Kataláza je oxidoredukční enzym (H2O2: H2O2 oxidoreduktáza) v přírodě široce rozšířená. Katalyzuje v různých tkáních a typech buněk „rozklad“ peroxidu vodíku na molekulární kyslík a vodu.
První pozorování tohoto typu enzymu se datuje do časných 1810 let, ale v roce 1901 Loew uznal, že kataláza je přítomna prakticky ve všech existujících živých organismech a v mnoha různých typech buněk.
Molekulární struktura enzymu Catalase (Zdroj: Vossman přes Wikimedia Commons)
Tento enzym, klíčový pro udržení buněčné integrity a hlavní regulátor metabolismu peroxidu vodíku, byl základním faktorem, který byl schopen potvrdit, že v přírodě existují enzymy, které působí na specifické substráty.
Savci a další organismy mají enzymy katalázy, které se mohou chovat také jako peroxidázy a katalyzují redoxní reakce různých substrátů pomocí peroxidu vodíku.
Ve většině eukaryot se enzymy katalázy vyskytují převážně v subcelulárních organelech známých jako „peroxisomy“ a u lidí existuje mnoho patologických stavů souvisejících s nedostatkem tohoto enzymu.
vlastnosti
Aktivita enzymů, jako je kataláza, se může značně lišit v závislosti na typu uvažované tkáně. Například u savců je aktivita katalázy významná jak v ledvinách, tak v játrech a ve spojivových tkáních je mnohem nižší.
Kataláza u savců je tedy primárně spojena se všemi tkáněmi, které vykazují významný aerobní metabolismus.
Savci mají katalázy v mitochondriích i peroxisomech a v obou kompartmentech jsou to enzymy spojené s organelárními membránami. Naproti tomu v erytrocytech je katalázová aktivita spojena s rozpustným enzymem (pamatujte, že erytrocyty mají málo vnitřních organel).
Kataláza je enzym s vysokým číslem obratu nebo katalytická konstanta (je velmi rychlá a účinná) a obecná reakce, kterou katalyzuje, je následující:
2H2O2 → 2H2O + O2
V přítomnosti nízkých koncentrací peroxidu vodíku se například savčí kataláza chová jako oxidáza, používající místo toho molekulární kyslík (O2) k oxidaci molekul, jako je indol a p-fenylethylamin, prekurzory aminokyseliny tryptofanu a respektive neurotransmiter.
V současné době jsou známy některé kompetitivní inhibitory katalázové aktivity, zejména azid sodný a 3-aminotriazol. Azid ve své aniontové formě je silným inhibitorem jiných proteinů s hemovými skupinami a používá se k eliminaci nebo prevenci růstu mikroorganismů za různých podmínek.
Struktura
U lidí je kataláza kódována genem 34 kb, který má 12 intronů a 13 exonů a kóduje protein 526 aminokyselin.
Většina studovaných kataláz jsou tetramerické enzymy s molekulovou hmotností blízkou 240 kDa (60 kDa pro každou podjednotku) a každý monomer je spojen s protetickou heminovou nebo ferroprotoporfyrinovou skupinou.
Jeho struktura je tvořena čtyřmi doménami složenými ze sekundárních struktur tvořených alfa helixy a beta skládanými listy a studie provedené v jaterním enzymu u lidí a skotu ukázaly, že tyto proteiny jsou vázány na čtyři molekuly NADPH.
Tyto molekuly NADPH se nezdají být nezbytné pro enzymatickou aktivitu katalázy (pro výrobu vody a kyslíku z peroxidu vodíku), ale zdá se, že souvisejí se snížením citlivosti tohoto enzymu na vysoké koncentrace jeho enzymu toxický substrát.
Domény každé podjednotky v lidské kataláze jsou:
-Neglobulární prodloužené rameno N-terminálu, které funguje pro stabilizaci kvartérní struktury
-A β-barel osmi antiparalelních β-složených listů, které přispívají některými z bočních vazebných zbytků do skupiny hem
- „obálková“ doména, která obklopuje vnější doménu, včetně skupiny heme a nakonec
-A doména se strukturou alfa helixu
Čtyři podjednotky, s těmito čtyřmi doménami, jsou zodpovědné za vytvoření dlouhého kanálu, jehož velikost je rozhodující pro mechanismus rozpoznávání peroxidu vodíku enzymem (který používá aminokyseliny jako histidin, asparagin, glutamin a kyselina asparagová k to).
Funkce
Podle některých autorů kataláza plní dvě enzymatické funkce:
- Rozklad peroxidu vodíku na vodu a molekulární kyslík (jako specifická peroxidáza).
-Oxidace dárců protonů, jako je methanol, ethanol, mnoho fenolů a kyselina mravenčí, za použití jednoho molu peroxidu vodíku (jako nespecifická peroxidáza).
- V erytrocytech se zdá, že velké množství katalázy hraje důležitou roli v ochraně hemoglobinu před oxidačními činidly, jako je peroxid vodíku, kyselina askorbová, methylhydrazin a další.
Enzym přítomný v těchto buňkách je zodpovědný za obranu jiných tkání s malou katalázovou aktivitou proti vysokým koncentrací peroxidu vodíku.
- Některé druhy hmyzu, jako je brouk bombardérů, používají jako obranný mechanismus katalázu, protože rozkládají peroxid vodíku a plynný kyslíkový produkt této reakce pohánějí uvolňování vody a dalších chemických sloučenin ve formě páry.
- V rostlinách je kataláza (také přítomná v peroxisomech) jednou ze složek fotorezpiračního mechanismu, během kterého se fosfoglykolát produkovaný enzymem RuBisCO používá k výrobě 3-fosfoglycerátu.
Související patologie u lidí
Hlavními zdroji produkce substrátu pro katalázu, peroxid vodíku, jsou reakce katalyzované oxidázovými enzymy, reaktivními druhy kyslíku a některými nádorovými buňkami.
Tato sloučenina se účastní zánětlivých procesů, exprese adhezivních molekul, apoptózy, regulace agregace destiček a kontroly buněčné proliferace.
Pokud existují nedostatky tohoto enzymu, generují se vysoké koncentrace jeho substrátu, což způsobuje léze v buněčné membráně, poruchy transportu elektronů v mitochondriích, metabolismu homocysteinu a v DNA.
Mezi nemoci spojené s mutacemi v kódujícím genu pro lidskou katalázu patří:
-Mellitus diabetes
-Ateriální hypertenze
-Alzheimer
-Vitiligo a další
Reference
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Erythrocyte Catalase. Somatická oxidační obrana? J. Clin. Investovat. 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Mutace enzymů katalázy a jejich asociace s nemocemi. Molecular Diagnosis, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Kataláza: Tetramerický enzym se čtyřmi pevně vázanými molekulami NADPH. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, a Gaetani, GF (2006). Savčí kataláza: ctihodný enzym s novými záhadami. Trends in Biochemical Sciences, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biochemie. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologie (5. vydání). Philadelphia, Pensylvánie: Saunders College Publishing.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Trojrozměrná struktura enzymu katalázy. Nature, 293 (1), 411-412.