PROLINE: CHARAKTERISTIKA, STRUKTURA, FUNKCE, POTRAVINY - BIOLOGIE - 2025

Prolin (Pro, P), patří k 22 aminokyselin jsou klasifikovány jako základní. Je to neesenciální aminokyselina, protože ji lze syntetizovat člověkem a jinými savčími zvířaty.

V roce 1900 německý vědec Richard Willstatter jako první vytěžil a pozoroval prolin. Nicméně, to byl Emili Fischer, v roce 1901, kdo razil termín “prolin” založený na pyrrolidinovém kruhu aminokyseliny; Tomuto výzkumníkovi se také podařilo podrobně vysvětlit syntézu prolinu z mléčného kaseinu.

Chemická struktura aminokyseliny Prolin (Zdroj: Clavecin přes Wikimedia Commons)

V proteinech, jako je kasein, hraje prolin zásadní roli ve strukturálních „zápletkách“ a záhybech. V tomto proteinu je prolin homogenně distribuován v celé struktuře a váže se na β kasein a as1 protein; dále zabraňuje tvorbě vadných strukturálních ohybů nebo smyček.

V biochemických analýzách běžně používaných pro stanovení přesné sekvence aminokyselin, které tvoří proteiny, je prolin jednou z nejobtížnějších detekovatelných aminokyselin, protože sekundární aminoskupina prolinu má odlišné chování a nemůže být snadno detekována..

Scurvy je možná nejznámější onemocnění související s prolinem. Souvisí to s nedostatkem příjmu vitamínu C, který přímo ovlivňuje hydroxylaci prolinu v kolagenových vláknech, což způsobuje systémové oslabení v důsledku nestability kolagenových vláken, které jsou v těle.

vlastnosti

Sekundární aminoskupina připojená k a-uhlíku ztěžuje úkol klasifikace prolinu poněkud obtížné. V některých textech je však klasifikován společně s rozvětvenými aminokyselinami nebo s alifatickými postranními řetězci, protože postranní řetězec nebo skupina R prolinu je hydrofobní nebo alifatická.

Jednou z nejdůležitějších vlastností prolinu je, že v žádném případě nemůže tvořit vodíkové vazby, což z něj činí ideální pro strukturování složitých a složitých zatáček v terciárních strukturách proteinů.

Stejně jako všechny aminokyseliny mají dvě izoformy, které závisí na centrálním atomu uhlíku, prolin lze v přírodě nalézt jako L-prolin nebo jako D-prolin. Forma L-prolinu je však v přírodě nejhojnější a je ta, která je součástí proteinových struktur.

V proteinech, kde je nalezen, prolin často zabírá místa v blízkosti povrchu nebo v místech záhybu nebo "kroucení" polypeptidového řetězce, protože rigidní a uzavřená struktura prolinu ztěžuje silnou interakci s jinými aminokyselinami..

Struktura

Prolin má zvláštní strukturu mezi základními aminokyselinami, protože má sekundární aminoskupinu (NH2) a ne primární aminoskupinu, která je charakteristická pro všechny aminokyseliny.

R skupina nebo postranní řetězec prolinu je pyrrolidinový nebo tetrahydropyrrolový kruh. Tato skupina je tvořena heterocyklickým aminem (bez dvojných vazeb) pěti atomů uhlíku, kde každý z nich je nasycen atomy vodíku.

Prolin má tu zvláštnost, že "centrální" atom uhlíku je zahrnut v heterocyklickém pyrrolidinovém kruhu, takže jedinými "volnými" nebo "vyčnívajícími" atomy jsou karboxylová skupina (COOH) a atom vodíku (H)) heterocyklického kruhu aminokyseliny.

Molekulární vzorec Prolinu je C5H9NO2 a jeho název IUPAC je kyselina pyrrolidin-2-karboxylová. Má přibližnou molekulovou hmotnost 115,13 g / mol a jeho frekvence výskytu v proteinech je přibližně 7%.

Funkce

Kolagenová a tropokolagenová vlákna jsou nejhojnějšími proteiny u většiny obratlovců. Ty tvoří kůži, šlachy, kostní matrici a mnoho dalších tkání.

Kolagenová vlákna se skládají z mnoha opakujících se polypeptidových trojitých helixů, které jsou zase tvořeny vícenásobnými prolinovými a glycinovými zbytky v sekvenci glycin-prolin-prolin / hydroxyprolin (druhá je modifikovaným derivátem prolinu).

Ve své nativní formě je prolin součástí prokolagenu, což je předchůdce kolagenových polypeptidů a některých dalších proteinů pojivové tkáně. Enzym procolagen proline hydroxylasa je zodpovědný za hydroxylaci zbytků prolinu za vzniku hydroxyprolinu, a tak dosahuje zrání prokolagenu na samotný kolagen.

Jaká je hlavní funkce prolinu v kolagenových vláknech?

Hydroxyprolin mu dává vlastnosti rezistence na kolagen, protože tento derivát aminokyseliny má schopnost vytvářet velké množství vodíkových vazeb mezi řetězci trojité šroubovice, které tvoří protein.

Enzymy, které katalyzují hydroxylaci prolinových zbytků, vyžadují přítomnost vitamínu C (kyselina askorbová) a, jak bylo uvedeno výše, kurděje je způsobeno oslabením kolagenových vláken v důsledku selhání hydroxylace prolinových zbytků., což způsobuje snížení vodíkových vazeb, které drží kolagenová vlákna.

Další funkce

Prolin je nezbytný pro tvorbu bílkovinných záhybů a zvratů.

Díky své uzavřené struktuře je tato aminokyselina obtížně "schopna" pojmout se uvnitř proteinů, protože nemůže tvořit vodíkové vazby, aby "interagovala" s jinými zbytky v okolí, indukuje tvorbu "zatáček" nebo "kroucení". v celé struktuře proteinů, kde se nachází.

Všechny proteiny s krátkou životností mají alespoň jednu oblast s hojným množením prolinu, glutamátu, serinu a threoninu. Tyto oblasti se pohybují od 12 do 60 zbytků a nazývají se PEST sekvence.

Proteiny obsahující sekvenci PEST jsou označeny ubikvitinací pro následnou degradaci v proteazomech.

Biosyntéza

Mnoho aminokyselin lze syntetizovat z meziproduktů glykolýzy, pentosforečnanové dráhy nebo cyklu kyseliny citronové (Krebsův cyklus). Prolin a arginin se tvoří v krátkých glutamátových drahách.

Prakticky běžná biosyntetická cesta pro všechny živé organismy začíná přeměnou L-glutamátu na y-L-glutamyl-5-fosfát díky působení enzymu glutamát-5-kinázy (v bakteriích) nebo y-glutamylem -kináza (u lidí).

Tato reakce zahrnuje fosforylaci závislou na ATP, přičemž se kromě hlavního produktu generuje také molekula ADP.

Reakce katalyzovaná glutamát 5-semialdehyddehydrogenázou (v bakteriích) nebo y-glutamylfosfát reduktázou (u lidí) přeměňuje y-L-glutamyl-5-fosfát na L-glutamát-5-semialdehyd a tato reakce si zaslouží přítomnost kofaktoru NADPH.

L-glutamát-5-semialdehyd je reverzibilně a spontánně dehydratován na (S) -1-1-pyrrolin-5-karboxylát, který je následně přeměněn na L-prolin enzymem pyrrolin-5-karboxylát reduktázy (u bakterií a lidí), při jejichž reakci je také nezbytná molekula NADPH nebo NADH.

Degradace

Prolin, arginin, glutamin a histidin jsou neustále degradovány na a-ketoglutarát a vstupují do cyklu kyseliny citronové nebo Krebsova. V konkrétním případě prolinu se nejprve oxiduje enzymem prolin oxidáza na pyrrolin-5-karboxylát.

V prvním kroku, kde dochází k oxidaci prolinu na pyrrolin-5-karboxylát, jsou oddělené protony přijaty E-FAD, redukující na E-FADH2; tento krok je exkluzivní pro aminokyselinu prolin.

Spontánní reakcí se pyrrolin-5-karboxylát transformuje na glutamát y-poloaldehyd, který potom slouží jako substrát pro enzym glutamát y-poloaldehyddehydrogenáza. V tomto kroku jsou uvolněny dva protony, jeden z nich je přijat NAD, který je redukován na NADH, a druhý je volný ve formě H +.

Arginin, stejně jako prolin, je transformován na y-semialdehyd glutamát, ale alternativní metabolickou cestou zahrnující dva různé enzymy.

Enzym glutamát y-semialdehyd dehydrogenáza přeměňuje glutamát y-semialdehyd na L-glutamát. Později se tento L-glutamát znovu oxiduje enzymem glutamát dehydrogenázy, s nímž se nakonec vytvoří a-ketoglutarát, který bude začleněn do cyklu kyseliny citronové.

V kroku oxidace glutamátu se uvolní proton (H +) a aminoskupina (NH3 +). Proton redukuje skupinu NADP + a vytvoří se molekula NADPH.

Navzdory mnoha podobnostem, které existují mezi drahami degradace a biosyntézy prolinu a argininu, jsou tyto aminokyseliny syntetizovány a degradovány zcela opačnými drahami za použití různých enzymů, různých kofaktorů a různých intracelulárních kompartmentů.

Valine bohatá jídla

Obecně platí, že všechna jídla s vysokým obsahem bílkovin mají velké množství prolinu. Patří sem maso, mléko, vejce a další. Když je však naše tělo v optimálním zdravotním stavu a výživě, je schopno endogenně syntetizovat prolin.

Prolin lze také nalézt v mnoha luštěninách a ořechech a v celých zrnech, jako je například oves. Mezi další potraviny bohaté na prolin patří mimo jiné pšeničné otruby, vlašské ořechy, mandle, hrášek a fazole.

Některé obchody se zdravou výživou často formulují tablety aminokyselin L-lysin a L-prolin kombinované, aby pomohly lidem s kloubními problémy nebo zpomalily stárnutí tkání.

Nebylo však jisté, že užívání těchto aminokyselin v potravě má ​​významný vliv na oddálení stáří nebo jiných podmínek pokročilého věku.

Výhody jeho příjmu

Dieta bohatá na prolin se obvykle předepisuje lidem s onemocněním kloubů, jako je artritida, výrony, roztržené vazy, dislokace, tendinitida a další, a to díky svému vztahu se syntézou kolagenových vláken přítomných v pojivové tkáně těla.

Mnoho farmakologických pleťových vod a tablet používaných v estetickém průmyslu je obohaceno o L-prolin, protože některé studie ukázaly, že tato aminokyselina může nějakým způsobem zvýšit syntézu kolagenu, a tím zlepšit strukturu kůže, urychlit hojení ran, tržné rány, vředy a popáleniny.

V potravinářském průmyslu existují proteiny, které mají „bioaktivní peptidy“, které vykonávají funkce nad rámec svých nutričních vlastností. Tyto peptidy mají obecně dva až devět aminokyselinových zbytků, včetně prolinu, argininu a lysinu.

Uvedené bioaktivní peptidy mohou mít antihypertenzní aktivitu s určitým opioidním účinkem; mohou působit jako imunomodulátory stimulací imunitní odpovědi na některé patogeny a mohou dokonce způsobit zvýšení vazoaktivity, což zlepšuje oběh těch, kteří je konzumují.

Poruchy nedostatku

Lepek je bílkovina přítomná v zrnech pšenice, která způsobuje zánět střeva. Lidé trpící "glutenovou intolerancí" jsou známí jako "celiatičtí" pacienti a je známo, že tento protein je bohatý na prolin a glutamin, jejichž proteolytická degradace je pro lidi s tímto stavem obtížná.

Některá onemocnění mají co do činění s nesprávným složením důležitých proteinů a je velmi běžné, že tyto defekty mají co do činění s cis - trans izomerizací amidových vazeb v prolinových zbytcích, protože na rozdíl od jiných peptidových vazeb, ve kterých trans izomer je vysoce výhodný, v prolinu je nevýhodný.

U prolinových zbytků bylo pozorováno, že existuje významná tendence k tvorbě cis izomerů nejprve než trans izomerů v amidech sousedících s prolinovými zbytky, což může vytvářet "nesprávnou" konformaci proteinů.

Metabolické poruchy

Stejně jako u jiných esenciálních a neesenciálních aminokyselin jsou hlavní patologické poruchy související s prolinem obvykle spojeny s defekty ve způsobech asimilace této aminokyseliny.

Hyperprolinemie je například typickým případem nedostatku jednoho z enzymů, které se účastní degradační dráhy prolinu, konkrétně 1-pyrrolin-5-karboxylátdehydrogenázy, což vede k akumulaci jeho substrátu, což nakonec inaktivuje trasu.

Tato patologie je obvykle diagnostikována vysokým obsahem prolinu v krevní plazmě a přítomností 1-pyrrolin-5-karboxylátového metabolitu v moči postižených pacientů.

Mezi hlavní příznaky tohoto onemocnění patří neurologické poruchy, onemocnění ledvin a ztráta sluchu nebo hluchota. Mezi další závažnější případy patří těžká mentální retardace a výrazné psychomotorické potíže.

Reference

1. Abu-Baker, S. (2015). Přehled biochemie: Koncepty a souvislosti
2. Delauney, AJ a Verma, DPS (1993). Biosyntéza prolinu a osmoregulace v rostlinách. Plant journal, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA, a Barbas, CF (2000). Prolinem katalyzované přímé asymetrické aldolové reakce. Journal of American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, a Cox, MM (2008). Lehningerovy principy biochemie. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Chemické složení proteinů (svazek 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Prolin: multifunkční aminokyselina. Trends in science, 15 (2), 89-97.