KERATIN: TYPY, STRUKTURA, UMÍSTĚNÍ A FUNKCE - BIOLOGIE - 2025

Keratin je nerozpustný vláknitý protein, který tvoří na konstrukční část buněk a integuments mnoha organismů, zejména obratlovců. Má velmi rozmanité formy a není příliš reaktivní, chemicky vzato.

Jeho strukturu poprvé popsali vědci Linus Pauling a Robert Corey v roce 1951, zatímco analyzovali strukturu zvířecích vlasů. Tito vědci také poskytli vhled do struktury myosinu ve svalové tkáni.

Schéma organizace alfa-keratin (Zdroj: Mlpatton prostřednictvím Wikimedia Commons)

Po kolagenu je jedním z nejdůležitějších bílkovin u zvířat a představuje většinu suché hmotnosti vlasů, vlny, nehtů, drápů a kopyt, peří, rohů a podstatnou část vnější vrstva kůže.

Prvky nebo "keratinizované" části zvířat mohou mít velmi odlišné morfologie, které do značné míry závisí na funkci, kterou vykonávají v každém konkrétním organismu.

Keratin je protein, který má vlastnosti, které mu poskytují velkou mechanickou účinnost, pokud jde o napětí a kompresi. Je produkován zvláštním typem buňky zvané „keratinocyty“, které obvykle po svém vzniku zemřou.

Někteří autoři potvrzují, že keratiny jsou exprimovány tkáňovým a stádiem specifickým způsobem. U lidí existuje více než 30 genů, které tyto proteiny kódují, a patří do rodiny, která se vyvinula několika koly genetické duplikace.

Druhy keratinů a jejich struktura

V zásadě existují dva typy keratinů: α a β. Tyto se vyznačují základní strukturou, která je složena primárně z polypeptidových řetězců, které mohou být navíjeny jako alfa helixy (a-keratiny) nebo paralelně spojeny jako p-skládané listy (p-keratiny).

a-keratiny

Tento typ keratinu je nejstudovanější a je známo, že savci mají alespoň 30 různých variant tohoto typu keratinu. U těchto zvířat jsou α-keratiny součástí nehtů, vlasů, rohů, kopyt, ostnů a epidermis.

Stejně jako kolagen obsahují tyto proteiny ve své struktuře hojný podíl malých aminokyselin, jako je glycin a alanin, což umožňuje vytvoření alfa helixů. Molekulární struktura a-keratinu je tvořena třemi různými oblastmi: (1) krystalické fibrily nebo helixy, (2) terminální domény vláken a (3) matrice.

Spirály jsou dva a tvoří dimer, který se podobá stočené spirále, která je držena pohromadě díky přítomnosti vazeb nebo disulfidových můstků (SS). Každá z helixů má v každém kroku přibližně 3,6 aminokyselinových zbytků a je tvořena přibližně 310 aminokyselinami.

Tyto stočené cívky se pak mohou spojit za vzniku struktury známé jako protofilament nebo protofibril, která má schopnost sestavit se s ostatními stejného typu.

Protofilamenty mají nes helikální N- a C-terminální konce, které jsou bohaté na cysteinové zbytky a které jsou připojeny k jádru nebo matricové oblasti. Tyto molekuly polymerizují za vzniku mezilehlých vláken, která mají průměr blízký 7 nm.

Rozlišují se dva typy meziproduktů tvořených keratinem: kyselá meziproduktová vlákna (typ I) a bazická (typ II). Ty jsou uloženy v proteinové matrici a způsob, jakým jsou tato vlákna uspořádána, přímo ovlivňuje mechanické vlastnosti struktury, kterou tvoří.

Ve vláknech typu I jsou spirály vzájemně spojeny pomocí tří „spirálových konektorů“ známých jako L1, L12 a L2, u nichž se předpokládá, že poskytují flexibilitu spirálové doméně. Ve vláknech typu II jsou mezi spirálovými doménami také dvě subdomény.

Příklad struktury s α-keratiny: vlasy

Je-li analyzována struktura typického vlasu, má průměr přibližně 20 mikronů a je složen z mrtvých buněk, které obsahují zabalené makrofibrily, které jsou orientovány paralelně (vedle sebe).

Vlasy savců, stejně jako tato kráva, jsou vyrobeny z keratinu (Zdroj: Frank Winkler přes pixabay.com)

Makrofibrily se skládají z mikrofibril, které mají menší průměr a jsou vzájemně spojeny amorfní proteinovou látkou s vysokým obsahem síry.

Tyto mikrofibrily jsou skupiny menších protofibril s organizačním vzorem 9 + 2, což znamená, že devět protofibril obklopuje dvě centrální protofibrily; všechny tyto struktury jsou v podstatě složeny z a-keratinu.

Měkké keratiny a tvrdé keratiny

V závislosti na obsahu síry mohou být α-keratiny klasifikovány jako měkké keratiny nebo tvrdé keratiny. To souvisí s silou mechanického odporu vyvolanou disulfidovými vazbami ve struktuře proteinu.

Skupina tvrdých keratinů zahrnuje ty, které jsou součástí vlasů, rohů a nehtů, zatímco měkké keratiny jsou představovány vlákny nalezenými v kůži a kuřích.

Disulfidové vazby mohou být odstraněny použitím redukčního činidla, takže struktury složené z keratinu nejsou zvířaty snadno stravitelné, pokud nemají střeva bohatá na merkaptany, jako je tomu u některých druhů hmyzu.

p-keratiny

Β-keratiny jsou mnohem silnější než α-keratiny a vyskytují se u plazů a ptáků jako součást drápů, šupin, peří a zobáků. V gekonech jsou také mikrovilli nalezené na jejich nohách (houby) tvořeny z tohoto proteinu.

Jeho molekulární struktura je složena z p-skládaných listů vytvořených antiparalelními polypeptidovými řetězci, které jsou spojeny dohromady vazbami nebo vodíkovými vazbami. Tyto řetězy, jeden vedle druhého, tvoří malé tuhé a ploché povrchy, mírně složené.

Kde to je a jaké jsou jeho funkce?

Funkce keratinu souvisí především s typem struktury, kterou vytváří a kde se nachází v těle zvířete.

Stejně jako jiné vláknité proteiny propůjčuje buňkám stabilitu a strukturální rigiditu, protože patří do velké rodiny proteinů známých jako rodina intermediárních vláken, což jsou proteiny cytoskeletu.

V ochraně a krytí

Horní vrstva kůže vyšších zvířat má velkou síť středních vláken tvořených keratinem. Tato vrstva se nazývá epidermis a je u lidí tlustá mezi 30 mikrony a 1 nm.

Epiderma funguje jako ochranná bariéra proti různým typům mechanického a chemického stresu a je syntetizována zvláštním typem buněk zvaných „keratinocyty“.

Kromě epidermy existuje ještě více vnější vrstva, která neustále prolévá a je známá jako stratum corneum, která plní podobné funkce.

Trny a ostny jsou také používány různými zvířaty pro jejich vlastní ochranu před predátory a jinými agresory.

„Brnění“ Pangolinů, malých hmyzožravých savců, kteří obývají Asii a Afriku, je také složeno z „stupnic“ keratinu, které je chrání.

V obraně a dalších funkcích

Rohy jsou pozorovány u zvířat čeledi Bovidae, tj. U krav, ovcí a koz. Jsou to velmi silné a odolné struktury a zvířata, která je používají jako orgány obrany a námluvy.

Rohy jsou tvořeny kostnatým centrem složeným ze „houbovité“ kosti, která je pokryta kůží vyčnívající z zadní oblasti lebky.

Nehty jsou dalším příkladem částí těla tvořených keratinem (Zdroj: Adobe Stock přes pixabay.com)

Drápy a hřebíky, kromě jejich funkcí v krmení a omezování, také slouží zvířatům jako „zbraně“ obrany proti útočníkům a predátorům.

Zobáky ptáků slouží několika účelům, mezi jinými patří jídlo, obrana, námluvy, výměna tepla a péče. U ptáků se v přírodě vyskytuje více druhů zobáků, zejména pokud jde o tvar, barvu, velikost a sílu přidružených čelistí.

Zobáky jsou, stejně jako rohy, složeny z kostnatého centra vyčnívajícího z lebky a pokrytého silnými listy p-keratinu.

Zuby ne Mandibulovaných zvířat („předků“ obratlovců) se skládají z keratinu a podobně jako zuby „vyšších“ obratlovců mají více funkcí při krmení a obraně.

Na cestách

Kopyta mnoha přežvýkavců a kopytníků (koně, osly, losy atd.) Jsou vyrobeny z keratinu, jsou velmi odolné a slouží k ochraně nohou a podpoře pohybu.

Peří, které ptáci také používají k pohybu, je vyrobeno z β-keratinu. Tyto struktury mají také funkce v maskování, námluvách, tepelné izolaci a nepropustnosti.

Peří a zobák ptáků jsou také složeny z keratinu (Zdroj: Couleur, via pixabay.com)

V průmyslu

Textilní průmysl je jedním z hlavních vykořisťovatelů keratinizovaných struktur, antropocentricky řečeno. Vlna a srst mnoha zvířat je důležitá na průmyslové úrovni, protože s nimi se vyrábějí různé oděvy, které jsou pro muže užitečné z různých hledisek.

Reference

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Barevný atlas biochemie (2. vydání). New York, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (3. vydání). San Francisco, Kalifornie: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovy principy biochemie. Vydání Omega (5. vydání).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). Struktura vlasů, svalů a příbuzných proteinů. Chemistry, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B. a James, W. (1994). Keratin a keratinizace. Journal of the American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, a Dyke, ME Van. (2010). Přehled biomateriálů na bázi keratinů pro biomedicínské aplikace. Materials, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Molekulární genetika keratinových poruch. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biochemistry (3. vydání). Editorial Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J. a Meyers, MA (2016). Keratin: Struktura, mechanické vlastnosti, výskyt v biologických organismech a snaha o bioinspiraci. Pokrok ve vědě o materiálech.