OXYHEMOGLOBIN: CHARAKTERISTIKA, STRUKTURA A VAZEBNÁ KŘIVKA - BIOLOGIE - 2025

Nebo xyhemoglobin je název daný hemoglobinu, když se váže na kyslík. Hemoglobin je protein nalezený v červených krvinkách, jehož hlavní funkcí je transport kyslíku z plic do tkání.

První živé bytosti byly jednobuněčné a žily v kapalném prostředí, ze kterého byly vyživovány a ze kterých odstranily svůj odpad, stejně jako některé z dnes existujících organismů. Za těchto podmínek se těchto procesů dosáhne pomocí jednoduchých difúzních mechanismů, protože buněčná stěna je v těsném kontaktu s médiem, které ji dodává.

Křivka disociace Oxyhemoglobin (Zdroj: Ratznium na anglické Wikipedii Pozdější verze byly nahrány Aaronsharpeem na en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Vývoj stále složitějších mnohobuněčných organismů znamenal, že vnitřní buňky se značně vzdálily od prostředí, takže difúzní mechanismy jako jediný zdroj dodávek se staly nedostatečnými.

Proto byly vyvinuty specializované systémy pro získávání živin a plynů, jako je zažívací systém a dýchací systém, jakož i transportní mechanismy, které tyto živiny a plyny přibližují k buňce: kardiovaskulární systém.

K produkci energie ve formě molekul ATP potřebují buňky kyslík. Protože ATP nelze skladovat, musí být neustále syntetizován, což znamená, že buňky neustále potřebují kyslík.

Hemoglobin se objevil, evolučně, jako transportér plynu, který „vyřešil“ problém přenosu kyslíku z prostředí do buňky.

Vlastnosti a struktura

K diskusi o charakteristikách a struktuře oxyhemoglobinu je nutné hovořit o hemoglobinu, protože oxyhemoglobin není ničím jiným než hemoglobinem vázaným na kyslík. Proto budou dále popsány společné charakteristiky molekuly v přítomnosti nebo nepřítomnosti dotyčného plynu.

Na co je hemoglobin?

Hemoglobin je nezbytný k přenosu kyslíku do tkání v množství a rychlosti, které tyto zaručují, vzhledem k tomu, že kyslík má tak nízkou rozpustnost v krvi, že jeho transport difúzí by nebyl dostatečný pro zásobování tkáňovými potřebami.

Jaká je molekula hemoglobinu?

Hemoglobin je tetramerický protein (který má čtyři podjednotky), má kulovitý tvar a molekulovou hmotnost 64 kDa.

Jeho čtyři podjednotky tvoří jednu funkční jednotku, kde každá z nich vzájemně ovlivňuje druhou. Každá podjednotka je tvořena polypeptidovým řetězcem, globinem a protetickou skupinou, heme nebo "heme" skupinou, která působí jako kofaktor a není složena z aminokyselin; to znamená, že to není v přírodě protein.

Globin se vyskytuje ve dvou formách: alfa globinu a beta globinu. Hemoglobinový tetramer se skládá z páru alfa globinových řetězců (141 aminokyselin) a páru beta globinových řetězců (146 aminokyselin).

Každý ze čtyř polypeptidových řetězců je připojen ke skupině hem, která má ve středu atom železa ve železném stavu (Fe2 +).

Jaká je skupina heme?

Hemová skupina je porfyrinový kruh, který je tvořen čtyřmi pyrrolickými kruhy (heterocyklické aromatické sloučeniny vzorce C4H5N) spojenými methylovými můstky. Železo ve železném stavu ve středu je vázáno ke struktuře prostřednictvím koordinovaných vazeb dusíku.

Každá skupina hem je schopna vázat se na jednu molekulu kyslíku, takže každá molekula hemoglobinu může vázat pouze 4 molekuly plynu.

Lidské tělo obsahuje přibližně 2,5 x 1013 erytrocytů, což jsou krvinky, které vytvářejí a transportují hemoglobin. Každý erytrocyt má asi 280 milionů molekul hemoglobinu a může tak nést více než 1 miliardu kyslíkových molekul.

Jak se tvoří oxyhemoglobin?

Oxyhemoglobin se tvoří po spojení atomu kyslíku s každým atomem železa ve železném stavu, který se nachází v každé hemové skupině molekuly hemoglobinu.

Pojem oxyhemoglobin se pak týká okysličeného a chemicky neoxidovaného hemoglobinu, protože při kombinaci s kyslíkem a železem neztrácí elektrony, zůstává ve železném stavu.

Oxygenace způsobuje změnu v kvartérní struktuře molekuly, to znamená změnu v konformaci, která může být přenášena z globinových řetězců do skupiny hem a naopak.

Jaké je maximální množství kyslíku, které může hemoglobin nést?

Hemoglobin může vázat nejvýše čtyři molekuly kyslíku ve své struktuře. Pokud je molární objem ideálních plynů 22,4 l / mol, bude se jeden mol hemoglobinu (64 500 g) vázat s 89,6 litru kyslíku (4 moly O2 x 22,4 l / mol).

Každý gram hemoglobinu se tedy musí vázat 1,39 ml O2, aby byl 100% nasycený (89,6 l / 64500 g x (1000 ml / l)).

V praxi krevní testy dávají mírně nižší výsledky, protože existují malá množství methemoglobinu (oxidovaný hemoglobin) a karboxyhemoglobin (hemoglobin + oxid uhelnatý (CO)), které nemohou vázat kyslík.

S ohledem na to pravidlo „Hüfner“ uvádí, že v krvi má 1 g hemoglobinu maximální kapacitu vázat kyslík 1,34 ml.

Kyslíková vazebná křivka

Počet molekul kyslíku, které se mohou vázat na molekulu hemoglobinu, závisí na parciálním tlaku kyslíku nebo PO2. V nepřítomnosti kyslíku je hemoglobin deoxygenován, ale jak se zvyšuje PO2, zvyšuje se počet kyslíků, které se vážou na hemoglobin.

Proces vazby kyslíku na hemoglobin závisí na parciálním tlaku kyslíku. Při vykreslení se výsledek nazývá „oxyhemoglobinová křivka“ a má charakteristický tvar „S“ nebo sigmoid.

V závislosti na PO2 bude hemoglobin méně či více schopen „uvolňovat“ nebo „dodávat“ kyslík, který nese, a také jej naplnit.

Například v oblasti tlaku mezi 10 a 60 mmHg se získá nejstrmější část křivky. V tomto stavu může hemoglobin snadno vzdát velkého množství O2. To je stav, kterého je dosaženo v tkáních.

Když je PO2 mezi 90 a 100 mmHg (12 až 13 kPa), je hemoglobin téměř 100% nasycen kyslíkem; a když arteriální PO2 je 60 mmHg (8 kPa), saturace s O2 je stále vysoká až 90%.

V plicích se jedná o převládající podmínky (tlak mezi 60 a 100 mmHg), a to umožňuje, aby molekuly hemoglobinu přítomné v erytrocytech byly nabity kyslíkem.

Tento sigmoidní tvar, který kreslí oxyhemoglobinovou křivku, zajišťuje, že se tento protein chová jako vynikající plicní zavaděč, velmi účinný transportér v arteriální krvi a vynikající dárce O2 v tkáních, úměrně místní rychlosti metabolismu. to je na vyžádání.

Reference

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9th Edition (pp. 501-502). Tisk McGraw-Hill, New York, USA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA a Rodwell, VW (2014). Harperova ilustrovaná biochemie. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochemistry (1989). Burlington, Severní Karolína: Nakladatelé Neil Patterson (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Physiology. (3. vyd.) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Fyziologický základ lékařské praxe. Williams a Wilkins