8 FAKTORŮ OVLIVŇUJÍCÍCH AKTIVITU ENZYMU - BIOLOGIE - 2025

Mezi faktory, které ovlivňují aktivitu enzymu, jsou ta činidla, nebo podmínky, které mohou změnit fungování enzymů. Enzymy jsou třídou proteinů, jejichž úkolem je urychlit biochemické reakce. Tyto biomolekuly jsou nezbytné pro všechny formy života, rostliny, houby, bakterie, protisty a zvířata.

Enzymy jsou nezbytné pro několik důležitých reakcí pro organismy, jako je odstraňování toxických sloučenin, rozklad potravin a tvorba energie.

Reprezentace enzymu Polyneuridin-Aldehyde Esterase.

Enzymy jsou tedy jako molekulární stroje, které usnadňují práci buněk a při mnoha příležitostech je jejich fungování za určitých podmínek ovlivněno nebo zvýhodněno.

Seznam faktorů, které ovlivňují enzymatickou aktivitu

Koncentrace enzymu

Se zvyšující se koncentrací enzymu se rychlost reakce úměrně zvyšuje. To však platí pouze do určité koncentrace, protože v určitém okamžiku se rychlost ustálí.

Tato vlastnost se používá ke stanovení aktivity sérových enzymů (z krevního séra) při diagnostice onemocnění.

Koncentrace substrátu

Zvýšení koncentrace substrátu zvyšuje rychlost reakce. Je tomu tak proto, že s molekulami enzymů se bude srážet více molekul substrátu, takže se produkt bude rychleji tvořit.

Avšak při překročení určité koncentrace substrátu nebude mít žádný vliv na rychlost reakce, protože enzymy by byly nasycené a fungovaly by při jejich maximální rychlosti.

pH

Změny v koncentraci vodíkových iontů (pH) výrazně ovlivňují aktivitu enzymů. Protože jsou tyto ionty nabité, vytvářejí atraktivní a odpudivé síly mezi vodíkovými a iontovými vazbami v enzymech. Tato interference způsobuje změny ve tvaru enzymů, a tím ovlivňuje jejich aktivitu.

Každý enzym má optimální pH, při kterém je reakční rychlost maximální. Optimální pH pro enzym tedy závisí na tom, kde normálně funguje.

Například střevní enzymy mají optimální pH asi 7,5 (mírně bazické). Naproti tomu enzymy v žaludku mají optimální pH asi 2 (velmi kyselé).

Slanost

Koncentrace solí také ovlivňuje iontový potenciál, a proto mohou interferovat s určitými vazbami enzymů, které mohou být součástí jejich aktivního místa. V těchto případech, stejně jako u pH, bude ovlivněna enzymatická aktivita.

Teplota

Jak se teplota zvyšuje, zvyšuje se aktivita enzymu a v důsledku toho rychlost reakce. Enzymy s velmi vysokou teplotou však denaturují, což znamená, že nadměrná energie narušuje vazby, které udržují jejich strukturu, což způsobuje, že nefungují optimálně.

Rychlost reakce tak rychle klesá, jak tepelná energie denaturuje enzymy. Tento efekt lze graficky pozorovat na zvonové křivce, kde rychlost reakce souvisí s teplotou.

Teplota, při které dochází k maximální reakční rychlosti, se nazývá optimální teplota enzymu, která je pozorována v nejvyšším bodě křivky.

Tato hodnota se liší pro různé enzymy. Většina enzymů v lidském těle však má optimální teplotu kolem 37,0 ° C.

Stručně řečeno, jak se teplota zvyšuje, zpočátku se rychlost reakce zvýší v důsledku zvýšení kinetické energie. Účinek rozpadu spojení bude však větší a větší a rychlost reakce se začne snižovat.

Koncentrace produktu

Akumulace reakčních produktů obvykle zpomaluje enzym. V některých enzymech se produkty kombinují se svým aktivním místem za vzniku volného komplexu, a tak inhibují aktivitu enzymu.

V živých systémech je tomuto typu inhibice obecně zabráněno rychlým odstraněním vytvořených produktů.

Aktivátory enzymů

Některé z enzymů vyžadují přítomnost dalších prvků, aby fungovaly lépe, mohou to být kationty anorganických kovů, jako je Mg2 ⁺, Mn2 ⁺, Zn2 ⁺, Ca2 ⁺, Co2 ⁺, Cu2 ⁺, Na ⁺, K ⁺, atd.

Ve vzácných případech jsou anionty také potřebné pro enzymatickou aktivitu, například chloridový anion (CI-) pro amylázu. Tyto malé ionty se nazývají enzymové kofaktory.

Existuje také další skupina prvků, které podporují aktivitu enzymů, nazývaných koenzymy. Koenzymy jsou organické molekuly, které obsahují uhlík, jako vitamíny, které se nacházejí v potravinách.

Příkladem by mohl být vitamin B12, což je koenzym methionin syntázy, enzymu nezbytného pro metabolismus bílkovin v těle.

Inhibitory enzymů

Inhibitory enzymů jsou látky, které negativně ovlivňují funkci enzymů a následně zpomalují nebo v některých případech zastavují katalýzu.

Existují tři běžné typy inhibice enzymů: kompetitivní, nekompetitivní a inhibice substrátu:

Konkurenční inhibitory

Konkurenční inhibitor je chemická sloučenina podobná substrátu, která může reagovat s aktivním místem enzymu. Když se aktivní místo enzymu váže na kompetitivní inhibitor, substrát se nemůže na enzym vázat.

Nesoutěžní inhibitory

Nekompetitivní inhibitor je také chemická sloučenina, která se váže na jiné místo na aktivním místě enzymu, které se nazývá allosterické místo. V důsledku toho enzym mění tvar a nemůže se již snadno vázat na svůj substrát, takže enzym nemůže správně fungovat.

Reference

1. Alters, S. (2000). Biology: Understanding Life (3rd ed.). Jones a Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8. ed.). WH Freeman and Company.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologie: Dynamická věda (1. vydání). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemistry for Today: General, Organic and Biochemistry (9. ed.). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organická a biologická chemie (6. vydání). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochemie: Život na molekulární úrovni (5. vydání). Wiley.