MYOFILAMENTY: TYPY, STRUKTURA A ORGANIZACE - BIOLOGIE - 2025

Tyto myofilaments jsou kontraktilní proteiny myofibril, které jsou strukturní jednotky svalových buněk, buněk podlouhlé nazývané svalových vláken.

Svalová vlákna a jejich složky mají zvláštní názvy. Například membrána, cytoplazma, mitochondrie a endoplazmatické retikulum jsou známé jako sarkolemma, sarkoplazma, sarkosomy a sarkoplazmatické retikulum.

Struktura myofilamentů (Zdroj: Mikael Häggström, používá se svolením. Via Wikimedia Commons)

Stejně tak se kontraktilní prvky uvnitř nazývají společně myofibrily; a kontraktilní proteiny, které tvoří myofibrily, se nazývají myofilamenty.

Existují dva typy myofilů: tenké a silné. Tenká vlákna jsou tvořena hlavně třemi proteiny: F-aktinem, tropomyosinem a troponinem. Silná vlákna jsou vyrobena výhradně z jiného proteinu známého jako myosin II.

Kromě těchto látek jsou k silným i tenkým vláknům přidruženy další proteiny, ty však nemají kontraktilní funkce, ale spíše strukturální, mezi nimiž jsou například titin a nebulin.

Druhy svalových vláken

Zvláštní uspořádání myofilamentů, které tvoří myofibrily, vede ke vzniku dvou typů svalových vláken: pruhovaných svalových vláken a vláken hladkého svalstva.

Pruhovaná svalová vlákna, je-li vyšetřena pod optickým mikroskopem, vykazují vzorec pruhování nebo příčných pruhů, které se opakují po celém jejich povrchu a které svému svazku, který je obsahuje, pojmenovávají pruhovaný sval. Existují dva typy pruhovaných svalových vláken, kosterní a srdeční.

Svalová vlákna, která nevykazují tento vzor příčných pásů, se nazývají hladká vlákna. Jsou to ty, které tvoří svaly cévních stěn a vnitřnosti.

Struktura

Tenká vlákna

Tyto myofilamenty se skládají z F aktinu a dvou asociovaných proteinů: tropomyosinu a troponinu, které mají regulační funkce.

F aktin nebo vláknitý aktin je polymer jiného menšího globulárního proteinu nazývaného G aktin nebo globulární aktin, s molekulovou hmotností přibližně 42 kDa. Má vazebné místo pro myosin a je uspořádáno ve dvou řetězcích uspořádaných jako dvojitá spirála složená z přibližně 13 monomerů na otáčku.

Vlákna F-aktinu se vyznačují tím, že mají dva póly: jeden pozitivní, směřující k Z disku a druhý negativní, uspořádaný směrem ke středu sarkomery.

Tropomyosin je také tvořen dvojitým řetězcem polypeptidu s dvojitou spirálou. Je to protein o velikosti 64 kDa, který tvoří vlákna, která jsou umístěna v drážkách zanechaných dvojitými řetězci spirály tenkých F-aktinových vláken, jako by „vyplňovala“ prázdné mezery ve spirále.

V klidu tropomyosin pokrývá nebo „pokrývá“ vazebná místa aktinu pro myosin, což brání interakci obou proteinů, což způsobuje svalovou kontrakci. Kolem každého tenkého vlákna a asi 25-30 m od začátku každého tropomyosinu je další protein zvaný troponin.

Troponin (Tn) je proteinový komplex složený ze tří globulárních polypeptidových podjednotek nazývaných troponin T, C a I. Každá molekula tropomyosinu má asociovaný troponinový komplex, který jej reguluje, a společně jsou zodpovědné za regulaci iniciace a ukončení. svalové kontrakce.

Silné myofilamenty

Hustá vlákna jsou polymery myosinu II o hmotnosti 510 kDa a sestávají ze dvou těžkých řetězců o 222 kDa každého a čtyř lehkých řetězců. Lehké řetězce jsou dvou typů: 18 kDa základní lehké řetězce a 22 kDa regulační lehké řetězce.

Každý těžký řetězec myosinu II má tvar tyče s malou kulovou hlavou na konci, která vyčnívá téměř 90 ° a má dvě vazebná místa, jedno pro aktin a jedno pro ATP. Proto tyto proteiny patří do rodiny ATPáz.

Husté vlákno se skládá z více než 200 molekul myosinu II. Kulovitá hlava každé z těchto molekul se během kontrakce chová jako "pádlo", tlačí aktin, ke kterému je připojena, takže se posune směrem ke středu sarkomery.

Organizace

Ve svalovém vláknu s kostnatými pruhy, myofibrily zabírají většinu sarkoplazmy a jsou uspořádány v uspořádaných podélných shlucích v celé buňce.

V podélném řezu pozorovaném optickým mikroskopem jsou pozorovány světelné pásy, nazývané Pásy I, a tmavé pásy, nazývané Pásy A. Tyto pásy odpovídají uspořádanému uspořádání myofibril, a tedy myofilamentů, které je tvoří.

Ve středu pásma I je tmavá a tenká čára s názvem Linka nebo Z Disk. Střed každé pásky A má světlejší oblast známou jako Band H, která je centrálně rozdělena tmavší čarou nazvanou Line M.

Odděleně mezi dvěma Z linkami je popsána struktura zvaná sarkomery, která je funkční jednotkou kosterního svalu. Sarkomér se skládá ze kontraktivních myofilamentů uspořádaných uspořádaně do pásem A, H a hemi-bandu I na obou koncích.

Pásy I obsahují pouze tenká vlákna, pásek A obsahuje silná vlákna propletená na svých dvou koncích jemnými vlákny a pásek H obsahuje pouze silná vlákna.

Jak jsou myofilamenty organizovány uvnitř sarkomery?

Silné i tenké myofilamenty lze vidět zkoumáním vzorku kosterního kosterního svalu pod elektronovým mikroskopem. Říká se, že se „vzájemně prolínají“ nebo „prolínají“ navzájem v sekvenčním, uspořádaném a paralelním uspořádání.

Tenká vlákna pocházejí z disků Z a rozprostírají se na každé straně v opačném směru a směrem ke středu každé sousední sarkomery. Z disků Z na každém konci sarkomu v uvolněném svalu aktin cestuje na začátek H pásma na každé straně.

Ve svalových vláknech uvolněného kosterního svalu tedy tlusté myofilamenty zaujímají centrální oblast, která tvoří tmavé pruhy nebo pruhy A; a tenká vlákna se rozprostírají na obě strany sarkomery, aniž by dosáhly středu.

V průřezu v oblasti, kde se silná a tenká vlákna překrývají, lze pozorovat šestiúhelníkový vzor, ​​který zahrnuje silné vlákno ve středu a šest tenkých vláken, která jej obklopují, a které jsou umístěny na každé z hran šestiúhelníku..

Tato organizace myofilamentů ve sarkomere je zachována funkcí řady proteinů asociovaných s myofilamenty, které mají strukturální funkce, mezi nimiž lze zvýraznit titin, alfa aktin, nebulin, myomesin a protein C..

Mechanismus kontrakce

Když se acetylcholin (neurotransmiter) uvolní do neuromuskulární destičky stimulací motorického neuronu, svalové vlákno se excituje a v sarkoplazmatickém retikulu se otevřou napěťově řízené vápníkové kanály.

Vápník se váže na troponin C, což má za následek konformační změnu v tropomyosinu, čímž se odkrývají aktivní místa aktinu, čímž dochází ke kontrakci. Když hladina vápníku klesne, tropomyosin se vrací do své původní polohy a kontrakce přestává.

Vystavení vazebných míst pro aktin myosinu umožňuje vazbě jak proteinů, tak i myosinu tlačit aktin směrem do středu sarkomeru, který klouže po myosinu.

Během svalové kontrakce se linie Z každého sarkomeru přibližují ke středu, přibližují se k linii M, zvyšují interdigitaci mezi aktinem a myosinem a snižují velikost pásů I a H. Stupeň zkrácení bude záviset na sumaci zkrácení každého ze sarkomů kontrahovaného svalu.

Reference

1. Berne, R., & Levy, M. (1990). Fyziologie. Mosby; Mezinárodní vydání.
2. Fox, SI (2006). Human Physiology (9. ed.). New York, USA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Textový atlas histologie (2. vydání). Mexico DF: McGraw-Hill Interamericana Editors.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. a Weil, P. (2009). Harperova ilustrovaná biochemie (28. vydání). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biochemie. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
6. Ross, M. a Pawlina, W. (2006). Histologie. Text a atlas s korelovanou buněčnou a molekulární biologií (5. vydání). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Fyziologické základy lékařské praxe (12. vydání). Mexico DF: Editorial Médica Panamericana.