PORINY: VLASTNOSTI, FUNKCE A SESTAVENÍ - BIOLOGIE - 2025

Tyto poriny jsou typem integrálních membránových proteinů, které umožňují difúzi různých typů média - velkých molekul. Nacházejí se na vnějších membránách gramnegativních bakterií (jako v E. coli) a mitochondrií a chloroplastech. Tyto transmembránové proteiny zcela pronikají membránami a jejich struktura je tvořena β listy.

Na rozdíl od transportních proteinů, poriny jsou kanálové proteiny, to znamená, že vytvářejí otevřené kanály nebo póry, které procházejí membránou, kde se nachází, což umožňuje volnou difúzi molekul s odpovídající velikostí a nábojem.

Zdroj: en: Uživatel: Zephyris

vlastnosti

Poriny jsou proteiny, které vytvářejí transmembránové kanály a na rozdíl od většiny proteinů, které procházejí membránou, je část, která prochází membránou, tvořena z P listů místo a helixů.

Tyto integrální membránové proteiny mohou postrádat selektivitu pro molekuly, které jimi procházejí, nebo mohou vykazovat určité stupně selektivity pro velikost a náboj. Mohou také umožnit průchod molekul menších, než je určitá velikost.

Polární oblast porinového řetězce se nachází na vnitřní straně zakrývající vodný kanál, zatímco nepolární část vyčnívá z vnějšku hlavně, přičemž interaguje s hydrofobní oblastí lipidové dvojvrstvy membrány.

Difúze kanály vytvořenými těmito proteiny je způsobena koncentračním gradientem molekuly nebo látky, která prochází membránou a je pasivní difúzí, to znamená, že pro pohyb látky nevyžaduje metabolickou energii.

Tato difúze je řízena specifickými mechanismy, které mohou otevřít nebo uzavřít kanál a mohou být inhibovány různými sloučeninami.

Struktura

Na konci 80. let byla pomocí rentgenové krystalografie stanovena atomová struktura porinu poprvé, což odpovídá buněčné membráně Rhodobacter capsulatus, což je fotosyntetická bakterie.

Uvedený porin sestává z trimeru, kde každý monomer tvoří p barel se 16 p listy, které se spolu valí, vytvářejí válcovou strukturu schopnou procházet membránou a obsahující pór naplněný vodou uvnitř.

Od té doby byly popsány různé typy porinů, a to jak z prokaryotických, tak eukaryotických buněk. Všechny z nich sestávají ze spojených p listů, které vytvářejí strukturu podobnou P barelům, a kanálem naplněným vodou, který může měřit průměr mezi 0,6 a 3nm.

V mitochondriích se poriny skládají z 19 β listů, které po složení dohromady tvoří β barel.

U mnoha bakterií jsou poriny složeny ze 16 až 18 antiparalelních p-listů, které tvoří p-barel, a vykazují vodíkové vazby mezi blízkými molekulami podél řetězce.

Funkce

Poriny bakterií a membrány mitochondrií a chloroplastů jsou funkčně podobné a fungují podobným způsobem, díky své podobnosti, pokud jde o rozměry pórů, atomovou strukturu a vlastnosti pasivní difúze.

Šířka porinního kanálu je definována vyrovnáním polypeptidů na vnitřní stěně struktury, což umožňuje, aby byla omezena velikost molekul, které jimi procházejí.

Podobnost těchto struktur posiluje endosymbiotickou teorii, podle které mitochondrie eukaryotických buněk pocházejí z prokaryotického organismu, který byl fagocytován prekurzorem eukaryotických buněk.

V eukaryotech

V eukaryotických buňkách se ve vnějších membránách mitochondrií a plastidů nacházejí poriny. Poriny nalezené v plastidech byly velmi málo studovány.

V případě mitochondrií jsou známy jako mitochondriální poriny nebo napěťově řízené aniontové kanály (VDAC). Jsou to široké kanály s přibližným průměrem 3 nm, které tvoří největší proteinovou složku ve vnějších membránách. Představují asi 30% celkových proteinů v této membráně.

Vytvářejí propustnost pro nenabité molekuly až do 5000 Da. Mitochondriální poriny umožňují průchod malých molekul, iontů a metabolitů do intermembránového prostoru.

Molekuly a ionty, které procházejí mezimembránovým prostorem, neprocházejí vnitřní mitochondriální membránou, protože mají větší nepropustnost. Proto je prostor mezi oběma membránami zatížen malými molekulami a ionty, které jsou podobné cytoplazmě.

V prokaryotech

U gramnegativních bakterií jim vnější membrána umožňuje izolovat se od okolního prostředí jako ochranné opatření. Tato membrána obsahuje poriny, které jsou propustné pro živiny vyžadované bakteriemi.

V membráně prokaryotické buňky se nachází asi 100 000 porinů, což představuje asi 70% celkových proteinů v této struktuře.

U střevních bakterií představuje vnější membrána ochranu před vnějšími škodlivými činidly, jako jsou antibiotika, žlučové soli a proteázy.

Poriny zajišťují absorpci a eliminaci malých hydrofilních molekul, čímž umožňují buňce získat živiny nezbytné pro její správné fungování a mohou se uvolnit z odpadních produktů. V E. coli umožňují poriny průchod disacharidů, fosfátů a dalších malých molekul.

Shromažďování porin v eukaryotech a prokaryotech

Mitochondriální poriny jsou do mitochondrií dováženy proteinovým komplexem zvaným TOM (translokace vnější mitochondriální membrány) a jsou vkládány komplexem SAM (klasifikace a sestavování proteinů).

Mnoho studií popisuje, jak jsou některé bakteriální vnější membránové proteiny importovány do mitochondrií eukaryotických buněk mechanismem řízeným komplexy TOM a SAM, což naznačuje, že tento proces inzerce byl mezi těmito dvěma systémy zachován.

U bakterií jsou poriny vloženy komplexem, který vlastní zařízení pro sestavení p-válců zvané BAM. Tento komplex se skládá z pěti proteinů, z nichž čtyři jsou lipoproteiny.

Ačkoli je proces vložení porin a jejich struktur podobný mezi eukaryotickými a prokaryotickými buňkami, je patrný rozdíl v tom, že v prokaryotech je pro vložení těchto struktur nezbytná přítomnost lipoproteinů.

Na druhé straně, její sestavení v mitochondriálních vnějších membránách závisí na přítomnosti dvou doplňkových proteinů komplexu SAM: proteinů Sam35 a Sam36.

Reference

1. Alberts, B., Bray, D., Watson, JD, Lewis, J., Roberts, K. & Raff, M. (2002). Molekulární biologie buňky. Čtvrté vydání. Ed. Garland Science.
2. Devlin, MT (1993). Učebnice biochemie s chemickými korelacemi. Ed. John Wiley & Sons, Inc.
3. Lodish, H. (2005). Buněčná a molekulární biologie. Panamerican Medical Ed.
4. Schirmer, T., & Rosenbusch, JP (1991). Prokaryotické a eukaryotické poriny. Současný názor na strukturální biologii, 1 (4), 539-545.
5. Schulz, GE (1993). Bakteriální poriny: struktura a funkce. Současný názor na strukturální biologii, 5 (4), 701-707.
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemie. Panamerican Medical Ed.
7. Zeth, K., & Thein, M. (2010). Poriny v prokaryotech a eukaryotech: společná témata a variace. Biochemical Journal, 431 (1), 13-22.