- vlastnosti
- Tvoří ho apoenzymy a kofaktory
- Přiznávají různé kofaktory
- Dočasné nebo trvalé spojení
- Funkce
- Příklady běžných holoenzymů
- RNA polymeráza
- DNA polymeráza
- Karbonová anhydráza
- Hemoglobin
- Cytochrom oxidáza
- Pyruvát kináza
- Pyruvátkarboxyláza
- Acetyl CoA karboxyláza
- Monoamin oxidáza
- Laktát dehydrogenáza
- Kataláza
- Reference
Holoenzym je enzym, který se skládá z části proteinu nazývá apoenzym kombinaci s molekulou non-protein nazvaný kofaktorem. Ani apoenzym ani kofaktor nejsou aktivní, jsou-li odděleně; to znamená, aby fungovaly, musí být spojeny.
Holoenzymy jsou tedy kombinované enzymy, a proto jsou katalyticky aktivní. Enzymy jsou typem biomolekul, jejichž funkcí je v zásadě zvyšovat rychlost buněčných reakcí. Některé enzymy potřebují pomoc jiných molekul, nazývaných kofaktory.
Apoenzym + kofaktor = holoenzym
Kofaktory doplňují apoenzymy a vytvářejí aktivní holoenzym, který provádí katalýzu. Tyto enzymy, které vyžadují konkrétní kofaktor, jsou známé jako konjugované enzymy. Ty mají dvě hlavní složky: kofaktor, kterým může být kovový ion (anorganický) nebo organická molekula; apoenzym, proteinová část.
vlastnosti
Tvoří ho apoenzymy a kofaktory
Apoenzymy jsou proteinovou součástí komplexu a kofaktory mohou být ionty nebo organické molekuly.
Přiznávají různé kofaktory
Existuje několik typů kofaktorů, které pomáhají tvořit holoenzymy. Některé příklady jsou běžné koenzymy a vitaminy, například: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C a koenzym A.
Některé kofaktory s kovovými ionty, například: měď, železo, zinek, vápník a hořčík. Další třídou kofaktorů jsou tzv. Protetické skupiny.
Dočasné nebo trvalé spojení
Kofaktory se mohou vázat na apoenzymy s různou intenzitou. V některých případech je unie slabá a dočasná, zatímco v jiných případech je unie tak silná, že je trvalá.
V případech, kdy je vazba dočasná, když je kofaktor odstraněn z holoenzymu, změní se zpět na apoenzym a přestane být aktivní.
Funkce
Holoenzym je enzym připravený vykonávat svou katalytickou funkci; to znamená urychlit určité chemické reakce, které se vytvářejí v různých oblastech.
Funkce se mohou lišit v závislosti na konkrétním působení holoenzymu. Mezi nejdůležitější patří DNA polymeráza, jejíž funkcí je zajistit, aby se kopírování DNA provádělo správně.
Příklady běžných holoenzymů
RNA polymeráza
RNA polymeráza je holoenzym, který katalyzuje reakci syntézy RNA. Tento holoenzym je nezbytný k vytvoření RNA řetězců z řetězců DNA templátů, které fungují jako templáty během procesu transkripce.
Jeho funkcí je přidávat ribonukleotidy na 3 konec rostoucí molekuly RNA. V prokaryotech potřebuje apoenzym RNA polymerázy kofaktor nazývaný sigma 70.
DNA polymeráza
DNA polymeráza je také holoenzym, který katalyzuje polymerizační reakci DNA. Tento enzym plní velmi důležitou funkci pro buňky, protože má na starosti replikaci genetické informace.
DNA polymeráza potřebuje kladně nabitý ion, obvykle hořčík, aby mohla plnit svou funkci.
Existuje několik typů DNA polymerázy: DNA polymeráza III je holoenzym, který má dva základní enzymy (Pol III), každý složený ze tří podjednotek (a, ɛ a θ), posuvné svorky, která má dvě beta podjednotky a komplex fixace náboje, která má více podjednotek (δ, τ, γ, ψ a χ).
Karbonová anhydráza
Karbonová anhydráza, také nazývaná uhličitan dehydratáza, patří do rodiny holoenzymů, které katalyzují rychlou přeměnu oxidu uhličitého (CO2) a vody (H20) na bikarbonát (H2CO3) a protony (H +).
Enzym vyžaduje zinkový ion (Zn + 2) jako kofaktor, aby mohl plnit svou funkci. Reakce katalyzovaná karboanhydrázou je reverzibilní, a proto je její aktivita považována za důležitou, protože pomáhá udržovat rovnováhu kyselina-báze mezi krví a tkáněmi.
Hemoglobin
Hemoglobin je velmi důležitý holoenzym pro transport plynů v živočišných tkáních. Tento protein přítomný v červených krvinkách obsahuje železo (Fe + 2) a jeho funkcí je transport kyslíku z plic do jiných částí těla.
Molekulární struktura hemoglobinu je tetramer, což znamená, že se skládá ze 4 polypeptidových řetězců nebo podjednotek.
Každá podjednotka tohoto holoenzymu obsahuje skupinu hem a každá skupina hem obsahuje atom železa, který se může vázat na molekuly kyslíku. Hemová skupina hemoglobinu je jeho protetická skupina nezbytná pro jeho katalytickou funkci.
Cytochrom oxidáza
Cytochrom oxidáza je enzym, který se účastní procesů produkce energie, které se provádějí v mitochondriích téměř všech živých bytostí.
Je to komplexní holoenzym, který vyžaduje spolupráci určitých kofaktorů, iontů železa a mědi, aby katalyzoval reakci přenosu elektronů a výroby ATP.
Pyruvát kináza
Pyruvát kináza je dalším důležitým holoenzymem pro všechny buňky, protože se podílí na jedné z univerzálních metabolických drah: glykolýze.
Jeho funkcí je katalyzovat přenos fosfátové skupiny z molekuly nazývané fosfoenolpyruvát na jinou molekulu zvanou adenosin difosfát, za vzniku ATP a pyruvátu.
Apoenzym vyžaduje kationty draslíku (K`) a hořčíku (Mg + 2) jako kofaktory pro vytvoření funkčního holoenzymu.
Pyruvátkarboxyláza
Dalším důležitým příkladem je pyruvátkarboxyláza, holoenzym, který katalyzuje přenos karboxylové skupiny na molekulu pyruvátu. Pyruvát se tak převádí na oxaloacetát, důležitý meziprodukt v metabolismu.
Aby byla funkčně aktivní, vyžaduje apoenzym pyruvátkarboxyláza kofaktor nazývaný biotin.
Acetyl CoA karboxyláza
Acetyl-CoA karboxyláza je holoenzym, jehož kofaktorem, jak jeho název napovídá, je koenzym A.
Když se apoenzym a koenzym A spojí, holoenzym je katalyticky aktivní, aby plnil svou funkci: přeměňte karboxylovou skupinu na acetyl-CoA a přeměňte ji na malonyl koenzym A (malonyl-CoA).
Acetyl-CoA plní důležité funkce jak v živočišných buňkách, tak v rostlinných buňkách.
Monoamin oxidáza
Jedná se o důležitý holoenzym v lidském nervovém systému, jeho funkcí je podporovat degradaci některých neurotransmiterů.
Aby byla monoamin oxidáza katalyticky aktivní, musí se kovalentně vázat na svůj kofaktor, flavin adenin dinukleotid (FAD).
Laktát dehydrogenáza
Laktát dehydrogenáza je důležitým holoenzymem pro všechny živé bytosti, zejména v tkáních, které spotřebovávají hodně energie, jako je mimo jiné srdce, mozek, játra, kosterní sval, plíce.
Tento enzym vyžaduje přítomnost jeho kofaktoru, nikotinamid adenin dinukleotidu (NAD), aby katalyzoval konverzní reakci pyruvátu na laktát.
Kataláza
Kataláza je důležitým holoenzymem v prevenci buněčné toxicity. Jeho funkcí je rozkládat peroxid vodíku, produkt buněčného metabolismu, na kyslík a vodu.
Apoenzym katalázy vyžaduje, aby se aktivovaly dva kofaktory: manganový iont a protetická skupina HEMO, podobná hemoglobinu.
Reference
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Předběžná studie sérových laktátdehydrogenázy (LDH) --rognostního biomarkeru u karcinomu prsu. Žurnál klinického a diagnostického výzkumu, 6–8.
- Athappilly, FK, a Hendrickson, WA (1995). Struktura biotinylové domény acetyl-koenzymu Karboxyláza stanovená fázováním MAD. Struktura, 3 (12), 1407–1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8. ed.). WH Freeman and Company.
- Butt, AA, Michaels, S. a Kissinger, P. (2002). Souvislost hladiny laktátdehydrogenázy v séru s vybranými oportunními infekcemi a progresí HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
- Fegler, J. (1944). Funkce karboanhydrázy v krvi. Nature, 137–38.
- Gaweska, H., a Fitzpatrick, PF (2011). Struktury a mechanismus rodiny monoamin oxidázy. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
- Gupta, V. a Bamezai, RNK (2010). Lidská pyruvát kináza M2: Multifunkční protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
- Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, a Attwood, PV (2008). Struktura, mechanismus a regulace pyruvátkarboxylázy. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
- Muirhead, H. (1990). Isoenzymy pyruvát kinázy. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
- Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologie (7. vydání) Cengage Learning.
- Supuran, CT (2016). Struktura a funkce karbonových anhydráz. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
- Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, a Healy, J. (2004). Monoamin oxidázy: jistoty a nejistoty. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochemie: Život na molekulární úrovni (5. vydání). Wiley.
- Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R. & Li, LZ (2014). Je vyšší laktát ukazatelem metastatického rizika nádoru? Pilotní studie MRS pomocí hyperpolarizovaného13C-pyruvátu. Academic Radiology, 21 (2), 223-231.