Maltáza, také známý jako a-glukosidázy, kyselina maltázy, glukóza invertázy, glucosidosucrasa, α-glukosidasy lyzozomální nebo maltázy-glukoamylázy je enzym odpovědný za hydrolýzu maltózy v buňkách střevního epitelu během konečných kroků štěpení škrobu.
Patří do třídy hydroláz, konkrétně do podtřídy glykosidáz, které jsou schopny rozbít a-glukosidické vazby mezi zbytky glukózy (EC. 3.2.1.20). Tato kategorie seskupuje několik enzymů, jejichž specificita je zaměřena na exo-hydrolýzu koncových glykosidů spojených vazbami a-1,4.
Maltáza katalyzovala reakci. Vlevo maltózová molekula a vpravo dvě glukózové molekuly vznikající hydrolýzou (Zdroj: Dapantazis.jpg přes Wikimedia Commons)
Některé maltázy jsou schopné hydrolyzovat polysacharidy, ale mnohem pomaleji. Obecně se po působení maltázy uvolňují a-D-glukózové zbytky, avšak enzymy stejné podtřídy mohou hydrolyzovat β-glukany, čímž uvolňují zbytky β-D-glukózy.
Existence maltázových enzymů byla původně prokázána v roce 1880 a nyní je známo, že není přítomna pouze u savců, ale také v mikroorganismech, jako jsou kvasinky a bakterie, jakož i v mnoha vyšších rostlinách a obilovinách.
Příklad důležitosti aktivity těchto enzymů se týká Saccharomyces cerevisiae, mikroorganismu zodpovědného za výrobu piva a chleba, který je schopen degradovat maltózu a maltotriózu díky skutečnosti, že obsahuje maltosové enzymy, jejichž produkty jsou metabolizovány na produkty. charakteristické fermentanty tohoto organismu.
vlastnosti
U savců
Maltáza je amfipatický protein spojený s membránou střevních kartáčových buněk. Je také znám izozym známý jako kyselá maltáza, který se nachází v lysozomech a je schopen hydrolyzovat různé typy glykosidických vazeb na různých substrátech, nejen vazbách maltózy a a-1,4. Oba enzymy sdílejí mnoho strukturálních charakteristik.
Lysozomální enzym je dlouhý přibližně 952 aminokyselin a je posttranslačně zpracován glykosylací a odstraněním peptidů na N- a C-koncích.
Studie prováděné s enzymem ze střeva potkanů a prasat ukazují, že u těchto zvířat se enzym skládá ze dvou podjednotek, které se od sebe liší, pokud jde o některé fyzikální vlastnosti. Tyto dvě podjednotky pocházejí ze stejného polypeptidového prekurzoru, který je proteolyticky štěpen.
Na rozdíl od prasat a potkanů nemá enzym u lidí dvě podjednotky, ale je to jediná molekula s vysokou molekulovou hmotností a vysoce glykosylovaná (N- a O-glykosylací).
V kvasnicích
Kvasinková maltáza, kódovaná genem MAL62, váží 68 kDa a jedná se o cytoplazmatický protein, který existuje jako monomer a hydrolyzuje široké spektrum a-glukosidů.
V kvasnicích existuje pět isoenzymů kódovaných v telomerických zónách pěti různých chromozomů. Každý kódující lokus genu MAL také obsahuje genový komplex všech genů zapojených do metabolismu maltózy, včetně permeačních a regulačních proteinů, jako by to byl operon.
V rostlinách
Bylo prokázáno, že enzym přítomný v rostlinách je citlivý na teploty nad 50 ° C a že maltáza se vyskytuje ve velkých množstvích v naklíčených a nepučených obilovinách.
Kromě toho je tento enzym během degradace škrobu specifický pro maltózu, protože nepůsobí na jiné oligosacharidy, ale vždy končí tvorbou glukózy.
Syntéza
U savců
Lidská střevní maltáza je syntetizována jako jediný polypeptidový řetězec. Sacharidy bohaté na manosové zbytky jsou ko-translačně přidávány glykosylací, která zřejmě chrání sekvenci před proteolytickou degradací.
Studie o biogenezi tohoto enzymu prokazují, že je sestaven jako molekula s vysokou molekulovou hmotností v „membránově vázaném“ stavu endoplazmatického retikula a že je následně zpracován pankreatickými enzymy a „re-glykosylován“ v Golgiho komplex.
V kvasnicích
V kvasnicích existuje pět isoenzymů kódovaných v telomerických zónách pěti různých chromozomů. Každý kódující lokus genu MAL také obsahuje genový komplex všech genů zapojených do metabolismu maltózy, včetně permeačních a regulačních proteinů.
V bakteriích
Systém metabolismu maltózy v bakteriích, jako je E. coli, je velmi podobný systému laktózy, zejména v genetické organizaci operonu zodpovědného za syntézu regulačních, transportních a enzymaticky aktivních proteinů na substrátu (maltázy)).
Funkce
Ve většině organismů, kde byla detekována přítomnost enzymů, jako je maltáza, hraje tento enzym stejnou roli: degradace disacharidů, jako je maltóza, za účelem získání rozpustných uhlovodíkových produktů, které se snadněji metabolizují.
Ve střevech savců hraje maltáza klíčovou roli v konečných krocích degradace škrobu. Nedostatky v tomto enzymu jsou obecně pozorovány za podmínek, jako je glykogenóza typu II, která souvisí s ukládáním glykogenu.
U bakterií a kvasinek představují reakce katalyzované enzymy tohoto typu důležitý zdroj energie ve formě glukózy, která vstupuje do glykolytické dráhy pro fermentační účely či nikoli.
V rostlinách se maltáza spolu s amylázami podílí na degradaci endospermu v semenech, která „spí“ a která jsou aktivována gibberelliny, hormony regulujícími růst rostlin, jako předpoklad pro klíčivost.
Navíc mnoho přechodných rostlin produkujících škrob během dne má specifické maltázy, které přispívají k degradaci meziproduktů v jejich metabolismu v noci, a chloroplasty byly shledány hlavním úložištěm maltózy v těchto organismech.
Reference
- Auricchio, F., Bruni, CB, a Sica, V. (1968). Další čištění a charakterizace kyselé a-glukosidázy. Biochemical Journal, 108, 161-167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntéza střevních mikrovilárních proteinů. Biochemical Journal, 210, 389–393.
- Davis, WA (1916). III. Distribuce maltázy v rostlinách. Funkce maltázy při degradaci škrobu a její vliv na amyloclastickou aktivitu rostlinných materiálů. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
- EXPASY. Portál bioinformatických zdrojů. (nd). Citováno z enzymu.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP, a Sharkey, TD (2005). Denní délka a cirkadiánní účinky na degradaci škrobu a metabolismus maltózy. Plant Physiology, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE a Lentze, MJ (1988). Struktura, biosyntéza a glykosylace lidského tenkého střeva. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
- Needleman, R. (1991). Řízení syntézy maltázy v kvasnicích. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
- Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie biochemie a molekulární biologie (NC-IUBMB). (2019). Citováno z qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (devatenáct devadesát pět). Glykogenóza typu II (deficit kyselé maltázy). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
- Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Dormancy studuje v semenu Avena fatua. Canadian Journal of Botanany, 40 (13), 1659–1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Struktura a specifičnost amfifilní prasečí střevní microvillus maltázy / glukoamylázy. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.