SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA PROTEINŮ: CHARAKTERISTIKA - BIOLOGIE - 2025

Sekundární struktura proteinů je název, který se místně složený konformace některých částí polypeptidového řetězce je definována. Tato struktura se skládá z několika vzorců, které se pravidelně opakují.

Existuje mnoho způsobů, jak se proteinové řetězce skládají. Pouze několik z těchto forem je však velmi stabilní. V přírodě jsou nejčastějšími formami proteinů a-helix a β-list. Tyto struktury mohou být popsány vazebnými úhly ψ (psi) a φ (phi) aminokyselinových zbytků.

Schéma a model koulí a tyčinek alfa helixu proteinů (sekundární struktura). Převzato a upraveno od: Alejandro Porto.

Interakce vzniklé mezi postranními řetězci aminokyselinových zbytků mohou pomoci stabilizovat nebo naopak destabilizovat sekundární strukturu proteinů. Sekundární struktura může být pozorována při složení mnoha vláknitých proteinů.

Dějiny

Ve 30. letech minulého století William Atsbury při práci s rentgenovými paprsky zjistil, že bílkoviny vlasů, stejně jako bílkoviny vepřů, mají ve své struktuře pravidelně opakované segmenty.

Na základě těchto výsledků a se znalostí důležitosti, kterou vodíkové vazby představují při orientaci polárních skupin peptidových vazeb, William Pauling a spolupracovníci hypoteticky určili možné pravidelné konformace, které proteiny mohou mít.

Pauling a jeho spolupracovníci v desetiletí padesátých let založili několik postulátů, které musely být splněny ve vazbách polypeptidových řetězců, mezi nimi, a za prvé, že dva atomy se nemohou navzájem přibližovat v menší vzdálenosti, než je vzdálenost jejich atomů příslušná rádia Van der Waals.

Také naznačili, že pro stabilizaci skládání řetězců jsou zapotřebí nekovalentní vazby.

Na základě těchto postulátů a předchozích znalostí a za použití molekulárních modelů byli schopni popsat některé pravidelné konformace proteinů, včetně těch, které se později ukázaly jako nejčastější v přírodě, jako například a helix a β list..

Α šroubovice

Je to nejjednodušší sekundární struktura, kde je polypeptidový řetězec uspořádán v válcované a kompaktní formě kolem imaginární osy. Kromě toho vedlejší řetězce každé aminokyseliny vyčnívají z této spirálové páteře.

Aminokyseliny jsou v tomto případě uspořádány tak, že mají vazebné úhly ψ -45 ° až -50 ° a φ -60 °. Tyto úhly se vztahují k vazbě mezi a-uhlíkem a kyslíkem karbonylu a vazbou mezi dusíkem a a-uhlíkem každé aminokyseliny.

Vědci dále zjistili, že pro každý závit a helixu jsou přítomny 3,6 aminokyselinové zbytky a že tento tah je vždy v proteinech pravotočivý. Kromě toho, že je to nejjednodušší struktura, je a-helix převládající formou v a-keratinech a tuto strukturu přijímá asi 25% aminokyselin v globulárních proteinech.

A šroubovice je stabilizována díky svým četným vodíkovým vazbám. V každém otočení spirály jsou tedy vytvořeny tři nebo čtyři články tohoto typu.

U vodíkových vazeb interagují dusík peptidové vazby a atom kyslíku karbonylové skupiny následující čtvrté aminokyseliny, ve směru na amino-koncovou stranu tohoto řetězce.

Vědci ukázali, že a-helix může být vytvořen s polypeptidovými řetězci vytvořenými z L- nebo D-aminokyselin, za předpokladu, že všechny aminokyseliny mají stejnou stereoisomerní konfiguraci. Kromě toho mohou přirozené L-aminokyseliny tvořit a-helixy s otočením doprava i doleva.

Ne všechny polypeptidy však mohou tvořit stabilní a-helixy, protože jejich primární struktura ovlivňuje jeho stabilitu. R řetězce některých aminokyselin mohou destabilizovat strukturu a zabránit konformaci a helixů.

Β list

V ß listu nebo ß složeném listu má každý z aminokyselinových zbytků rotaci o 180 ° vzhledem k předchozímu aminokyselinovému zbytku. Výsledkem je, že kostra polypeptidového řetězce zůstává prodloužená a ve tvaru klikaté nebo akordeonové.

Polypeptidové řetězce složené podle harmonie mohou být umístěny vedle sebe a vytvářejí lineární vodíkové vazby mezi oběma řetězci.

Dva sousední polypeptidové řetězce mohou být uspořádány paralelně, to znamená, že oba mohou být orientovány ve směru aminokarboxylové, čímž se vytvoří paralelní P-list; nebo mohou být umístěny v opačných směrech, poté se vytvoří antiparalelní P vrstva.

Boční řetězce sousedních aminokyselinových zbytků vyčnívají z hlavního řetězce řetězce v opačných směrech, což má za následek střídavý obrazec. Některé proteinové struktury omezují aminokyselinové typy p struktur.

Například v hustě balených proteinech jsou aminokyseliny s krátkým řetězcem R, jako je glycin a alanin, častější na svých kontaktních povrchech.

Β list sekundárních struktur proteinů. Převzato a upraveno z: Preston Manor School + JFL.

Jiné konformace sekundární struktury

Vrtule 3

Tato struktura je charakterizována prezentací 3 aminokyselinových zbytků na tah, namísto 3,6 prezentovaných a helixem a vodíkovou vazebnou smyčkou tvořenou 10 prvky. Tato struktura byla pozorována u některých proteinů, ale není to v přírodě příliš běžné.

Π šroubovice

Tato struktura, na druhé straně, má 4,4 aminokyselinových zbytků na spirálu a 16-člennou smyčku vodíkových vazeb. I když je tato konfigurace stericky možná, nikdy nebyla v přírodě pozorována.

Možnou příčinou může být jeho duté centrum, které je příliš velké, aby umožnilo působení Van der Waalsových sil, což by pomohlo stabilizovat strukturu, a přesto je příliš malé, aby umožnilo průchod molekul vody.

Super sekundární struktura

Supcondcondary struktury jsou kombinace sekundárních struktur a-helices a p-skládané listy. Tyto struktury se mohou vyskytovat v mnoha globulárních proteinech. Existují různé možné kombinace, z nichž každá má své vlastní vlastnosti.

Některé příklady supcondcondary struktur jsou: βαβ jednotka, ve které jsou dva paralelní β listy spojeny a-helixovým segmentem; aa jednotka, charakterizovaná dvěma po sobě jdoucími a-helixy, ale oddělenými nesilikálním segmentem, spojeným s kompatibilitou jejich postranních řetězců.

Několik P-listů může být složeno samo o sobě, čímž se získá konfigurace P-válců, zatímco antiparalelní P-list složený na sobě tvoří supersecondary strukturu nazývanou řecký klíč.

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde a KG Ahern (2002). Biochemie. 3. vydání. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner a VW Rodwell (1996). Harperova biochemie. Appleton a Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko a L. Stryer (2002). Biochemie. 5. vydání. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman a K.-H. Roehm (2005). Barevný atlas biochemie. 2. vydání. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee a JR McKee (2003). Biochemie: Molekulární podstata života. 3 ^rd edition. Společnosti McGraw-HiII, Inc.