MYOFIBRILY: VLASTNOSTI, STRUKTURA, SLOŽENÍ, FUNKCE - BIOLOGIE - 2025

Tyto myofibril jsou strukturní jednotky svalových buněk, také známý jako svalových vláken. Jsou velmi hojní, jsou uspořádány paralelně a jsou vloženy cytosolem těchto buněk.

Pruhované svalové buňky nebo vlákna jsou velmi dlouhé buňky, měří až 15 cm a průměrem 10 až 100 μm. Jeho plazmatická membrána je známá jako sarkolemma a jeho cytosol jako sarkoplazma.

Schéma svalové struktury člověka (Zdroj: Deglr6328 ~ commonswiki, přes Wikimedia Commons)

V těchto buňkách jsou kromě myofibril i mnohá jádra a mitochondrie, která jsou známá jako sarkosomy, a také významné endoplazmatické retikulum známé jako sarkoplazmatické retikulum.

Myofibrily jsou u obratlovců považovány za „kontraktilní prvky“ svalů. Skládají se z několika typů proteinů, které jim dávají elastické a zatahovací vlastnosti. Kromě toho zabírají důležitou část sarkoplazmy svalových vláken.

Rozdíly mezi svalovými vlákny

Existují dva typy svalových vláken: pruhovaná a hladká vlákna, každá s anatomickým rozložením a specifickou funkcí. Myofibrily jsou zvláště důležité a zjevné v pruhovaných svalových vláknech, které tvoří kosterní sval.

Pruhovaná vlákna představují při pohledu pod mikroskopem opakující se vzor příčných pásů a jsou spojena s kosterními svaly a částmi srdečních svalů.

Hladká vlákna naproti tomu nevykazují stejný vzor pod mikroskopem a nacházejí se v charakteristických svalech vaskulatury a trávicí soustavy (a všech vnitřností).

Obecné vlastnosti

Myofibrily jsou složeny ze dvou typů kontraktilních vláken (známých také jako myofilamenty), které jsou zase tvořeny vláknitými proteiny myosinem a aktinem, které budou popsány později.

Grafické znázornění myofibril v kosterním svalu (Zdroj: Upraveno z BruceBlaus pomocí Wikimedia Commons)

Různí vědci určili, že poločas kontraktilních proteinů myofibril se pohybuje od 5 dnů do 2 týdnů, takže sval je vysoce dynamická tkáň nejen z hlediska kontraktivního, ale také z hlediska syntézy a obnovy. jeho strukturálních prvků.

Funkční jednotka každého myofibrilu ve svalových buňkách nebo vláknech se nazývá sarkomery a je ohraničena oblastí známou jako „Z-pás nebo linie“, odkud se aktinové myofilamenty rozšiřují v paralelním pořadí.

Protože myofibrily zabírají podstatnou část sarkoplazmy, omezují tyto vláknité struktury umístění jader buněk, ke kterým patří, na periferii buněk v blízkosti sarkolemmy.

Některé lidské patologie souvisejí s přemístěním jader do vnitřku myofibrilárních svazků, a ty se nazývají centroukleární myopatie.

Tvorba myofibril nebo "myofibrillogeneze"

První myofibrily se shromažďují během vývoje embryonálního kosterního svalu.

Proteiny, které tvoří sarkomery (funkční jednotky myofibril), jsou zpočátku zarovnány od konců a stran některých „premiofibril“, které jsou složeny z aktinových vláken a malých částí nemosvalového myosinu II a specifického a-aktinu svalu.

Když k tomu dojde, geny kódující srdeční a kosterní izoformy a-aktinu jsou exprimovány ve svalových vláknech v různých poměrech. Nejprve je množství exprimované srdeční izoformy větší, a pak se mění směrem ke kosterní.

Po vytvoření premiofibril se rodící se myofibrily shromažďují za zónou tvorby premiofibril a v nich je detekována forma svalového myosinu II.

V tomto okamžiku se myosinová filamenty spojují a komplexují s dalšími specifickými proteiny vázajícími se na myosin, což je také případ aktinových filamentů.

Struktura a složení

Jak bylo uvedeno před chvílí, myofibrily jsou složeny ze kontraktilních proteinových myofilamentů: aktinu a myosinu, které jsou také známé jako tenké a silné myofilamenty. Jsou viditelné pod světelným mikroskopem.

- Tenké myofilamenty

Tenká vlákna myofibril jsou tvořena proteinovým aktinem v jeho vláknité formě (aktin F), což je polymer globulární formy (aktin G), který má menší velikost.

Vláknité prameny G-aktinu (F-aktin) tvoří dvouvláknové vlákno, které se vine do spirály. Každý z těchto monomerů váží více nebo méně 40 kDa a je schopen vázat myosin na konkrétních místech.

Tato vlákna mají průměr asi 7 nm a probíhají mezi dvěma oblastmi známými jako pás I a pás A. V pásmu A jsou tato vlákna umístěna kolem silných vláken v sekundárním hexagonálním uspořádání.

Konkrétně je každé tenké vlákno symetricky odděleno od tří silných filamentů a každé silné vlákno je obklopeno šesti tenkými filamenty.

Tenká a tlustá vlákna vzájemně reagují prostřednictvím „příčných mostů“, které vyčnívají z tlustých vláken a objevují se v struktuře myofibrilu v pravidelných intervalech vzdáleností blízkých 14 nm.

Schematické znázornění myofilamentů tvořících myofibrily a jejich průřezy (Zdroj: Kamran Maqsood 93 via Wikimedia Commons)

Aktinová vlákna a další přidružené proteiny se rozprostírají přes „okraje“ Z linií a překrývají myosinová vlákna směrem ke středu každé sarkomery.

- Silné myofilamenty

Hustá vlákna jsou polymery proteinu myosinu II (každý 510 kDa) a jsou ohraničeny oblastmi známými jako "pásy A".

Myosinové myofilamenty jsou přibližně 16 nm dlouhé a jsou uspořádány v hexagonálním uspořádání (pokud je pozorován průřez myofibrilem).

Každé vlákno myosinu II je tvořeno mnoha zabalenými molekulami myosinu, z nichž každý sestává ze dvou polypeptidových řetězců, které mají oblast ve tvaru klubu nebo „hlavu“ a které jsou uspořádány ve „svazcích“, aby vytvořily vlákna.

Oba svazky jsou drženy přes jejich konce ve středu každého sarkomeru, takže "hlavy" každého myosinu jsou směrovány k linii Z, kde jsou připojena tenká vlákna.

Myosinové hlavy plní velmi důležité funkce, protože mají vazebná místa pro molekuly ATP a navíc, během svalové kontrakce, jsou schopny vytvořit příčné můstky pro interakci s tenkými aktinovými filamenty.

- Přidružené proteiny

Aktinová vlákna jsou „ukotvena“ nebo „fixována“ k plazmatické membráně svalových vláken (sarkolemma) díky jejich interakci s jiným proteinem známým jako dystrofin.

Kromě toho existují dva důležité proteiny vázající aktin známé jako troponin a tropomyosin, které spolu s aktinovými filamenty tvoří proteinový komplex. Oba proteiny jsou nezbytné pro regulaci interakcí mezi tenkými a tlustými vlákny.

Tropomyosin je také dvouvláknová vláknitá molekula, která se asociová s aktinovými helixy specificky v oblasti drážek, které se vyskytují mezi dvěma vlákny. Troponin je tripartitní globulární proteinový komplex, který je uspořádán v intervalech na aktinových filamentech.

Tento poslední komplex funguje jako "přepínač" závislý na vápníku, který reguluje kontrakční procesy svalových vláken, a proto je nanejvýš důležitý.

V pruhovaném svalu obratlovců jsou navíc dva další proteiny, které interagují se silnými a tenkými vlákny, známými jako titin a nebulin.

Nebulin má důležité funkce při regulaci délky aktinových filamentů, zatímco titin se podílí na podpoře a ukotvení myosinových filamentů v oblasti sarkomery známé jako linie M.

Jiné proteiny

Existují další proteiny, které se sdružují se silnými myofilamenty známými jako protein C vázající se na myosin a myomesin, které jsou zodpovědné za fixaci myosinových filamentů v linii M.

Funkce

Myofibrily mají základní důsledky pro pohybovou schopnost obratlovců.

Protože jsou tvořeny vláknitými a kontraktilními bílkovinovými komplexy svalového aparátu, jsou nezbytné k provedení odpovědí na nervové podněty, které vedou k pohybu a přemístění (ve svalech pruhovaných kostry).

Nesporné dynamické vlastnosti kosterního svalu, které tvoří více než 40% tělesné hmotnosti, jsou dány myofibrily, které současně mají mezi 50 a 70% proteinů v lidském těle.

Myofibrily se jako součást těchto svalů účastní všech svých funkcí:

- Mechanické: přeměnit chemickou energii na mechanickou energii za účelem vytvoření síly, udržení držení těla, vytváření pohybů atd.

- Metabolické: protože se sval účastní metabolismu bazální energie a slouží jako úložiště základních látek, jako jsou aminokyseliny a uhlohydráty; přispívá také k produkci tepla a ke spotřebě energie a kyslíku, které se používají při fyzických činnostech nebo sportovních cvičeních.

Protože myofibrily jsou složeny převážně z proteinů, představují místo pro ukládání a uvolňování aminokyselin, které přispívají k udržení hladin glukózy v krvi během hladovění nebo hladovění.

Také uvolňování aminokyselin z těchto svalových struktur je důležité z hlediska biosyntetických potřeb jiných tkání, jako je kůže, mozek, srdce a další orgány.

Reference

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Barevný atlas fyziologie (5. vydání). New York: Thieme.
2. Friedman, AL, a Goldman, YE (1996). Mechanická charakterizace myofibril kosterního svalu. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR, a Ochala, J. (2014). Kosterní sval: Stručný přehled struktury a funkce. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183-195.
4. Goldspink, G. (1970). Proliferace myofibril během růstu svalových vláken. J. Cell Sct., 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. a Weil, P. (2009). Harperova ilustrovaná biochemie (28. vydání). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN a Baylies, MK (2017). Myofibrily stlačily jádra. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Montáž a údržba myofibril v pruhovaném svalu. V Handbook of Experimental Pharmacology (str. 37). New York, USA: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J. a Sanger, JM (2010). Sestavení a dynamika myofibril. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Příprava a vlastnosti hladkých obratlovců - svalové myofibrily a aktomyosin. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Obecná zoologie (2. vydání). Londýn: WB Saunders Company.