LIPÁZA: CHARAKTERISTIKA, STRUKTURA, TYPY, FUNKCE - BIOLOGIE - 2025

Tyto lipázy představují velká rodina enzymů, které jsou schopné katalyzovat hydrolýzu esterových vazeb přítomných v substrátech, jako jsou triglyceridy, fosfolipidy, estery cholesterolu a některých vitaminů.

Jsou přítomny prakticky ve všech královstvích života, a to jak v mikroorganismech, jako jsou bakterie a kvasinky, tak v rostlinách a zvířatech; v každém typu organismu mají tyto enzymy zvláštní vlastnosti a vlastnosti, které je od sebe odlišují.

Grafické znázornění molekulární struktury lipázy (Zdroj: Zaměstnanci Jawahara Swaminathana a MSD v Evropském institutu bioinformatiky prostřednictvím Wikimedia Commons)

V závislosti na typu klasifikace je možné rozlišovat mezi „pravými“ lipázami, známými také jako triacylglycerolové lipázy, a dalšími enzymy s podobnou lipolytickou aktivitou, jako jsou fosfolipázy, sterol esterázy a retinylpalmitát esterázy.

První publikovanou zprávou o sekvenci enzymu lipázy byla zpráva De Caro et al. V roce 1981, který studoval pankreatickou triacylglycerol lipázu od prasat. Pozdější studie prokázaly existenci mnoha dalších systémových lipáz v živých organismech.

Nejdůležitějšími lipázami u zvířat jsou trávicí lipázy produkované slinivkou břišní a játry, které se pravidelně podílejí na metabolismu tuků konzumovaných ve stravě, a proto mají z různých hledisek důležité fyziologické důsledky.

V současné době se tyto enzymy nejen studují pro klinické a / nebo metabolické účely, ale vyrábějí se také průmyslově pro komerční účely ke zpracování potravin a jiných produktů a lze je získat kultivací speciálních mikroorganismů.

vlastnosti

Lipázy jsou ve vodě rozpustné proteiny a katalyzují hydrolytické reakce na nerozpustných substrátech. V přírodě se nacházejí v rovnováze mezi jejich aktivní formou a jejich neaktivní formou a aktivace nebo inaktivace závisí na různých vnitřních buněčných faktorech.

Patří do nadrodiny enzymů hydroláz s α / β záhyby, kde jsou klasifikovány také esterázy, thioesterázy, některé proteázy a peroxidázy, dehalogenázy a další intracelulární hydrolázy.

Lipázy jsou kódovány geny, které patří do rodiny, která zahrnuje geny kódující pankreatickou lipázu, jaterní lipázu, lipoproteinovou lipázu, endoteliální lipázu a fosfatidylserin fosfolipázu A1.

Katalytický mechanismus

Někteří autoři navrhují, že forma katalýzy, kterou tyto enzymy mají, je analogická formě serinových proteáz, což souvisí s přítomností tří speciálních zbytků aminokyselin v aktivním místě.

Mechanismus hydrolýzy zahrnuje tvorbu komplexu enzym-substrát (lipáza: triglycerid), následně tvorbu hemiacetálního meziproduktu a poté uvolnění diacylglyceridu a mastné kyseliny.

Poslední krok v hydrolýze, uvolňování mastných kyselin z aktivního místa, nastává vzorem známým jako „katapultový“ model, což znamená, že po štěpení nebo rozpadu esterové vazby je mastná kyselina z místa rychle vytlačena. katalytický.

Specifičnost substrátu

Lipázy mohou být specifické a rozlišovat mezi substráty, jako jsou triglyceridy, diacylglyceridy, monoglyceridy a fosfolipidy. Některé jsou specifické z hlediska mastných kyselin, tj. Co se týče jejich délky, stupně nasycení atd.

Mohou být také selektivní, pokud jde o oblast, kde katalyzují hydrolýzu, to znamená, že mohou mít polohovou specificitu, pokud jde o místo, na které se molekuly mastných kyselin váží na glycerolový páteř (na kterémkoli ze tří uhlíků).

Struktura

Stejně jako ostatní členové enzymové rodiny, do které patří, jsou lipázy charakterizovány topologií složenou z a-helixů a P-skládaných listů. Katalytické místo těchto enzymů se obvykle skládá z trojice aminokyselin: serinu, asparagové nebo glutamové kyseliny a histidinu.

Většina lipáz jsou glykoproteiny, které mají v závislosti na velikosti sacharidové části molekulovou hmotnost mezi 50 a 70 kDa.

Lidská pankreatická lipáza

Má 449 aminokyselinových zbytků a dvě oddělené domény: jeden N-terminál, kde se nachází katalytické místo a charakteristický násobek hydroláz (α / β), a druhý C-terminál menší velikosti a považovaný za „pomocný“, s struktura zvaná „β-sendvič“.

Jeho molekulová hmotnost je mezi 45 a 53 kDa a její katalytická aktivita je vyšší při teplotách blízkých 37 ° C a při pH mezi 6 a 10.

Funkce

Například v závislosti na orgánu, kde se nacházejí u savců, mají lipázy poněkud odlišné fyziologické funkce.

Jak již bylo uvedeno, existují specifické lipázy v slinivce břišní, játrech, ováriích a nadledvinách (v ledvinách) a v endoteliálních tkáních.

Jaterní lipázy jsou zodpovědné za metabolismus lipoproteinových částic, což jsou komplexy tvořené lipidy a proteiny, které fungují hlavně při transportu triglyceridů a cholesterolu mezi orgány a tkáněmi.

Konkrétně se lipázy účastní hydrolýzy nebo uvolňování mastných kyselin z triglyceridových molekul obsažených v lipoproteinech. To je nezbytné k získání energie z těchto molekul nebo k jejich recyklaci, která je používá jako prekurzory při syntéze jiných sloučenin.

Endotelové lipázy jsou přítomny v játrech, plicích, štítné žláze a reprodukčních orgánech a exprese jejich genů je regulována různými cytokiny. Tyto enzymy se také podílejí na metabolismu lipoproteinů.

Průmyslové funkce

V mlékárenském potravinářském průmyslu je používání lipáz běžné k hydrolýze tuků přítomných v mléce, což má přímé účinky na „zvýšení“ chuti v sýrech, krémech a jiných mléčných výrobcích.

Používají se také při výrobě jiných potravinářských výrobků, zejména během kvašení, za účelem zlepšení chuti a „stravitelnosti“ některých průmyslově připravených potravin.

Daleko od potravinářského průmyslu je používání lipáz mikrobiálního původu oblíbené ve formulaci detergentů a obecných čisticích látek, které snižují škodlivé účinky na životní prostředí, které je spojeno s obrovskou chemickou zátěží v konvenčních čisticích prostředcích.

Reference

1. Lowe, ME (2002). Triglyceridové lipázy pankreatu. Journal of Lipid Research, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA a Ramji, DP (2002). Lipoproteinová lipáza: struktura, funkce, regulace a role v nemoci. J. Mol. Med., 80, 753 - 769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Hepatická lipáza: vztah struktura / funkce, syntéza a regulace. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Jaterní lipáza, metabolismus lipoproteinů a aterogeneze. Arterioskleróza, trombóza a vaskulární biologie, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Lipázy z savců a ryb. Recenze v Fisheries Science, 29, 37–41.