Ovalbumin je nejhojnější protein v „čistých“ vejce ptáků. Patří do rodiny proteinů známých jako „serpin“ nebo „inhibitor serinové proteázy“, což je velmi rozmanitá skupina eukaryotických proteinů (zahrnuje více než 300 homologních proteinů).
Byl to jeden z prvních proteinů izolovaných s velkou čistotou a díky jeho překvapivému množství v reprodukčních strukturách ptáků se široce používá jako „model“ při přípravě „standardů“ pro studium struktury, vlastností, syntéza a sekrece mnoha proteinů.
Molekulární struktura ovalbuminu (Zdroj: Zaměstnanci Jawahara Swaminathana a MSD v Evropském institutu bioinformatiky prostřednictvím Wikimedia Commons)
V procentech zahrnuje ovalbumin mezi 60 a 65% celkového obsahu bílkovin ve vaječném bílku, ale na rozdíl od ostatních členů rodiny proteinů Serpin nemá žádnou aktivitu jako inhibitor proteázy.
Bílá slepičí vejce má také další bílkoviny:
- Ovotransferrin, také nazývaný conalbumin, který představuje 13% celkového obsahu bílkovin v bílé
- Ovomucoid, glykoprotein, který tvoří 11% z celkového množství
- Ovomucin, další sulfátovaný glykoprotein, který představuje 3,5%
- Lysozym nebo muramidáza, která také obsahuje 3,5% celkového bílkoviny bílé
- globuliny, které představují 4%
K syntéze ovalbuminu dochází ze směsi meziproduktových peptidů během průchodu vajíčka vajcovodem ptáků a existují zprávy, že k transkripci zúčastněných genů dochází pouze v reakci na přítomnost estrogenu, pohlavního hormonu.
Struktura
Ovalbumin je monomerní fosfoglykoprotein s molekulovou hmotností přibližně 45 kDa a isoelektrickým bodem blízkým 4,5. Ve své struktuře proto existuje celá řada míst pro fosforylaci a glykosylaci, což jsou velmi běžné posttranslační modifikace v proteinech.
Tento protein je kódován genem o velikosti 7 700 párů bází, který se vyznačuje přítomností 8 exonů rozptýlených se 7 introny, takže existuje podezření, že jeho posel prochází více post-transkripčními úpravami, aby se získal zralý protein.
Ovalbumín z kuřecích vajec má 386 aminokyselinových zbytků a bylo prokázáno, že čistá forma tohoto proteinu sestává ze tří podtříd známých jako A1, A2 a A3, vyznačující se tím, že obsahují dvě, jednu a žádnou fosfátové skupiny.
Pokud jde o terciární strukturu, aminokyselinová sekvence ovalbuminu odhaluje přítomnost 6 cysteinových zbytků, mezi nimiž se tvoří čtyři disulfidové můstky. Některé strukturální studie dále ukázaly, že N-koncový konec tohoto proteinu je acetylovaný.
S-
Když jsou vejce skladována, modifikuje se struktura ovalbuminu, čímž se vytvoří v literatuře známá forma jako S-ovalbumin, což je stabilnější forma proti teplu a která se vytváří v důsledku mechanismů výměny mezi disulfidy a sulfhydryly.
Kromě teploty skladování se tato „forma“ ovalbuminu také vytváří v závislosti na vnitřním pH vajec, které lze očekávat u jakéhokoli typu proteinu v přírodě.
S-ovalbumin je tedy připsán některým reakcím přecitlivělosti, které někteří lidé trpí po požití vajíček.
Funkce
Přestože ovalbumin patří do rodiny proteinů charakterizovaných jejich aktivitou jako proteázové inhibitory, nemá inhibiční aktivitu a jeho funkce nebyla zcela objasněna.
Předpokládá se však, že potenciální funkcí tohoto enzymu je transport a skladování kovových iontů do az embrya. Jiní autoři navrhli, že také funguje jako zdroj výživy pro embryo během jeho růstu.
Z experimentálního hlediska představuje ovalbumin jeden z hlavních „modelových“ proteinů pro různé studijní systémy strukturální, funkční, syntézy a sekrece proteinů, a proto je velmi důležitý pro pokrok ve vědeckých záležitostech.
Funkce pro potravinářský průmysl
Navíc, protože se jedná o jeden z nejhojnějších bílkovin v kuřecím vaječném bílku, jedná se o nesmírně důležitý protein pro výživu lidí a jiných zvířat, která jedí vejce různých ptáků.
V kulinářském aspektu se ovalbumin, stejně jako zbytek proteinů ve vaječném bílku, používají pro své funkční vlastnosti, zejména pro schopnost pěny, což je proces, během kterého jsou polypeptidy denaturovány, čímž se vytváří vzduchové rozhraní. / stabilní kapalná charakteristika uvedeného stavu disperze.
Denaturace
Protože ovalbumin má řadu sulfhydrylových skupin, jedná se o poměrně reaktivní a snadno denaturovaný protein.
Denaturační teplota ovalbuminu je mezi 84 a 93 ° C, 93 je teplota, která charakterizuje formu S-ovalbuminu, která je stabilnější při vyšších teplotách. Denaturace ovalbuminu teplem vede k tvorbě charakteristických bělavých „gelů“, které jsou pozorovány během vaření vajec.
Smažená vejce (Zdroj: WhatamIdoing přes Wikimedia Commons)
PH je také důležitým faktorem při zvažování denaturace tohoto proteinu, jakož i typu a koncentrace solí. U ovalbuminu je denaturační pH okolo 6,6.
Za různých denaturačních podmínek mají molekuly ovalbuminu vysokou tendenci k agregaci, což je proces, který lze obvykle urychlit přidáním solí a zvýšením teploty.
Schopnost ovalbuminu a dalších bílkovin bílkoviny bílkoviny při zahřívání tvořit gelové struktury, jakož i jejich schopnost vázat se na molekuly vody a fungovat jako emulgátory, jsou to, co jim dává jejich nejdůležitější funkční vlastnosti a proto jsou využívány zejména v potravinářském průmyslu.
Denaturační proces tohoto proteinu je velmi užitečný pro zkoumání přechodových mechanismů mezi pevnými a gelovými stavy, jakož i pro studium účinku, který mají různé typy solí v různých koncentracích (iontová síla) na integritu bílkovin.
Reference
- Huntington, JA, a Stein, PE (2001). Struktura a vlastnosti ovalbuminu. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Nevratná tepelná denaturace a tvorba lineárních agregátů ovalbuminu. Food Hydrokoloidy, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA a Fothergill, JE (1981). Kompletní aminokyselinová sekvence slepičího ovalbuminu. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, a Williams, PA (Eds.). (2011). Příručka potravinových bílkovin. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Rodina serpinových proteinů ovalbuminu. Dopisy FEBS, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, a Theis, HW (1959). Biosyntéza ovalbuminu. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Věda o potravinářských materiálech v odvětví vaječného prášku. In Role of Material Science in Bioengineering (str. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, a Visschers, RW (2003). Tepelně indukovaná denaturace a agregace ovalbuminu při neutrálním pH popsané ireverzibilní kinetikou prvního řádu. Proteinová věda: publikace Protein Society, 12 (12), 2693–2703.