého řetězce, aniž by se měnila variabilní oblast.

Změna typu nebo třídy může způsobit, že se IgM změní na IgG nebo IgE, a to nastane jako odpověď indukovaná interferonem gama nebo interleukiny IL-4 a IL-5.

Funkce

Role, kterou imunoglobuliny hrají v imunitním systému, má zásadní význam pro obranu těla.

Imunoglobuliny jsou součástí humorálního imunitního systému; to znamená, že jsou to látky vylučované buňkami pro ochranu před patogeny nebo škodlivými činiteli.

Poskytují účinný prostředek obrany, účinný, specifický a systematizovaný, mají velkou hodnotu jako součást imunitního systému. Mají obecné a specifické funkce v rámci imunity:

Obecné funkce

Protilátky nebo imunoglobuliny plní jak nezávislé funkce, tak aktivaci buněčně zprostředkovaných efektorových a sekrečních odpovědí.

Vazba antigen-protilátka

Imunoglobuliny mají funkci vazebné antigenní látky specificky a selektivně.

Tvorba komplexu antigen-protilátka je hlavní funkcí imunoglobulinu, a proto je imunitní odpověď, která může zastavit působení antigenu. Každá protilátka může vázat dva nebo více antigenů současně.

Efektorové funkce

Komplex antigen-protilátka většinou slouží jako iniciátor k aktivaci specifických buněčných odpovědí nebo k iniciaci sekvence událostí, které určují eliminaci antigenu. Dvěma nejčastějšími efektorovými odpověďmi jsou vazba buněk a aktivace komplementu.

Vazba na buňky závisí na přítomnosti specifických receptorů pro Fc segment imunoglobulinu, jakmile se naváže na antigen.

Buňky, jako jsou žírné buňky, eozinofily, bazofily, lymfocyty a fagocyty, mají tyto receptory a poskytují mechanismy pro eliminaci antigenu.

Aktivace komplementové kaskády je složitý mechanismus, který zahrnuje začátek sekvence, takže konečným výsledkem je sekrece toxických látek, které eliminují antigeny.

Specifické funkce

Za prvé, každý typ imunoglobulinu vyvine specifickou obrannou funkci:

Imunoglobulin G

- Imunoglobulin G poskytuje většinu obrany proti antigenním látkám, včetně bakterií a virů.

- IgG aktivuje mechanismy, jako je komplement a fagocytóza.

- Složení IgG specifického pro antigen je trvalé.

- Jedinou protilátkou, kterou matka může během těhotenství přenést na své děti, je IgG.

Imunoglobulin M

- IgM je protilátka s rychlou reakcí na škodlivé a infekční agens, protože poskytuje okamžitou akci, dokud není nahrazena IgG.

- Tato protilátka aktivuje buněčné reakce zabudované do membrány lymfocytů a humorální odpovědi, jako je například komplement.

- Je to první imunoglobulin syntetizovaný lidmi.

Imunoglobulin A

- Působí jako obranná bariéra proti patogenům tím, že je umístěna na površích sliznic.

- Vyskytuje se v dýchací sliznici, zažívacím traktu, močových cestách a také v sekrecích, jako jsou sliny, nosní sliz a slzy.

- Ačkoli je jeho aktivace komplementu nízká, může být spojena s lysozymy, které ničí bakterie.

- Přítomnost imunoglobulinu D v mateřském mléce i v kolostra umožňuje novorozencům získat jej během kojení.

Imunoglobulin E

- Imunoglobulin E poskytuje silný obranný mechanismus proti antigenům produkujícím alergii.

- Interakce mezi IgE a alergenem způsobí, že se zánětlivé látky zdají být odpovědné za příznaky alergií, jako je kýchání, kašel, kopřivka, zvýšené slzy a nosní hlen.

- IgE se může také připojit k povrchu parazitů prostřednictvím svého segmentu Fc, což vyvolává reakci, která způsobí jejich smrt.

Imunoglobulin D

- Monomerní struktura IgD je spojena s B lymfocyty, které neinteragovaly s antigeny, a proto hrají roli receptorů.

- Úloha IgD je nejasná.

Reference

1. (sf) Lékařská definice imunoglobulinu. Obnoveno z medicinenet.com
2. Wikipedia (nd). Protilátka. Obnoveno z en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobuliny. Obnoveno z sciposedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Imunoglobuliny a další molekuly B buněk, kurs obecné imunologie. Obnoveno z ugr.es
5. (sf) Úvod do imunoglobulinů. Obnoveno z thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomie imunitního systému. Obnoveno z emedicine.medscape.com
7. Biochemické otázky (2009). Imunoglobuliny: struktura a funkce. Obnoveno z biochemiequestions.wordpress.com
8. (sf) Imunoglobuliny - struktura a funkce. Obnoveno z microbiologybook.org