HEMIDESMOSOMY: POPIS, STRUKTURA A FUNKCE - BIOLOGIE - 2025

Tyto hemidesmososmas jsou asymetrické vzhled struktury, které se připojují epiteliální buňky. Bazální domény buňky jsou spojeny se základní bazální laminou. Jsou zvláště důležité v tkáních, které jsou ve stálém mechanickém napětí.

Tyto epitelové křižovatky mají na starosti zvyšování globální stability epiteliálních tkání v důsledku účasti mezilehlých vláken cytoskeletu a různých složek bazální laminy. To znamená, že podporují stabilní adheze v pojivové tkáni.

Schéma buňky a její odbory. 1. Suterénní membrána, 2. Buněčné jádro, 3. Cytoplazma, 4. Desmosom, 5. Hemidesmosom.

Zdroj Možný2006

Termín hemidesmosom může být zavádějící. I když je pravda, že hemidesmosom připomíná „napůl“ desmozom (další typ struktury spojené s adhezí mezi sousedními buňkami), jen málo biochemických složek se shoduje mezi oběma strukturami, takže podobnost je zcela povrchní.

V klasifikaci buněčných spojení jsou hemidesmozomy považovány za kotevní spojení a jsou seskupeny společně s těsnými spojeními, desmosomy pásů a bodovými desmosomy.

Kotevní spojení je zodpovědné za udržování buněk pohromadě, zatímco opačná kategorie (mezery) má komunikační funkce mezi sousedními buňkami.

Popis

Buňky jsou stavebními kameny živých věcí. Analogie s cihlou nebo stavebním blokem však v některých ohledech selhává. Na rozdíl od cihel budovy mají sousední buňky řadu spojení a spolu komunikují.

Mezi buňkami jsou různé struktury, které je spojují a umožňují jak kontakt, tak komunikaci. Jednou z těchto ukotvovacích struktur jsou desmosomy.

Hemidesmozomy jsou buněčné křižovatky nacházející se v různých epitelech a jsou vystaveny stálému otěru a mechanickým silám.

V těchto oblastech existuje díky mechanickému stresu potenciální oddělení epitelových buněk od podkladové pojivové tkáně. Termín hemidesmozom pochází ze zřejmé podobnosti s napůl desmosomy.

Jsou běžné v kůži, rohovce (struktura umístěná v oku), různých sliznicích ústní dutiny, jícnu a vagíny.

Jsou umístěny na povrchu bazálních buněk a zvyšují adhezi bazální laminy.

Struktura

Desmozom je asymetrická spojovací struktura, která se skládá ze dvou hlavních částí:

• Vnitřní cytoplazmatická lamina, která se vyskytuje ve spojení s intermediárními filamenty - ta jsou známá také jako keratiny nebo tonofilamenty.
• Druhou složkou hemidesmosomů je vnější membránová deska, která je zodpovědná za spojení hemidesmosomu s bazální laminou. Tato asociace se účastní kotevní vlákna (vyrobená z lamininu 5) a integrin.

Proteiny, které tvoří hemidesmozom

V plaku hemidesmosomů jsou následující hlavní proteiny:

Plectin

Plectin je zodpovědný za vytváření příčných vazeb mezi vloženými vlákny a adhezní deskou desmosomu.

Ukázalo se, že tento protein má schopnost interagovat s jinými strukturami, jako jsou například mikrotubuly, aktinová vlákna. Proto jsou zásadní při interakci s cytoskeletem.

BP 230

Jeho funkcí je fixovat mezivlákna k intracelulární adhezivní desce. Jmenuje se 230, protože jeho velikost je 230 kDa.

Protein BP 230 byl spojen s různými chorobami. Nedostatek správně fungujícího BP 230 způsobuje stav zvaný bulózní pemfigoid, který způsobuje výskyt puchýřů.

U pacientů trpících tímto onemocněním bylo možné detekovat vysokou hladinu protilátek proti složkám hemidesmosomů.

Erbina

Je to protein s molekulovou hmotností 180 kDa. Jedná se o spojení mezi BP 230 a integriny.

Integriny

Na rozdíl od desmosomů, které jsou bohaté na kadheriny, mají hemidesmozomy vysoké množství typu proteinu nazývaného integriny.

Konkrétně jsme zjistili, že alfa ₆ p ₄ integrinu proteinu. Je to heterodimer tvořený dvěma polypeptidovými řetězci. Existuje extracelulární doména, která vstupuje do bazální laminy a navazuje interakce s lamininy (laminin 5).

Kotvící vlákna jsou molekuly tvořené lamininem 5, které jsou umístěny v extracelulární oblasti hemidesmozomů. Vlákna sahají od molekul integrinu k bazální membráně.

Tato interakce mezi lamininem 5 a zmíněným integrinem je rozhodující pro tvorbu hemidesmozomu a pro udržení adheze v epitelu.

Stejně jako u BP 230 byla nesprávná funkčnost integrinů spojena s určitými patologiemi. Jednou z nich je bulózní epidermolýza, dědičný stav kůže. Pacienti trpící tímto onemocněním mají mutace v genu, který kóduje integriny.

Kolagen typu XVII

Jsou to proteiny, které procházejí membránami a mají hmotnost 180 kDa. Souvisí s expresí a funkcí lamininu 5.

Biochemické a lékařské studie tohoto důležitého proteinu objasnily jeho roli při inhibici migrace buněk lokalizovaných v endotelu během procesu angiogeneze (tvorba krevních cév). Kromě toho reguluje pohyby keratinocytů v kůži.

CD151

Je to glykoprotein o molekulové hmotnosti 32 kDa a hraje nepostradatelnou roli při akumulaci proteinů integrinového receptoru. Tato skutečnost umožňuje usnadnit interakce mezi buňkami a extracelulární matricí.

Je důležité vyhnout se zaměňování termínů vlákna kotvy a vlákna kotvy, protože obě se v buněčné biologii používají poměrně často. Kotevní vlákna jsou vyrobena z lamininu 5 a kolagenu typu XVII.

Naproti tomu ukotvovací fibrily jsou vyrobeny z kolagenu typu VII. Obě struktury mají různé role v buněčné adhezi.

Funkce

Hlavní funkcí hemidesmosomů je přilnutí buněk k bazální vrstvě. Ten je tenká vrstva extracelulární matrice, jejíž funkcí je oddělit epiteliální tkáň a buňky. Jak již název napovídá, extracelulární matrice není složena z buněk, ale z vnějších proteinových molekul.

Zjednodušeně řečeno; Hemidesmozomy jsou molekulární struktury, které udrží naši kůži pohromadě a fungují jako druh šroubu.

Jsou umístěny v oblastech (mezi jinými mukosy, oči), které jsou neustále pod mechanickým stresem a jejich přítomnost pomáhá udržovat spojení mezi buňkou a laminou.

Reference

1. Freinkel, RK, a Woodley, DT (Eds.). (2001). Biologie kůže. CRC Stiskněte.
2. Kanitakis, J. (2002). Anatomie, histologie a imunohistochemie normální lidské kůže. European Journal of dermatology, 12 (4), 390-401.
3. Kierszenbaum, AL (2012). Histologie a buněčná biologie. Elsevier Brazílie.
4. Ross, MH, a Pawlina, W. (2006). Histologie. Lippincott Williams & Wilkins.
5. Welsch, U. a Sobotta, J. (2008). Histologie. Panamerican Medical Ed.