TYROSIN: VLASTNOSTI, STRUKTURA, FUNKCE, VÝHODY - BIOLOGIE - 2025

Tyrosin (Tyr, Y), je jedním z 22 aminokyselin, které tvoří proteiny všech buněk v živých bytostí. Na rozdíl od jiných aminokyselin, jako je valin, threonin, tryptofan, leucin, lysin a další, tyrosin je "podmíněně" esenciální aminokyselina.

Název "tyrosin" pochází z řeckého slova "tiros", což znamená sýr, protože tato aminokyselina byla objevena poprvé v této potravě. Termín byl vytvořen v 1846 Liebig, kdo míchal sýr s hydroxidem draselného a získal neznámou sloučeninu, stěží rozpustný ve vodě.

Chemická struktura aminokyseliny Tyrosin (Zdroj: Clavecin přes Wikimedia Commons)

Po počátečním popisu jej získali jiní vědci, jako je Warren de la Rue a Hinterberger, z kokcidního hmyzu a z rohovníkových proteinů. Jeho oddělení od hydrolýzy jiných proteinů kyselinou chlorovodíkovou popsal v roce 1901 Mörner.

Obecně je tato aminokyselina získávána u savců díky hydroxylaci fenylalaninu, ačkoli je také absorbována ve střevě z proteinů konzumovaných potravou.

Tyrosin má v lidském těle mnoho funkcí a mezi ty nejdůležitější patří snad substrát pro produkci neurotransmiterů a hormonů, jako je adrenalin a hormon štítné žlázy.

vlastnosti

Tyrosin váží přibližně 180 g / mol a jeho skupina R nebo postranní řetězec má disociační konstantu pKa 10,07. Jeho relativní hojnost v buněčných proteinech nepřesahuje 4%, ale má mnoho funkcí nezbytných pro fyziologii člověka.

Tato aminokyselina patří do skupiny aromatických aminokyselin, ve kterých se také nachází fenylalanin a tryptofan. Členové této skupiny mají aromatické kruhy ve svých R skupinách nebo postranních řetězcích a jsou obecně hydrofobní nebo nepolární aminokyseliny.

Stejně jako tryptofan, tyrosin absorbuje ultrafialové světlo a je jedním z aminokyselinových zbytků odpovědných za absorbci světla při 280 nm mnoha proteinů, což je užitečné pro jeho charakterizaci.

Považuje se za „podmíněně“ esenciální aminokyselinu, protože její biosyntéza u lidí závisí na fenylalaninu, esenciální aminokyselině. Pokud tělo splňuje denní potřeby fenylalaninu, lze tyrosin bez problémů syntetizovat a není omezující aminokyselinou.

Pokud však dieta chybí ve fenylalaninu, bude mít tělo nejen nerovnováhu této aminokyseliny, ale také tyrosinu. Je také důležité si uvědomit, že reakce syntézy tyrosinu z fenylalaninu není reverzibilní, takže tyrosin nemůže uspokojit buněčné potřeby fenylalaninu.

Tyrosin také patří do skupiny aminokyselin s dvojí rolí při produkci glykogenních a ketogenních metabolických meziproduktů, které se podílejí na syntéze glukózy pro mozek a na tvorbě ketonových tělísek v játrech.

Struktura

Stejně jako zbytek aminokyselin je tyrosin nebo β-parahydroxyfenyl-a-amino propionová kyselina a-aminokyselina, která má centrální atom uhlíku nazývaný a uhlík a který je chirální, protože je spojen se čtyřmi různé atomy nebo molekuly substituentu.

Tento chirální uhlík je připojen ke dvěma charakteristickým skupinám aminokyselin: aminoskupině (NH2) a karboxylové skupině (COOH). Rovněž sdílí jednu ze svých vazeb s atomem vodíku a zbývající vazba je obsazena skupinou R nebo vlastním postranním řetězcem každé aminokyseliny.

V případě tyrosinu se tato skupina skládá z aromatického kruhu spojeného s hydroxylovou skupinou (OH), což jí dává schopnost tvořit vodíkové vazby s jinými molekulami a které mu dává určité funkční vlastnosti pro určité enzymy.

Funkce

Tyrosin je základní složkou mnoha proteinů s velkou rozmanitostí biologických aktivit a funkcí.

U lidí a jiných savců se tato aminokyselina používá v nervové a ledvinové tkáni pro syntézu dopaminu, epinefrinu a norepinefrinu, tří příbuzných katecholaminergních neurotransmiterů, které mají velký význam pro funkci těla.

Je také nezbytný pro syntézu chráničů ultrafialového záření (UV), jako je melanin; některé léky proti bolesti jako endorfiny a antioxidační molekuly, jako je vitamin E.

Stejně tak tato aminokyselina slouží pro syntézu tyrosinových, oktopaminových a tyreoidálních hormonů prostřednictvím organizace jodu v tyrosinovém zbytku tyreoglobulinu.

Tyramin je vazoaktivní molekula nalezená v lidském těle a oktopamin je amin příbuzný norepinefrinu.

Všechny tyto funkce tyrosinu jsou možné díky jeho získání z dietních proteinů nebo hydroxylací fenylalaninu s játry jako hlavním orgánem systémové dodávky uvedené aminokyseliny.

Funkce v rostlinách

Tyrosin a některé meziprodukty generované během jeho biosyntézy živí biosyntetické dráhy metabolitů specializovaných na obranu, přitahování opylovačů, elektronický transport a strukturální podporu.

Biosyntéza

U lidí je tyrosin získáván z potravy nebo je syntetizován v jediném kroku jaterními buňkami z fenylalaninu, esenciální aminokyseliny, reakcí katalyzovanou enzymovým komplexem fenylalaninhydroxylázy.

Tento komplex má oxygenázovou aktivitu a je přítomen pouze v játrech lidí nebo jiných savců. Reakce syntézy tyrosinu pak zahrnuje přenos atomu kyslíku do para polohy aromatického kruhu fenylalaninu.

K této reakci dochází současně s tím, že se molekula vody vytvoří redukcí jiného atomu atomu kyslíku a redukční síla je poskytována přímo NADPH konjugovaným s molekulou tetrahydropterinu, která je podobná kyselině listové.

Biosyntéza v rostlinách

V rostlinách je tyrosin syntetizován de novo po proudu "shikimátové" dráhy, která živí další biosyntetické dráhy pro jiné aromatické aminokyseliny, jako je fenylalanin a tryptofan.

U těchto organismů začíná syntéza ze sloučeniny známé jako „corismate“, která je konečným produktem shikimální dráhy a dále společným předchůdcem všech aromatických aminokyselin, určitých vitamínů a rostlinných hormonů.

Chorismát je převeden na prefenát katalytickým působením enzymu chorismát mutázy a jedná se o první „zavázaný“ krok v syntéze tyrosinu a fenylalaninu v rostlinách.

Fenát se přeměňuje na tyrosin oxidační dekarboxylací a transaminací, ke které může dojít v jakémkoli pořadí.

V jedné z biosyntetických cest mohou být tyto kroky katalyzovány specifickými enzymy známými jako prefenát-specifická tyrosin dehydrogenáza (PDH) (která převádí prefenát na 4-hydroxyfenylpyruvát (HPP)) a tyrosinaminotransferáza (která produkuje tyrosin z HPP)).

Další cestou syntézy tyrosinu z prefenátu je transaminace prefenátu na neproteinogenní aminokyselinu zvanou L-arogenát, katalyzovaná enzymem prefenát aminotransferázou.

L-arogenát je následně podroben oxidační dekarboxylaci za vzniku tyroxinu, což je reakce řízená enzymem tyrosin dehydrogenázy specifickým pro arogenát, také známý jako ADH.

Rostliny přednostně používají hydrogenační cestu, zatímco většina mikrobů syntetizuje tyrosin z HPP odvozeného z prefenátů.

Nařízení

Jak je pravda u většiny biosyntetických drah aminokyselin, rostliny mají přísný systém regulace syntézy aromatických aminokyselin, včetně tyrosinu.

U těchto organismů dochází k regulaci na mnoha úrovních, protože mechanismy, které řídí shikimální cestu, také řídí produkci tyrosinu, což je cesta, pro kterou existují také vlastní regulační mechanismy.

Požadavky tyrosinu, a tedy i rigidita při regulaci jeho biosyntézy, jsou však specifické pro každý druh rostlin.

Degradace

Degradace nebo katabolismus tyrosinu vede k tvorbě fumarátu a acetoacetátu. Prvním krokem v této cestě je konverze aminokyseliny na 4-hydroxyfenylpyruvát cytosolickým enzymem známým jako tyrosinaminotransferáza.

Tato aminokyselina může být také transaminována v mitochondriích hepatocytů enzymem aspartátaminotransferázou, ačkoli tento enzym není za normálních fyziologických podmínek příliš důležitý.

Prostřednictvím degradace tyrosinu lze získat sukcinylacetoacetát, který lze dekarboxylovat na sukcinylacetát. Sukcinylacetát je nejúčinnějším inhibitorem enzymu zodpovědného za syntézu hemové skupiny, enzymu dehydratázy kyseliny 5-aminolevulinové.

Syntéza epinefrinu a norepinefrinu

Jak již bylo uvedeno, tyrosin je jedním z hlavních substrátů pro syntézu dvou velmi důležitých neurotransmiterů pro lidské tělo: adrenalin a noradrenalin.

To je zpočátku používáno enzymem známým jako tyrosinhydroxyláza, který je schopen přidat další hydroxylovou skupinu k aromatickému kruhu skupiny R tyrosinu, čímž se vytvoří sloučenina známá jako dopa.

Dopa způsobuje vznik dopaminu, jakmile je enzymaticky zpracován enzymem dopa dekarboxylázy, který odstraní karboxylovou skupinu z výchozí aminokyseliny a zaslouží si molekulu pyridoxal fosfátu (FDP).

Dopamin je následně přeměněn na norepinefrin působením enzymu dopamin β-oxidázy, který katalyzuje přidání hydroxylové skupiny na -CH, která byla součástí skupiny R tyrosinu a která fungovala jako „můstek“ mezi aromatickým kruhem a a uhlík.

Epinefrin je odvozen od norepinefrinu působením fenylethanolamin-N-methyltransferázy, která je zodpovědná za přenos methylové skupiny (-CH3) na volnou aminoskupinu norepinefrinu závislou na S-adenosyl-methioninu.

Potraviny bohaté na tyrosin

Jak bylo diskutováno výše, tyrosin je "podmíněně" esenciální aminokyselina, protože je syntetizována v lidském těle hydroxylací fenylalaninu, esenciální aminokyseliny.

Pokud tedy příjem fenylalaninu vyhovuje tělesným požadavkům, tyrosin není omezujícím faktorem pro normální fungování buněk. Tyrosin se však získává také z proteinů, které se konzumují při každodenním jídle.

Některé studie uvádějí, že minimální denní příjem tyrosinu a fenylalaninu by měl být mezi 25 a 30 mg na kilogram hmotnosti, takže průměrný člověk by měl denně spotřebovat více než 875 mg tyrosinu.

Potraviny s nejvyšším obsahem tyrosinu jsou sýr a sója. Patří sem také hovězí, jehněčí, vepřové, kuřecí a ryby.

Některá semena a ořechy, jako jsou vlašské ořechy, také poskytují významné množství této aminokyseliny, stejně jako vejce, mléčné výrobky, zrna a obiloviny.

Výhody jeho příjmu

Tyrosin se běžně konzumuje ve formě doplňků výživy nebo výživy, konkrétně k léčbě patologie známé jako fenylketonurie, kterou trpí pacienti, kteří nejsou schopni adekvátně zpracovat fenylalanin, a proto neprodukují tyrosin.

Předpokládá se, že zvýšení množství spotřebovaného tyrosinu denně může zlepšit kognitivní funkce spojené s učením, pamětí a bdělostí za stresujících podmínek, protože jeho katabolismus souvisí se syntézou neurotransmiterů adrenalin a noradrenalin.

Někteří lidé užívají tablety bohaté na tyrosin, aby zůstali ostražití během dne, pokud ztratili značné množství spánku.

Protože se tato aminokyselina podílí na tvorbě hormonu štítné žlázy, její konzumace může mít pozitivní vliv na systémovou metabolickou regulaci.

Poruchy nedostatku

Albinismus a alkaptonurie jsou dvě patologie související s metabolismem tyrosinu. První podmínka souvisí s vadnou syntézou melaninu z tyrosinu a druhá souvisí s defekty degradace tyrosinu.

Albinismus je charakterizován nedostatkem pigmentace na kůži, to znamená, že pacienti, kteří ji trpí, mají bílé vlasy a růžovo-růžovou pokožku, protože melanin je pigment, který má na starosti poskytování barev těmto strukturám.

Tato patologie souvisí s nedostatkem enzymu tyrosinázy specifické pro melanocyty, který je zodpovědný za přeměnu tyrosinu na DOPA-chinon, meziprodukt při syntéze melaninu.

Symptomy alkaptonurie jsou zjevné jako přehnaná (tmavá) pigmentace moči a pozdní vývoj artritidy.

Jiné metabolické patologie

Kromě toho existují další poruchy související s metabolismem tyrosinu, mezi něž patří:

- Dědičná tyrosinémie typu I: charakterizovaná progresivní degenerací jater a dysfunkcí ledvin

- Dědičná tyrosinémie typu II nebo Richner-Hanhartův syndrom: což je patrné jako keratitida a amputace lézí na dlaních a chodidlech chodidel

- Tyrosinémie typu III: která může být asymptomatická nebo se může projevit jako mentální retardace

- „Hawkinsinurie“: charakterizovaná metabolickou acidózou v dětství a neschopností prosperovat v růstu

Existují také další vrozené poruchy metabolismu tyrosinu, které mají co do činění s nedostatky enzymů zodpovědných za jeho degradaci, jako je tyrosinhydroxyláza, která je odpovědná za první krok v syntéze dopaminu z tyrosinu.

Reference

1. Aders Plimmer, R. (1908). Chemické složení proteinů. Část I. Londýn, Velká Británie: Longmans, Green a CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P. a McKiernan, P. (2012). Poruchy metabolismu tyrosinu. U vrozených metabolických chorob: diagnostika a léčba (str. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Některé aspekty metabolismu tyrosinu u mladých lidí. I. Vývoj oxidačního systému tyrosinu v lidských játrech. The Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Povaha poruchy metabolismu tyrosinu v Alkaptonurii. Journal of Biological Chemistry, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. a Weil, P. (2009). Harperova ilustrovaná biochemie (28. vydání). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovy principy biochemie. Vydání Omega (5. vydání).
7. Schenck, CA, a Maeda, HA (2018). Biosyntéza tyrosinu, metabolismus a katabolismus v rostlinách. Phytochemistry, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, & Pawelek, J. (2012). L-tyrosin a L-dihydroxyfenylalanin jako hormonální regulátory funkcí melanocytů. Pigment Cell and Melanoma Research, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Linie zdraví. Získáno 16. září 2019, z www.healthline.com
10. Web MD. (nd). Citováno z 15. září 2019, z www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Moje údaje o jídle. Citováno z 15. září 2019, z www.myfooddata.com