APOENZYM: VLASTNOSTI, FUNKCE A PŘÍKLADY - BIOLOGIE - 2025

Apoenzym je část proteinu enzymu, což je důvod, proč to je také známé jako apoprotein. Apoenzym je neaktivní, to znamená, že nemůže vykonávat svou funkci provádění určité biochemické reakce a je neúplný, dokud se neváže k jiným molekulám známým jako kofaktory.

Proteinová část (apoenzym) spolu s kofaktorem tvoří kompletní enzym (holoenzym). Enzymy jsou proteiny, které mohou zvýšit rychlost biochemických procesů. Některé enzymy potřebují své kofaktory k provedení katalýzy, zatímco jiné ne.

Hlavní rysy

Jsou to proteinové struktury

Apoenzymy odpovídají proteinové části enzymu, což jsou molekuly, jejichž funkcí je působit jako katalyzátory pro určité chemické reakce v těle.

Jsou součástí konjugovaných enzymů

Enzymy, které nevyžadují kofaktory, jsou známé jako jednoduché, jako je pepsin, trypsin a ureáza. Místo toho jsou enzymy, které vyžadují konkrétní kofaktor, známé jako konjugované enzymy. Jsou tvořeny dvěma hlavními složkami: kofaktorem, což je neproteinová struktura; a apoenzym, proteinová struktura.

Kofaktor může být organická sloučenina (např. Vitamín) nebo anorganická sloučenina (např. Kovový ion). Organickým kofaktorem může být koenzym nebo protetická skupina. Koenzym je kofaktor, který je volně vázán na enzym, a proto může být snadno uvolněn z aktivního místa enzymu.

Přiznávají různé kofaktory

Existuje mnoho kofaktorů, které se vážou s apoenzymy a vytvářejí holoenzymy. Běžnými koenzymy jsou NAD +, FAD, koenzym A, vitamin B a vitamin C. Mezi běžné ionty kovů, které se vážou s apoenzymy, patří mimo jiné železo, měď, vápník, zinek a hořčík.

Kofaktory se s apoenzymem pevně nebo volně vážou, aby přeměnily apoenzym na holoenzym. Jakmile je kofaktor odstraněn z holoenzymu, je přeměněn zpět na apoenzym, který je neaktivní a neúplný.

Funkce apoenzymu

Vytvářejte holoenzymy

Hlavní funkcí apoenzymů je vznik holoenzymů: apoenzymy se váží s kofaktorem az tohoto spojení se vytváří holoenzym.

Vede ke katalytickému působení

Katalýza se týká procesu, kterým lze urychlit některé chemické reakce. Díky apoenzymům jsou holoenzymy dokončeny a jsou schopny aktivovat své katalytické působení.

Příklady

Karbonová anhydráza

Karbonová anhydráza je klíčovým enzymem v živočišných buňkách, rostlinných buňkách a v životním prostředí ke stabilizaci koncentrací oxidu uhličitého.

Bez tohoto enzymu by byla přeměna oxidu uhličitého na hydrogenuhličitan - a naopak - extrémně pomalá, což by téměř znemožňovalo provádění životně důležitých procesů, jako je fotosyntéza v rostlinách a výdech během dýchání.

Hemoglobin

Hemoglobin je globulární protein přítomný v červených krvinkách obratlovců a v plazmě mnoha bezobratlých, jejichž funkcí je transport kyslíku a oxidu uhličitého.

K vazbě kyslíku a oxidu uhličitého na enzym dochází v místě zvaném skupina hem, které je odpovědné za dodávání krve obratlovců její červené zbarvení.

Globulární hemoglobin

Cytochrom oxidáza

Cytochrom oxidáza je enzym, který je přítomen ve většině buněk. Obsahuje železo a porfyrin.

Tento oxidační enzym je velmi důležitý pro procesy výroby energie. Nachází se v mitochondriální membráně, kde katalyzuje přenos elektronů z cytochromu na kyslík, což nakonec vede k tvorbě vody a ATP (molekula energie).

Alkohol dehydrogenáza

Alkohol dehydrogenáza je enzym, který se nachází především v játrech a žaludku. Tento apoenzym katalyzuje první krok v metabolismu alkoholu; to znamená oxidace ethanolu a dalších alkoholů. Tímto způsobem je transformuje na acetaldehyd.

Jeho název označuje mechanismus působení v tomto procesu: předpona „des“ znamená „ne“ a „hydro“ označuje atom vodíku. Funkce alkoholové dehydrogenázy tedy znamená odstranění atomu vodíku z alkoholu.

Pyruvát kináza

Pyruvát kináza je apoenzym, který katalyzuje poslední krok buněčného procesu rozpadu glukózy (glykolýza).

Jeho funkcí je urychlení přenosu fosfátové skupiny z fosfoenolpyruvátu na adenosin difosfát, čímž se vytvoří jedna molekula pyruvátu a jedna z ATP.

Pyruvát kináza má 4 různé formy (isoenzymy) v různých tkáních zvířat, z nichž každá má zvláštní kinetické vlastnosti nezbytné pro splnění metabolických požadavků těchto tkání.

Pyruvátkarboxyláza

Pyruvátkarboxyláza je enzym, který katalyzuje karboxylaci; to znamená přenos karboxylové skupiny na molekulu pyruvátu za vzniku oxaloacetátu.

Katalyzuje specificky v různých tkáních, například: v játrech a ledvinách urychluje počáteční reakce pro syntézu glukózy, zatímco v tukové tkáni a mozku podporuje syntézu lipidů z pyruvátu.

Podílí se také na dalších reakcích, které jsou součástí biosyntézy sacharidů.

Acetyl koenzym A karboxyláza

Acetyl-CoA karboxyláza je důležitým enzymem v metabolismu mastných kyselin. Je to protein, který se vyskytuje u zvířat i rostlin a vykazuje několik podjednotek, které katalyzují různé reakce.

Jeho funkcí je v podstatě převést karboxylovou skupinu na acetyl-CoA a převést ji na malonylový koenzym A (malonyl-CoA).

Má 2 isoformy, nazývané ACC1 a ACC2, které se liší svou funkcí a distribucí v savčích tkáních.

Monoamin oxidáza

Monoamin oxidáza je enzym, který je přítomen v nervových tkáních, kde plní důležité funkce pro inaktivaci určitých neurotransmiterů, jako je serotonin, melatonin a epinefrin.

Účastní se biochemických degradačních reakcí různých monoaminů v mozku. Při těchto oxidačních reakcích enzym používá kyslík k odstranění aminoskupiny z molekuly a vytvoření aldehydu (nebo ketonu) a odpovídajícího amoniaku.

Laktát dehydrogenáza

Laktát dehydrogenáza je enzym, který se nachází v buňkách zvířat, rostlin a prokaryot. Jeho funkcí je podporovat přeměnu laktátu na kyselinu pyruvovou a naopak.

Tento enzym je důležitý pro buněčné dýchání, během něhož se glukóza z potravy degraduje, aby se získala užitečná energie pro buňky.

Ačkoli je laktát dehydrogenáza v tkáních hojná, hladiny tohoto enzymu jsou v krvi nízké. Když však dojde ke zranění nebo nemoci, mnoho molekul se uvolní do krevního řečiště. Laktát dehydrogenáza je tedy indikátorem některých zranění a nemocí, jako jsou srdeční infarkty, anémie, rakovina, HIV.

Kataláza

Kataláza se nachází ve všech organismech, které žijí v přítomnosti kyslíku. Je to enzym, který urychluje reakci, při které se peroxid vodíku rozkládá na vodu a kyslík. Tímto způsobem zabraňuje hromadění toxických sloučenin.

Pomáhá tak chránit orgány a tkáně před poškozením způsobeným peroxidem, což je sloučenina, která je neustále produkována při četných metabolických reakcích. U savců se vyskytuje převážně v játrech.

Reference

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Předběžná studie sérových laktátdehydrogenázy (LDH) --rognostního biomarkeru u karcinomu prsu. Žurnál klinického a diagnostického výzkumu, 6–8.
2. Athappilly, FK, a Hendrickson, WA (1995). Struktura biotinylové domény acetyl-koenzymu Karboxyláza stanovená fázováním MAD. Struktura, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8. ed.). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S. a Kissinger, P. (2002). Souvislost hladiny laktátdehydrogenázy v séru s vybranými oportunními infekcemi a progresí HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Funkce karboanhydrázy v krvi. Nature, 137–38.
6. Gaweska, H., a Fitzpatrick, PF (2011). Struktury a mechanismus rodiny monoamin oxidázy. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V. a Bamezai, RNK (2010). Lidská pyruvát kináza M2: Multifunkční protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, a Attwood, PV (2008). Struktura, mechanismus a regulace pyruvátkarboxylázy. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymy pyruvát kinázy. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologie (7. vydání) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktura a funkce karbonových anhydráz. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, a Healy, J. (2004). Monoamin oxidázy: jistoty a nejistoty. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Základy biochemie: Život na molekulární úrovni (5. vydání). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R. & Li, LZ (2014). Je vyšší laktát ukazatelem metastatického rizika nádoru? Pilotní studie MRS pomocí hyperpolarizovaného13C-pyruvátu. Academic Radiology, 21 (2), 223-231.