FENYLALANIN: CHARAKTERISTIKA, FUNKCE, BIOSYNTÉZA, JÍDLO - BIOLOGIE - 2025

Fenylalanin (Phe, F), je jedním z devíti esenciálních aminokyselin, tedy není syntetizován endogenně v lidském těle. Ve svém postranním řetězci má tato aminokyselina nepolární aromatickou sloučeninu, která ji charakterizuje.

Fenylalanin nebo kyselina p-fenyl-a-amino-propionová byla poprvé identifikována v roce 1879 vědci JH Schulze a M. Barbieri z rostliny čeledi Fabaceae známé jako Lupinus luteus nebo "žlutý lupin".

Chemická struktura aminokyseliny fenylalaninu (zdroj: klavecin přes Wikimedia Commons)

L-fenylalanin-L-aspartyl dipeptid je známý jako aspartam nebo "NutraSweet", což je synteticky vyráběné sladidlo široce používané v restauracích a kavárnách, obvykle pro slazení nápojů, jako je káva, čaj, limonáda a další. nápoje.

U ovoce s klimatickými charakteristikami je přeměna L-fenylalaninu na fenolické estery, jako je eugenol a jeho methyl deriváty, příčinou sladkého květového nebo medu podobného zápachu typického pro banány a zralé plody, když jsou zralé.

V závislosti na formě může mít fenylalanin různé příchutě. Například forma L-fenylalaninu má sladkou vůni a chuť, zatímco D-fenylalanin je mírně hořký a je obvykle bez zápachu.

Protože má fenylalanin silný hydrofobní charakter, je jednou z hlavních složek mnoha pryskyřic v přírodě, jako je polystyren. Tyto pryskyřice, když jsou ve styku s molekulami vody, vytvářejí ochrannou nebo krycí strukturu známou jako "klatrát".

Geny, které kódují cestu biosyntézy fenylalaninu, používají botanici jako evoluční hodiny, protože bylo zjištěno, že souvisejí s morfologickou diverzifikací rostlin.

Funkce a

Fenylalanin sdílí se všemi aminokyselinami karboxylovou skupinu (-COOH), aminoskupinu (-NH2) a atom vodíku (-H), které jsou připojeny k centrálnímu atomu uhlíku známému jako a-uhlík. Kromě toho má samozřejmě charakteristickou skupinu R nebo postranní řetězec.

Fenylalanin je jednou ze tří aminokyselin, které mají aromatické nebo benzenové kruhy jako substituenty na postranních řetězcích. Tyto sloučeniny jsou nepolární, a proto vysoce hydrofobní.

Dotyčná aminokyselina je zvláště hydrofobní, protože na rozdíl od tyrosinu a tryptofanu (další dvě aminokyseliny s aromatickými kruhy) nemá k benzenovému kruhu připojené aminoskupiny ani hydroxylové skupiny.

Aromatická, benzoová nebo arenová skupina fenylalaninu má typickou strukturu benzenu: cyklický kruh je strukturován 6 atomy uhlíku, které mají spolu rezonanci díky přítomnosti tří dvojných vazeb a tří jednoduchých vazeb uvnitř.

Na rozdíl od tyrosinu a tryptofanu, které mohou při bazických pH získat pozitivní a negativní náboj, si fenylalanin zachovává svůj neutrální náboj, protože benzenový kruh neionizuje a náboje na karboxylových a aminoskupinách se navzájem neutralizují.

Klasifikace

Aminokyseliny se dělí do různých skupin podle charakteristik, které mají jejich postranní řetězce nebo skupiny R, protože se mohou lišit ve velikosti, struktuře, funkčních skupinách a dokonce i v elektrickém náboji.

Jak bylo uvedeno, fenylalanin je zařazen do skupiny aromatických aminokyselin, spolu s tyrosinem a tryptofanem. Všechny tyto sloučeniny mají ve své struktuře aromatické kruhy, avšak tyrosin a tryptofan mají ionizovatelné skupiny v substituentech svých R skupin.

Absorpční vlastnosti proteinů při vlnové délce 280 nm jsou způsobeny přítomností aminokyselin klasifikovaných ve fenylalaninové skupině, protože snadno absorbují ultrafialové světlo skrze své aromatické kruhy.

Ukázalo se však, že fenylalanin absorbuje mnohem méně než tyrosin a tryptofan, takže při analýze některých proteinů je jeho absorbance předvídatelná.

Stereochemie

Všechny aminokyseliny mají chirální centrální uhlík, který má připojeny čtyři různé atomy nebo skupiny a, jak již bylo uvedeno, tento atom je identifikován jako a-uhlík. Na základě tohoto uhlíku lze nalézt alespoň dva stereoizomery každé aminokyseliny.

Stereoizomery jsou molekuly zrcadlového obrazu, které mají stejný molekulární vzorec, ale nejsou vzájemně překrývatelné, jako jsou ruce a nohy. Sloučeniny, které experimentálně otáčejí rovinou polarizovaného světla doprava, jsou označeny písmenem D a sloučeniny, které se otáčejí doleva písmenem L.

Je důležité poznamenat, že rozlišení mezi formami D-fenylalaninu a L-fenylalaninu je klíčem k pochopení metabolismu této aminokyseliny v těle obratlovců.

L-fenylalaninová forma je metabolizována a používá se ke konstrukci buněčných proteinů, zatímco D-fenylalanin byl nalezen v krevním řečišti jako ochranné činidlo proti reaktivním kyslíkovým druhům (ROS).

Funkce

V 90. letech se předpokládalo, že fenylalanin byl nalezen pouze u některých druhů rostlin. Dnes je však známo, že je přítomen téměř ve všech hydrofobních doménách proteinů, ve skutečnosti je fenylalanin hlavní složkou aromatických chemických druhů proteinů.

V rostlinách je fenylalanin nezbytnou součástí všech proteinů; Dále je to mimo jiné jeden z prekurzorů sekundárních metabolitů, jako jsou fenylpropanoidy (které jsou součástí pigmentů) defenzivních molekul, flavonoidy, biopolymery, jako je lignin a suberin.

Fenylalanin je základní struktura pro tvorbu mnoha molekul, které udržují neuronální homeostázu, včetně peptidů, jako je vasopresin, melanotropin a enkefalin. Kromě toho se tato aminokyselina přímo podílí na syntéze adrenokortikotropního hormonu (ACTH).

Jako velká část bílkovinných aminokyselin je fenylalanin součástí skupiny ketogenních a glukogenních aminokyselin, protože poskytuje uhlíkovou kostru meziproduktů Krebsova cyklu, která je nezbytná pro metabolismus buněčné a tělesné energie.

Když je nadbytek, přemění se fenylalanin na tyrosin a později na fumarát, meziprodukt Krebsova cyklu.

Biosyntéza

Fenylalanin je jednou z mála aminokyselin, kterou většina organismů obratlovců nemůže syntetizovat. Biosyntetické cesty pro tuto aminokyselinu jsou v současné době známy pouze v prokaryotických organismech, kvasnicích, rostlinách a některých druzích hub.

Geny odpovědné za cestu syntézy jsou mezi rostlinami a mikroorganismy vysoce konzervované, a proto biosyntéza má podobné kroky téměř u všech druhů. U některých zvířat jsou přítomny dokonce i některé enzymy této cesty, nejsou však schopny ji syntetizovat.

Biosyntéza fenylalaninu v rostlinách

U rostlinných druhů je fenylalanin syntetizován vnitřní metabolickou cestou v chloroplastech známých jako „prefenátová cesta“. Tato cesta je metabolicky spojena s „šikimální cestou“ prostřednictvím L-arogenátu, jednoho z metabolitů produkovaných během posledně uvedeného.

Enzym arogenát dehydratáza katalyzuje tříkrokovou reakci, při níž transformuje aromatický kruh arogenátu na charakteristický benzenový kruh fenylalaninu.

Tento enzym katalyzuje transaminaci, dehydrataci a dekarboxylaci pro čištění aromatického kruhu arogenátu a získání kruhu bez substituentů.

Prefenát spolu s fenylpyruvátem akumulovaným uvnitř (světlo) chloroplastu lze přeměnit na fenylalanin reakcí katalyzovanou enzymem propenátaminotransferázou, která přenáší aminoskupinu na fenylpyruvát tak, že je rozpoznávána arogenát dehydratázou a inkorporována k syntéze fenylalaninu.

U některých druhů Pseudomonas byly popsány alternativní cesty k propenátu, které používají různé enzymy, ale jejichž substráty pro syntézu fenylalaninu jsou také prefenát a hydrogenát.

Degradace

Fenylalanin může být metabolizován z potravy různými způsoby. Většina studií se však zaměřuje na jejich osud v buňkách centrální nervové tkáně a ledvinových tkání.

Játra jsou hlavním orgánem pro rozklad nebo katabolismus fenylalaninu. V hepatocytech existuje enzym známý jako hydroxyláza fenylalaninu, který je schopný transformovat fenylalanin na tyrosin nebo sloučeninu L-3,4-dihydroxyfenylalanin (L-DOPA).

Sloučenina L-DOPA je prekurzorem norepinefrinu, epinefrinu a dalších hormonů a peptidů s aktivitou v nervovém systému.

Fenylalanin může být oxidován v mozkových buňkách enzymem tyrosinhydroxyláza, která je zodpovědná za katalyzování přeměny fenylalaninu na dopachrom v přítomnosti kyseliny L-askorbové.

Dříve se předpokládalo, že enzym tyrosinhydroxyláza hydroxylovaný pouze tyrosin, bylo však zjištěno, že tento hydroxylát fenylalaninu a tyrosinu ve stejném poměru a že hydroxylace fenylalaninu inhibuje hydroxylaci tyrosinu.

Je známo, že vysoké hladiny tyrosinu inhibují enzymatickou aktivitu tyrosinhydroxylázy, ale totéž neplatí pro fenylalanin.

Potraviny bohaté na fenylalanin

Všechny potraviny bohaté na bílkoviny mají obsah fenylalaninu mezi 400 a 700 mg na jednu porci konzumovaného jídla. Potraviny, jako je treska, čerstvý tuňák, humři, ústřice a jiné mlhy, obsahují více než 1 000 mg na jednu porci konzumovaného jídla.

Hovězí a vepřové maso má také vysokou hladinu fenylalaninu. Nejsou však tak vysoké jako koncentrace přítomné u mořských živočichů. Například slanina, hovězí maso, játra, kuře a mléčné výrobky mají 700 až 900 mg fenylalaninu na jednu porci jídla.

Ořechy jako arašídy a vlašské ořechy různých druhů jsou jiné potraviny, které mají dobré množství fenylalaninu. Zrna jako sója, cizrna a jiné luštěniny mohou poskytnout 500-700 mg fenylalaninu na porci.

Jako alternativní zdroj lze fenylalanin metabolizovat z aspartamu v nealkoholických nápojích, žvýkačkách, želatinách a některých sladkostí nebo zákuscích, kde se tento dipeptid používá jako sladidlo.

Výhody jeho příjmu

Fenylalanin se nachází ve všech potravinách bohatých na bílkoviny, které jíme. Minimální denní spotřeba dospělých s průměrnou hmotností a výškou je kolem 1000 mg, nezbytná pro syntézu bílkovin, hormonů, jako je dopamin, různé neurotransmitery atd.

Nadměrná spotřeba této aminokyseliny je předepisována u lidí s depresivními poruchami, bolestmi kloubů a kožními chorobami, protože její konzumace zvyšuje syntézu bílkovin a přenáší biomolekuly, jako jsou epinefrin, norepinefrin a dopamin.

Některé studie naznačují, že nadměrně spotřebovaný fenylalanin nevyvolává významná zlepšení u žádné z těchto poruch, ale jeho přeměna na tyrosin, který se také používá pro syntézu signálních molekul, může vysvětlit pozitivní účinky na buněčnou signalizaci v nervovém systému.

Léky formulované proti zácpě mají jádra strukturovaná fenylalaninem, tyrosinem a tryptofanem. Obecně tato léčiva obsahují směsi těchto tří aminokyselin v jejich L- a D- formách.

Poruchy nedostatku

Hladiny fenylalaninu v krvi jsou důležité pro udržení správné funkce mozku, protože fenylalanin, tyrosin a tryptofan jsou substráty pro sestavení různých neurotransmiterů.

Některé poruchy jsou spíše spojeny s deficitem metabolismu této aminokyseliny, který ji spíše vytváří, než nedostatkem.

Fenylketonurie, vzácné dědičné onemocnění u žen, ovlivňuje jaterní hydroxylaci fenylalaninu a způsobuje nadměrné plazmatické hladiny této aminokyseliny, vyvolává neuronální apoptózu a ovlivňuje normální vývoj mozku.

Pokud žena s fenylketonurií otěhotní, může se u plodu rozvinout tzv. Syndrom hyperfenylalaninémie plodu.

To je způsobeno skutečností, že plod má vysoké koncentrace fenylalaninu v krvi (téměř dvojnásobek standardů), jehož původ souvisí s nepřítomností jaterní fenylalaninhydroxylázy v plodu, která se nevyvíjí do 26 týdnů těhotenství.

Fetální syndrom v důsledku mateřské hyperfenylalaninémie způsobuje fetální mikrocefálii, opakující se potraty, srdeční choroby a dokonce i malformace ledvin.

Reference

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). Detekce a vychytávání hydroxylových radikálů pomocí D-fenylalaninové hydroxylace v lidských tekutinách. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Biosyntéza fenylalaninu v identifikaci a charakterizaci arogenát dehydratáz Arabidopsis thaliana. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD a Fernstrom, MH (2007). Syntéza a funkce tyrosinu, fenylalaninu a katecholaminu v mozku. The Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Katalyzovaná a elektrokatalyzovaná oxidace l-tyrosinu a l-fenylalaninu na dopachrom pomocí nanozymů. Nano dopisy, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, a Cox, MM (2008). Lehningerovy principy biochemie. Macmillan.
6. Perkins, R., & Vaida, V. (2017). Fenylalanin zvyšuje propustnost membrány. Journal of American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Chemická konstituce bílkovin (svazek 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Získáno 5. září 2018, z www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Shikimate a fenylalanine biosyntéza v zelené linii. Frontiers in Plant Science, 4, 62.