Tyto glykosaminoglykany, také známé jako mukopolysacharidy, jsou sacharidové struktury, se strukturálním biomolekulami funkce, které mohou být nalezeny zejména v pojivové tkáni, kostní tkáně, mezibuněčného prostředí a epitelové tkáně. Jsou to dlouhé řetězce komplexních polysacharidů nebo proteoglykanů, složené z opakujících se jednotek disacharidů.
Glykosaminoglykany jsou vysoce polární a mají schopnost přitahovat vodu, díky čemuž jsou ideální pro biologické funkce, které vykonávají. Používají se také jako maziva nebo k absorbování nárazů. Každý je tvořen hexosaminem a hexózou nebo kyselinou hyaluronovou.
Struktura glykosaminoglykanů
vlastnosti
Glykosaminoglykany jsou největší složkou extracelulární matrice molekul ve zvířecích tkáních a mají zásadní roli při různých fyziologických událostech. Tyto sloučeniny nemůžeme najít pouze u obratlovců, ale také u mnoha bezobratlých. Jeho funkcí je zachování v říši zvířat.
Několik sulfatovaných struktur heparinu, glykosaminoglykanu, který se nachází v játrech, kůži a plicích, lze nalézt v různých typech organismů, od nejprimitivnějších k lidem. To určuje jejich aktivní a základní účast v biologických procesech.
V případě kyseliny hyaluronové je v lidském těle přítomno v pupeční šňůře, pojivové tkáni, synoviální tekutině, chrupavce, krevních cévách a sklivci (želatina, která se nachází mezi oční čočkou a sítnicí v oku); zatímco v přírodě existuje pouze u měkkýšů.
Další rozdíl spočívá v tom, že chondroitin sulfát v těle existuje v kostních tkáních a chrupavkách, zatímco u jiných méně vyvinutých zvířat se vyskytuje v omezené míře, v závislosti na strukturální složitosti jedince a jeho spojení s určitými funkcemi.
Přítomnost glykosaminoglykanů
V přírodě najdeme glykosaminoglykany (GAG) se základními funkcemi v buněčném růstu, jejich diferenciaci, buněčné migraci, morfogenezi a virových nebo bakteriálních infekcích.
U obratlovců jsou hlavními glykosaminoglykany heparin nebo heparin sulfát, chondroitin sulfát, dermatan sulfát a kyselina hyaluronová. Všechny tyto GAG jsou potvrzeny řetězci, které střídají jednotky amino cukru a kyseliny hyaluronové, což může být kyselina glukuronová nebo kyselina iduronová.
Na druhé straně mohou být aminokyselinovými jednotkami N-acetylglukosamin nebo N-acetylgalaktosamin.
I když jsou stavební bloky GAG obvykle vždy stejné, polysacharidy, opakující se linie heparinových a chondroitin sulfátových řetězců vyžadují značnou míru strukturální variace.
To je způsobeno neustálými úpravami, které zahrnují sulfataci a epemerizaci uronátů, které tvoří základy široké škály struktur s biologickými aktivitami souvisejícími s GAG.
Přítomnost těchto biomolekul v přírodě, jak u organismů obratlovců, tak u bezobratlých, byla dobře zdokumentována. Naproti tomu GAG nikdy nebyly v rostlinách nalezeny.
Syntetizované polysacharidy se stejnou pilířovou strukturou GAG jsou pozorovány v některých bakteriálních řetězcích, ale tyto podobné polysacharidy nejsou vázány na jádrové proteiny a jsou produkovány pouze na vnitřním povrchu cytoplazmatické membrány.
V případě GAG v živočišných buňkách se přidávají do proteinových jader a tvoří proteoglykany. Bakteriální polysacharidy jsou tedy odlišné.
V GAG existuje široká strukturální rozmanitost, která patří k obratlovcům. Od ryb a obojživelníků po savce je struktura těchto biomolekul velmi heterogenní.
Biosyntéza strukturního komplexu GAG je regulována a různé vzorce sulfatace jsou vytvářeny ve specifickém orgánu a tkáni, dočasně během růstu a vývoje.
Ve skutečnosti mají mutační defekty v mnoha genech biosyntetických enzymů GAG závažné důsledky pro organismy obratlovců. To je důvod, proč výraz GAG a jejich specifické sulfátované struktury hrají v životě zásadní roli.
Funkce glykosaminoglykanů
Jejich funkce je nezbytná, protože jsou základními složkami pojivových tkání a řetězce GAG jsou spojeny kovalentními vazbami s jinými proteiny, jako jsou cytokiny a chemokiny.
Další charakteristikou je to, že jsou spojeny s antitrombinem, proteinem souvisejícím s koagulačním procesem, takže mohou tuto funkci inhibovat, což je činí nezbytným například v případě léčby trombózy.
To je také zajímavé v oblasti výzkumu rakoviny. Schopnost inhibovat vazbu GAG proteinů může být zastaven proces tohoto onemocnění nebo jiných, jako jsou zánětlivé procesy a infekční onemocnění, kde GAG působí jako receptory pro některé viry, jako je dengue, typu flavivirus.
GAG také patří ke třem složkám dermis, vrstvě umístěné pod epidermis kůže, spolu s kolagenem a elastinem. Tyto tři prvky tvoří systém známý jako extracelulární matrice, který mimo jiné umožňuje regeneraci tkání a odstranění toxinů z těla.
GAG jsou látky, které přitahují vodu do hlubších vrstev kůže. Jedním z nejznámějších glykosaminoglykanů je kyselina hyaluronová, která je přítomna v mnoha přípravcích proti stárnutí a péči o pleť. Myšlenkou těchto krémů, pleťových mléka a tonerů je zvýšení hydratace v pokožce a snížení vrásek a expresních linií.
Kromě schopnosti zadržovat vodu mají GAG také vysokou viskozitu a nízkou kompresi, což z nich činí ideální pro ochranu spojení kostí v kloubech.
Z tohoto důvodu jsou přítomny v synoviální tekutině, kloubní chrupavce, srdečních chlopních (chondroitin sulfát, nejhojnější GAG v těle), kůži, plicních tepnách a v játrech (heparin, který má antikoagulační funkci), šlachách a plicích (dermatan sulfát) a rohovky a kosti (kerattan sulfát).
Reference
- Vývoj glykosaminoglykanů. Srovnávací biochemická studie. Obnoveno z ncbi.nlm.nih.gov.
- Zvláštní vydání „Glykosaminoglykany a jejich mimetika“. Obnoveno z mdpi.com.
- Manipulace makromolekul buněčného povrchu flaviviry. Robert Anderson, v Advances in Virus Research, 2003. Obnoveno z sciusalirect.com.
- Kolagen, elastin a glykosaminoglykany. Obnoveno z justaboutskin.com.