GLOBIN: VLASTNOSTI, STRUKTURA, FUNKCE A ZMĚNY - BIOLOGIE - 2025

Globin je proteinová struktura uspořádána v kulové nebo kulovité formě, tak být proto jeho jméno. Tato struktura je terciárního typu a je charakterizována složitostí, protože řetězec aminokyselin se skládá za vzniku sféroidního proteinu. Existuje několik typů globinových řetězců, které byly klasifikovány řeckými písmeny: alfa, beta, delta, gama, epsilon a zeta řetězce globin.

Aminokyseliny, které tvoří primární strukturu proteinu, se liší podle druhu, ke kterému patří (lidé nebo zvířata). U stejného druhu se také liší podle aktuálního stavu života organismu (embryonální život, fetální život nebo život po narození).

Různé struktury, které obsahují globin ve svém složení. Zdroje: Wikipedia.com/BiancaDescals / Původním uploaderem byl ProteinBoxBot na anglické Wikipedii. /Wikipedia.com

Genetická informace pro syntézu různých globinových řetězců je obsažena v různých chromozomech. Například globiny alfa řetězce jsou nalezeny na chromozomu 16, zatímco genetické informace o globinech beta, delta, gama a epsilon jsou na chromozomu 11.

vlastnosti

Globin je součástí důležitých struktur v těle, například nejdůležitější jsou: hemoglobin a myoglobin.

Hemoglobin obsahuje čtyři globinové řetězce (alfa 1 a alfa 2) a (beta 1 a beta 2). Každá globin má záhyb, kde chrání skupinu hem.

Na druhé straně existuje myoglobin. Která má méně složitou strukturu než hemoglobin. To představuje globulární polypeptid jednoho pruhu uspořádaného sekundárně.

Až donedávna se věřilo, že to byly jediné látky, které obsahovaly globin ve vyšších bytostech, ale dnes je známo, že další dvě mají globin ve své ústavě: cytoglobin a neuroglobin.

Cytoglobin je přítomen ve většině tkání a nachází se zejména ve pojivové tkáni a také v sítnici.

Neuroglobin zase dává přednost nervové tkáni, tedy jejímu názvu. Neuroglobin byl nalezen v nervových buňkách mozku lokalizovaných na úrovni mozkové kůry, stejně jako na jiných místech, jako je thalamus, hypothalamus, hippocampus a cerebellum.

Nejsou však jedinými místy, protože mimo nervový systém se nacházejí v ostrůvcích Langerhansových slinivky břišní a v sítnici.

Struktura

Existuje 6 různých typů globinových řetězců, které jsou označeny písmeny řecké abecedy: alfa (a), beta (β), gama (γ), delta (δ), epsilon (ε) a zeta (ζ). Tyto řetězce patří do rodiny globinu, ale liší se od sebe počtem aminokyselin, které mají.

Tyto polypeptidy mají primární, sekundární a terciární strukturu. Jediný řetězec aminokyselin představuje primární strukturu. Když je řetěz navinut na spirály nebo spirály, tvoří sekundární strukturu.

Pokud se tato struktura mnohokrát přehne, vytvoří globulární strukturu odpovídající terciární struktuře.

Podobně mohou získat kvartérní formu pouze tehdy, když jsou 4 molekuly globinu nebo řetězce kombinovány v terciární formě.

Takto se vyskytuje ve složité struktuře hemoglobinu. U myoglobinu je to však jiné. V tomto případě se globin objevuje jako monomer, to znamená, že má jediný peptidový řetězec, který je uspořádán do záhybů a vytváří 8 helixů (sekundární struktura).

Jak hemoglobin, tak myoglobin mají uvnitř své komplexní struktury hemovou skupinu.

Hemoglobin

V této molekule se vážou 2 alfa globinové řetězce a 2 beta řetězce. Takto jsou dokonale spojeni s umístěním skupiny heme plus železa v jejich centru.

Mezi těmito strukturami jsou slabé a silné vazby. 19 slabých svazků se účastní 19 aminokyselin a spojení nastává následujícím způsobem: řetězec alfa 1 se připojuje k řetězci beta 2 a řetězec alfa 2 se připojuje k řetězci beta 1.

Mezitím se na silných odborech podílí 35 aminokyselin a řetězce, které se připojují, jsou: řetězec alfa 1 se připojuje k řetězci beta 1 a řetězec alfa 2 se připojuje k řetězci beta 2.

Umístění alfa 1 a alfa 2, beta 1 a beta 2 řetězců ve struktuře hemoglobinu. Zdroj: Upravený obrázek OpenStax College (přeloženo do španělštiny)

Myoglobin

Globulární proteinová skupina je také přítomna v myoglobinu, ale v tomto případě existuje jediný peptidový řetězec složený ze 153 aminokyselin. Jeho prostorové uspořádání je sekundární a má 8 alfa helixů.

Tato proteinová struktura strategicky umisťuje hydrofobní aminokyseliny směrem dovnitř struktury, zatímco hydrofilní nebo polární aminokyseliny směřují ven.

Tento design je ideální pro umístění skupiny heme uvnitř (hydrofobní část). To je připojeno k proteinu nekovalentními vazbami.

Cytoglobin

Byl objeven v roce 2001 a je považován za typ hemoglobinu, ale liší se v tom, že je hexacoordinated, zatímco hemoglobin a myoglobin jsou pentacoordinated. To souvisí s pozicí, že se aminokyselina histidin blíží skupině hem.

Neuroglobin

Jeho objev byl učiněn v roce 2000. Neuroglobin je monomer, který má 150 aminokyselin, a proto je velmi podobný myoglobinu. Struktura neuroglobinu je 21% až 25% podobná myoglobinu a hemoglobinu.

Funkce

Protože globin se v těle nenachází sám, ale jako součást určitých struktur, jsou uvedeny funkce, které každá z nich plní:

Hemoglobin

Nachází se uvnitř erytrocytů. Je zodpovědný za fixaci a transport kyslíku z plic do tkání. Stejně tak čistí tělo oxidu uhličitého, dělá opačnou cestu.

Myoglobin

Hemová skupina lokalizovaná v globinu má funkci ukládání kyslíkových molekul k okysličování srdečního svalu a kosterního svalu.

Cytoglobin

Předpokládá se, že tento protein může ovlivnit ochranu hypoxických a oxidačních stresových stavů v tkáních. Rovněž se předpokládá, že může přenášet arteriální kyslík do mozku.

Neuroglobin

Neuroglobin má schopnost vázat kyslík, oxid uhelnatý a oxid dusnatý.

Funkce neuroglobinu však dosud není s jistotou známa, ale má se za to, že souvisí s regulací hypoxie a mozkové ischemie. Zejména by to fungovalo jako neuroprotektivum.

Protože neuroglobin má podobnou strukturu jako hemoglobin a myoglobin, předpokládá se, že by se mohl podílet na dodávce kyslíku na úrovni neuronů. Předpokládá se také, že může eliminovat volné radikály a dusík, které jsou produkovány v dýchacím řetězci.

Pokud jde o oxid dusnatý, má se za to, že ho eliminuje, když je kyslík normální, a produkuje ho v hypoxických procesech z NO ₂.

Úpravy

Alfa a beta globinové řetězce jsou kódovány různými geny lokalizovanými na chromozomech 16 a 11.

Jedinci s hemoglobinem S (srpkovitá buňka nebo srpkovitá anémie) mají defekt v řetězci beta globinu. Defekt spočívá v substituci dusíkatých bází na úrovni nukleotidu číslo 20 zapojeného genu, kde dochází ke změně adeninu za thymin.

Mutace v genu β ^s chromozomu 11 způsobují různé haplotypy zvané globin: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu nebo CAR a asijské nebo arabsko-indické.

Znalost typu haplotypu, který mají pacienti s srpkovitou anémií, je epidemiologicky důležitá, protože nám umožňuje poznat distribuci různých haplotypů, ale tato informace také poskytuje důležitá data pro poznání prognózy nemoci.

Například: Je známo, že haplotyp Bantu je přísnější, zatímco senegalský a asijský typ jsou mírnější.

Rozdíly mezi jedním haplotypem a druhým spočívají v množství hemoglobinu F, které mají. Čím vyšší je procento hemoglobinu F a nižší hemoglobin S, tím lepší je prognóza. Čím nižší je množství hemoglobinu F a čím vyšší je hemoglobin S, tím horší je prognóza.

Tyto mutace jsou zděděny autozomálně spolu s mutací hemoglobinu S.

Reference

1. Globin. Wikipedia, encyklopedie zdarma. 19. října 2018, 13:44 UTC. 11. července 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobin." Wikipedia, encyklopedie zdarma. 7. července 2019, 21:16 UTC. 11. července 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotypy genu beta globinu v nosičích hemoglobinu S v Kolumbii. Biomédica 2012; 32: 103-111. K dispozici na adrese: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: nový člen rodiny globinů. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. K dispozici na adrese: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, encyklopedie zdarma. 1. září 2017, 17:26 UTC. 12. července 2019, 00:28 wikipedia.org