HYDROFOBNÍ INTERAKCE: CO TO JE, VÝZNAM A PŘÍKLADY - BIOLOGIE - 2025

Tyto hydrofobní interakce (HI), jsou síly, které udržují soudržnost mezi nepolárními sloučeninami ponoří do roztoku nebo polárního rozpouštědla. Na rozdíl od jiných nekovalentních interakcí, jako jsou vodíkové vazby, iontové interakce nebo van der Waalsovy síly, hydrofobní interakce nezávisí na vnitřních vlastnostech solutů, ale spíše na rozpouštědlech.

Velmi ilustrativním příkladem těchto interakcí může být fázová separace, ke které dochází při míšení vody s olejem. V tomto případě molekuly oleje „vzájemně interagují“ v důsledku uspořádání molekul vody kolem nich.

Emulze tuk ve vodě (Catrin Sohrabi, od Wikimedia Commons)

Představa těchto interakcí existuje již od 40. let 20. století. Pojem „hydrofobní vazba“ však vytvořil Kauzmann v roce 1959, zatímco studoval nejdůležitější faktory při stabilizaci trojrozměrné struktury určitých proteinů.

HI jsou jednou z nejdůležitějších nespecifických interakcí, ke kterým dochází v biologických systémech. Hrají také důležitou roli v široké škále inženýrských aplikací a v chemickém a farmaceutickém průmyslu, které známe dnes.

Co jsou hydrofobní interakce?

Fyzikální příčina IH je založena na neschopnosti nepolárních látek vytvářet vodíkové vazby s molekulami vody v roztoku.

Jsou známy jako „nespecifické interakce“, protože nesouvisejí s afinitou mezi molekulami solutu, ale spíše s tendencí molekul vody udržovat si vlastní interakce vodíkovou vazbou.

Při kontaktu s vodou mají nepolární nebo hydrofobní molekuly tendenci se spontánně agregovat, aby se dosáhlo nejlepší stability snížením povrchové plochy kontaktu s vodou.

Tento účinek by mohl být zaměněn za silnou přitažlivost, ale je to pouze důsledek nepolární povahy látek ve vztahu k rozpouštědlu.

Z termodynamického hlediska jsou tato spontánní asociace objevována při hledání energeticky příznivého stavu, kde existuje nejmenší variabilita volné energie (∆G).

Vzhledem k tomu, že = G = ∆ H - T∆S, bude energeticky nejpříznivějším stavem stav, ve kterém je entropie (greater S) větší, tj. Kde je méně molekul vody, jejichž rotační a translační svoboda je snížena kontaktem s nepolární solutou.

Když se nepolární molekuly spojí, navázané molekulami vody, získá se výhodnější stav, než kdyby tyto molekuly zůstaly oddělené, každá obklopena jinou „klecí“ molekul vody.

Biologický význam

HI jsou vysoce relevantní, protože se vyskytují v různých biochemických procesech.

Mezi tyto procesy patří konformační změny v proteinech, vazba substrátů na enzymy, asociace podjednotek enzymových komplexů, agregace a tvorba biologických membrán, stabilizace proteinů ve vodných roztocích a další.

Z kvantitativního hlediska se různí autoři ujali úkolu stanovení důležitosti HI ve stabilitě struktury velkého počtu proteinů, přičemž dochází k závěru, že tyto interakce přispívají více než 50%.

Mnoho membránových proteinů (integrálních a periferních) je spojeno s lipidovými dvojvrstvy díky HI, když tyto proteiny mají ve své struktuře hydrofobní domény. Kromě toho je stabilita terciární struktury mnoha rozpustných proteinů závislá na HI.

Některé techniky ve studiu buněčné biologie využívají vlastnost, kterou některé iontové detergenty mají k tvorbě micel, což jsou „hemisférické“ struktury amfifilních sloučenin, jejichž nepolární oblasti se díky HI spojují.

Micely se také používají ve farmaceutických studiích, které zahrnují dodávání léčiv rozpustných v tucích a jejich tvorba je také nezbytná pro vstřebávání komplexních vitamínů a lipidů v lidském těle.

Příklady hydrofobních interakcí

Membrány

Vynikajícím příkladem HI je tvorba buněčných membrán. Takové struktury se skládají z fosfolipidové dvojvrstvy. Jejich organizace je způsobena HI, které se vyskytují mezi nepolárními ocasy „odpuzováním“ okolnímu vodnému médiu.

Protein

HI mají velký vliv na skládání globulárních proteinů, jejichž biologicky aktivní forma se získá po vytvoření konkrétní prostorové konfigurace, řízená přítomností určitých aminokyselinových zbytků ve struktuře.

• Případ pro apomyoglobin

Apomyoglobin (myoglobin postrádající hemovou skupinu) je malý alfa-helikální protein, který sloužil jako model ke studiu procesu skládání a významu IH mezi nepolárními zbytky v jeho polypeptidovém řetězci.

Ve studii provedené Dysonem a kol. V roce 2006, kdy byly použity mutované sekvence apomyoglobinu, bylo prokázáno, že iniciace událostí skládání apomyoglobinu závisí primárně na HI mezi aminokyselinami s nepolárními skupinami alfa-helixů.

Malé změny zavedené do aminokyselinové sekvence tedy znamenají důležité modifikace v terciární struktuře, což vede ke vzniku špatně vytvořených a inaktivních proteinů.

Čistící prostředky

Dalším jasným příkladem HI je způsob působení komerčních detergentů, které každý den používáme pro domácí účely.

Detergenty jsou amfipatické molekuly (s polární oblastí a nepolární oblastí). Mohou „emulgovat“ tuky, protože mají schopnost vytvářet vodíkové vazby s molekulami vody a mají hydrofobní interakce s lipidy v tucích.

Když jsou ve styku s tuky ve vodném roztoku, molekuly detergentu se navzájem spojují takovým způsobem, že nepolární ocasy jsou proti sobě, obklopují lipidové molekuly a polární oblasti jsou vystaveny směrem k povrchu micely, která vstupuje kontakt s vodou.

Reference

1. Chandler, D. (2005). Rozhraní a hnací síla hydrofobní sestavy. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, a Zeng, H. (2018). Modulace hydrofobní interakce zprostředkováním povrchové struktury a chemie nanočástic, nikoli monotónně podle hydrofobicity. Angewandte Chemie - mezinárodní vydání, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE a Sheraga, HA (2006). Role hydrofobních interakcí při iniciaci a propagaci skládání proteinů. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. ed.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Strukturní biologie membrány: s biochemickými a biofyzikálními základy. Cambridge University Press. Citováno z www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, a Israelachvili, J. (2006). Poslední pokrok v chápání hydrofobních interakcí. Sborník Národní akademie věd, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovy principy biochemie. Vydání Omega (5. vydání).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hydrofobní interakce a chemická reaktivita. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR (2011). Příspěvek hydrofobních interakcí k stabilitě proteinů. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Skutečný důvod, proč se ropa a voda nemísí. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.