Tyto vláknité proteiny, známé také jako skleroproteiny, jsou skupinou proteinů, které jsou důležité konstrukční prvky jakékoli živé buňky. Kolagen, elastin, keratin nebo fibroin jsou příklady tohoto typu proteinu.
Plní velmi rozmanité a komplexní funkce. Nejdůležitější jsou ty ochrany (jako jsou páteře dikobrazu) nebo podpory (jako je ta, která poskytuje pavoukům pavučinu, kterou sami tkají a která je drží zavěšená).
Opakovaná struktura hedvábného fibroinu, vláknitého proteinu (Zdroj: Sponk via Wikimedia Commons)
Vláknité proteiny jsou složeny z plně prodloužených polypeptidových řetězců, které jsou organizovány do jakési "vlákniny" nebo "lana" s velkou odolností. Tyto proteiny jsou mechanicky velmi silné a nerozpustné ve vodě.
Složky vláknitých proteinů jsou z větší části polymery postupně se opakujících aminokyselin.
Lidstvo se pokusilo obnovit vlastnosti vláknitých proteinů pomocí různých biotechnologických nástrojů, ale objasnění s takovou přesností není uspořádání každé aminokyseliny v polypeptidovém řetězci snadným úkolem.
Struktura
Vláknité proteiny mají ve své struktuře relativně jednoduché složení. Obvykle se skládají ze tří nebo čtyř aminokyselin spojených dohromady, které se mnohokrát opakují.
To znamená, že pokud je protein tvořen aminokyselinami, jako je lysin, arginin a tryptofan, další aminokyselinou, která se bude vázat na tryptofan, bude opět lysin, následovaný argininem a další molekulou tryptofanu atd.
Existují vláknité proteiny, které mají aminokyselinové motivy rozmístěné dvě nebo tři různé aminokyseliny kromě opakujících se motivů jejich sekvencí, a v jiných proteinech může být aminokyselinová sekvence vysoce variabilní, 10 nebo 15 různých aminokyselin.
Struktury mnoha vláknitých proteinů byly charakterizovány technikami rentgenové krystalografie a metodami nukleární magnetické rezonance. Díky tomu byly podrobně popsány vláknité proteiny, trubkovité, laminární, spirálové, tvarované jako „trychtýř“ atd.
Každý jedinečný polypeptid s opakovaným vzorcem tvoří řetězec a každý řetězec je jednou ze stovek jednotek, které tvoří ultrastrukturu "vláknitého proteinu". Obecně je každé vlákno uspořádáno spirálovitě vůči sobě.
Funkce
Vzhledem k síti vláken, která tvoří vláknité proteiny, spočívají jejich hlavní funkce jako strukturální materiál pro podporu, odolnost a ochranu tkání různých živých organismů.
Ochranné struktury tvořené vláknitými proteiny mohou chránit životně důležité orgány obratlovců před mechanickými šoky, nepříznivými povětrnostními podmínkami nebo útokem predátorů.
Úroveň specializace vláknitých bílkovin je v království zvířat jedinečná. Například pavučina je nezbytnou podpůrnou látkou pro způsob života pavouků. Tento materiál má jedinečnou sílu a flexibilitu.
Tolik, že se dnes mnoho syntetických materiálů pokouší obnovit pružnost a odolnost pavučiny, dokonce i pomocí transgenních organismů k syntéze tohoto materiálu pomocí biotechnologických nástrojů. Je však třeba poznamenat, že očekávaný úspěch dosud nebyl dosažen.
Důležitou vlastností vláknitých proteinů je to, že umožňují spojení mezi různými tkáněmi obratlovců.
Všestranné vlastnosti těchto proteinů navíc umožňují živým organismům vytvářet materiály, které kombinují sílu a flexibilitu. To je v mnoha případech to, co tvoří základní složky pro pohyb svalů u obratlovců.
Příklad vláknitého proteinu
Kolagen
Je to protein živočišného původu a je pravděpodobně jedním z nejhojnějších v těle obratlovců, protože tvoří většinu pojivových tkání. Kolagen vyniká svými silnými, roztažitelnými, nerozpustnými a chemicky inertními vlastnostmi.
Molekulární struktura kolagenu, vláknité bílkoviny živočišného původu (Zdroj: Nevit Dilmen přes Wikimedia Commons)
Většinou se skládá z kůže, rohovky, meziobratlových plotének, šlach a krevních cév. Kolagenové vlákno je tvořeno paralelní trojitou spirálou, která je téměř jednou třetinou aminokyseliny glycinu.
Tento protein tvoří struktury známé jako "kolagenové mikrofibrily", které sestávají ze spojení několika kolagenových trojitých helixů dohromady.
Elastin
Podobně jako kolagen je elastin protein, který je součástí pojivové tkáně. Na rozdíl od prvního však poskytuje tkání pružnost namísto rezistence.
Elastinová vlákna jsou tvořena aminokyselinami valinem, prolinem a glycinem. Tyto aminokyseliny jsou vysoce hydrofobní a bylo zjištěno, že elasticita tohoto vláknitého proteinu je způsobena elektrostatickými interakcemi v jeho struktuře.
Elastin je hojný v tkáních, které jsou intenzivně vystaveny prodlužovacím a relaxačním cyklům. U obratlovců se vyskytuje v tepnách, vazech, plicích a kůži.
Keratin
Keratin je protein, který se nachází převážně v ektodermální vrstvě obratlovců. Tento protein tvoří mimo jiné důležité struktury, jako jsou vlasy, nehty, trny, peří, rohy.
Keratin může být složen z a-keratinu nebo P-keratinu. Α-keratin je mnohem tužší než β-keratin. Je to proto, že a-keratin je tvořen a-helixy, které jsou bohaté na aminokyselinu cystein, která má schopnost tvořit disulfidové můstky s jinými stejnými aminokyselinami.
Naproti tomu v p-keratinu je složen z většího množství polárních a nepolárních aminokyselin, které mohou tvořit vodíkové vazby a jsou uspořádány do složených p listů. To znamená, že jeho struktura je méně odolná.
Fibroin
Toto je protein, který tvoří pavučinu a vlákna produkovaná bource morušového. Tato vlákna jsou složena převážně z aminokyselin glycin, serin a alanin.
Struktury těchto proteinů jsou p-listy uspořádané antiparalelně s orientací vlákna. Tato vlastnost mu dává odpor, flexibilitu a malou schopnost protahování.
Fibroin je špatně rozpustný ve vodě a vděčí za svou velkou flexibilitu velké tuhosti, kterou mu spojení aminokyselin dává v jeho primární struktuře, a mostům Vander Waals, které se tvoří mezi sekundárními skupinami aminokyselin.
Reference
- Bailey, K. (1948). Vláknité proteiny jako složky biologických systémů. Britský lékařský bulletin, 5 (4-5), 338-341.
- Huggins, ML (1943). Struktura vláknitých proteinů. Chemical Reviews, 32 (2), 195-218.
- Kaplan, DL (1998). Vláknité proteiny-hedvábí jako modelový systém. Degradace polymeru a stabilita, 59 (1-3), 25-32.
- Parry, DA, a Creamer, LK (1979). Vláknité proteiny, vědecké, průmyslové a lékařské aspekty. Na mezinárodní konferenci o vláknitých proteinech 1979: Massey University). Academic Press.
- Parry, DA, a Squire, JM (2005). Vláknité proteiny: odhaleny nové strukturální a funkční aspekty. In Advances in Chemistry of Chemistry (svazek 70, str. 1-10). Academic Press.
- Schmitt, FO (1968). Vláknité proteiny - neuronální organely. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A., & Kaplan, DL (2006). Vláknité proteiny a tkáňové inženýrství. Materiály dnes, 9 (12), 44-53.