ENZYM: JAK TO FUNGUJE A PŘÍKLADY - BIOLOGIE - 2025

Enzym, biologický katalyzátor nebo biokatalyzátor je molekula, obecně proteinu původu, který má schopnost urychlit chemické reakce, které se vyskytují v živých bytostí. Katalytické proteinové molekuly jsou enzymy a molekuly RNA povahy jsou ribozymy.

V nepřítomnosti enzymů nemohlo dojít k obrovskému počtu reakcí, které probíhají v buňce a které umožňují život. Tito jsou zodpovědní za urychlení procesu o řády blízko 10 ⁶ - a v některých případech mnohem vyšší.

Schematické schéma spojení klíč-zámek komplexu enzym-substrát. Zdroj: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Autor: Jerry Crimson Mann, modifikovaný TimVickersem, vektorizován Fvasconcellosderivativní prací: Retama (talk) odvozené dílo: Bekerr

Katalýza

Katalyzátor je molekula schopná měnit rychlost chemické reakce, aniž by byla při této reakci spotřebována.

Chemické reakce zahrnují energii: počáteční molekuly zapojené do reakce nebo reaktanty začínají jedním stupněm energie. Pro dosažení „přechodného stavu“ je absorbováno další množství energie. Následně se s produkty uvolňuje energie.

Energetický rozdíl mezi reaktanty a produkty je vyjádřen jako ∆G. Pokud jsou energetické hladiny produktů vyšší než reakční složky, je reakce endergonická a není spontánní. Naopak, pokud je energie produktů nižší, je reakce exergonická a spontánní.

Avšak pouhá skutečnost, že reakce je spontánní, neznamená, že k ní dojde znatelným tempem. Rychlost reakce závisí na ∆G * (hvězdička označuje aktivační energii).

Čtenář musí mít na paměti tyto pojmy, aby pochopil, jak enzymy fungují.

Enzymy

Co je to enzym?

Enzymy jsou biologické molekuly neuvěřitelné složitosti, tvořené hlavně proteiny. Proteiny jsou zase dlouhými řetězci aminokyselin.

Jednou z nejvýznamnějších charakteristik enzymů je jejich specificita na cílové molekule - tato molekula se nazývá substrát.

Charakteristika enzymů

Enzymy existují v různých formách. Některé jsou složeny výhradně z proteinů, zatímco jiné mají oblasti neproteinové povahy nazývané kofaktory (kovy, ionty, organické molekuly atd.).

Apoenzym je tedy enzym bez jeho kofaktoru a kombinace apoenzymu a jeho kofaktoru se nazývá holoenzym.

Jsou to molekuly značně velké velikosti. Avšak pouze malé místo na enzymu se přímo podílí na reakci se substrátem a tato oblast je aktivním místem.

Když reakce začíná, enzym zabírá svůj substrát jako klíč, který zabírá jeho zámek (tento model je zjednodušením skutečného biologického procesu, ale slouží k ilustraci procesu).

Všechny chemické reakce, které se vyskytují v našem těle, jsou katalyzovány enzymy. Ve skutečnosti, kdyby tyto molekuly neexistovaly, museli bychom čekat stovky nebo tisíce let, než budou reakce dokončeny. Proto musí být regulace enzymatické aktivity kontrolována velmi specifickým způsobem.

Názvosloví a klasifikace enzymů

Když vidíme molekulu, jejíž název končí v –ase, můžeme si být jisti, že se jedná o enzym (i když existují výjimky z tohoto pravidla, jako je trypsin). Toto je pojmenovací konvence pro enzymy.

Existuje šest základních typů enzymů: oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy, izomerázy a ligázy; zodpovědný za: redoxní reakce, přenos atomů, hydrolýza, přidání dvojných vazeb, izomerizace a spojení molekul.

Jak fungují enzymy?

V části katalýzy jsme uvedli, že rychlost reakce závisí na hodnotě ∆G *. Čím vyšší je tato hodnota, tím je reakce pomalejší. Enzym je zodpovědný za snížení tohoto parametru - čímž se zvyšuje rychlost reakce.

Rozdíl mezi produkty a reaktanty zůstává stejný (enzym na něj nemá vliv), stejně jako jejich distribuce. Enzym usnadňuje tvorbu přechodného stavu.

Inhibitory enzymů

V souvislosti se studiem enzymů jsou inhibitory látky, které dokáží snížit aktivitu katalyzátoru. Jsou rozděleny do dvou typů: konkurenční a nekompetitivní inhibitory. Ti prvního typu soutěží se substrátem a ostatní ne.

Obecně je inhibiční proces reverzibilní, i když některé inhibitory mohou zůstat připojeny k enzymu téměř trvale.

Příklady

V našich buňkách - a v buňkách všech živých věcí - je obrovské množství enzymů. Nejznámější jsou však ty, které se mimo jiné podílejí na metabolických drahách, jako je například glykolýza, Krebsův cyklus a řetězec přenosu elektronů.

Sukcinátdehydrogenáza je enzym typu oxidoreduktázy, který katalyzuje oxidaci sukcinátu. V tomto případě reakce zahrnuje ztrátu dvou atomů vodíku.

Rozdíl mezi biologickými katalyzátory (enzymy) a chemickými katalyzátory

Existují chemické katalyzátory, které podobně jako biologické zvyšují rychlost reakcí. Mezi těmito dvěma typy molekul však existují značné rozdíly.

Enzymem katalyzované reakce probíhají rychleji

Za prvé, enzymy jsou schopné zvýšit rychlost reakcí řádově o velikosti blízké ¹⁰⁶ až ¹⁰¹². Chemické katalyzátory také zvyšují rychlost, ale pouze o několik řádů.

Většina enzymů pracuje za fyziologických podmínek

Protože biologické reakce probíhají uvnitř živých bytostí, jejich optimální podmínky obklopují fyziologické hodnoty teploty a pH. Chemici potřebují drastické podmínky teploty, tlaku a kyselosti.

Specifičnost

Enzymy jsou velmi specifické v reakcích, které katalyzují. Ve většině případů pracují pouze s jedním nebo několika substráty. Specifičnost platí také pro typ výrobků, které vyrábějí. Rozsah substrátů pro chemické katalyzátory je mnohem širší.

Síly, které určují specifičnost interakce mezi enzymem a jeho substrátem, jsou stejné, které diktují konformaci samotného proteinu (Van der Waalsovy interakce, elektrostatické, vodíkové vazby a hydrofobní).

Regulace enzymu je přesná

Konečně, enzymy mají větší regulační kapacitu a jejich aktivita se mění v závislosti na koncentraci různých látek v buňce.

Regulační mechanismy zahrnují alosterickou kontrolu, kovalentní modifikaci enzymů a změnu v množství syntetizovaného enzymu.

Reference

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biochemie. Obrátil jsem se.
2. Campbell, MK, & Farrell, SO (2011). Biochemie. Šesté vydání. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Učebnice biochemie. John Wiley a synové.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biochemie: text a atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Cvičení biochemie. Lidská kinetika.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemie. Základy medicíny a biologických věd. Obrátil jsem se.
7. Poortmans, JR (2004). Základy biochemie cvičení. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemie. Panamerican Medical Ed.