ALANIN: CHARAKTERISTIKA, STRUKTURA, FUNKCE, BIOSYNTÉZA - BIOLOGIE - 2025

Alanin (Ala), je jedním z 22 známých aminokyselin, které obsahují strukturu proteinu všech organismů, od bakterií na člověka. Protože může být syntetizován tělem, je klasifikován jako nepodstatná aminokyselina.

Proteiny mají základní nebo primární strukturu tvořenou řetězcem aminokyselin nazývaným polypeptidový řetězec, v těchto řetězcích je každá aminokyselina tvořena centrálním uhlíkem nazývaným a uhlík.

Chemická struktura aminokyseliny alanin (zdroj: Borb, přes Wikimedia Commons)

A uhlík je připojen ke čtyřem skupinám: aminoskupina (-NH2), karboxylová skupina (-COOH), atom vodíku (-H) a skupina nebo postranní řetězec (-R), který identifikuje každou aminokyselinu. V postranním řetězci mají uhlíky postupně písmena ß, γ, δ a ε.

Aminokyseliny jsou klasifikovány podle polarity jejich postranních řetězců, a proto existují nepolární hydrofobní a polární hydrofilní aminokyseliny, které mohou být zase neutrální, bazické a kyselé. Alanin je hydrofobní nepolární aminokyselina a je nejjednodušší aminokyselinou po glycinu a nejhojnějším ve většině proteinů.

Alanin může být tvořen ve svalu a transportován do jater, kde je zaveden do glukoneogenní dráhy, tj. Cesty pro tvorbu glukózy z neglykosidických látek. Alanin může být také syntetizován v játrech prostřednictvím katabolismu tryptofanu a uracilu a může být degradován za vzniku pyruvátu.

Podílí se na syntéze tryptofanu, pyridoxinu (vitamín B6) a karnosinu a, protože může být přeměněn na pyruvát, nepřímo se podílí na regulaci glykémie nebo jako zdroj energie pro kosterní sval.

Používá se jako potravinový doplněk ke zlepšení sportovního výkonu a přirozeně se vyskytuje v hovězím, vepřovém a rybím těle, v mléce a jeho derivátech a ve vejcích. Některé luštěniny, ovoce a ořechy jsou také bohaté na alanin.

Struktura

Bylo diskutováno dříve, že alanin, stejně jako všechny aminokyseliny, má a-uhlík se čtyřmi skupinami připojenými k němu, přičemž skupina R je methylová skupina (-CH3).

Proto je při tělesném pH (kolem 7,4) a-uhlík alaninu navázán na protonovanou aminoskupinu (-NH3 +), karboxylovou skupinu, která ztratila proton (-COO-), vodík a methylová skupina (-CH3).

Většina aminokyselin je ionizovatelná při pH 7,0 a geometricky mohou mít isomery, které jsou známé jako enantiomery, což jsou zrcadlové obrazy, stejně jako pravá a levá ruka.

Poté mohou být všechny aminokyseliny nalezeny jako "chirální páry" označované jako D nebo L (dextro a levo), v závislosti na poloze atomů obklopujících a-uhlík.

Alanin, stejně jako u většiny aminokyselin, se však vyskytuje většinou ve formě L, protože se jedná o formu, kterou se enzymy vkládají během syntézy proteinu.

Tato aminokyselina může být také nalezena jako P-alanin, ve kterém je aminoskupina navázána na svůj P-uhlík, tj. Na první uhlík svého postranního řetězce.

Β-Alanin se nachází v kyselině pantothenové (vitamin B5) a v některých přírodních peptidech. D-alanin se nachází v některých polypeptidech, které jsou součástí stěn některých bakteriálních buněk.

Skupina R (methyl, CH

Metylová skupina postranního řetězce alaninu je nasycený uhlovodík, který této nepolární hydrofobní charakteristice dává této aminokyselině. Tato charakteristika alaninu je společná s ostatními aminokyselinami této skupiny, jako je glycin, valin, leucin a isoleucin.

Aminokyseliny, které tvoří skupinu alifatických látek, jsou chemicky neutrální aminokyseliny a hrají velmi důležitou roli při tvorbě a udržování trojrozměrné struktury proteinů, protože mají tendenci vzájemně reagovat s vyloučením vody.

Tyto aminokyseliny, včetně alaninu, obsahují stejný počet ionizovatelných skupin s opačnými náboji, takže nemají čistý náboj a nazývají se "zwitteriony".

Funkce

Jako většina známých aminokyselin se alanin obecně používá při syntéze peptidů a proteinů a podílí se na vytváření polypeptidové struktury a na terciární struktuře některých proteinů.

Další důležitou funkcí alaninu je nepřímá účast na kontrole glykémie:

To může vést ke vzniku pyruvátu a obráceně, může se také dostat do jater a stát se glukózou prostřednictvím glukoneogeneze, která se podle potřeby uvolní do oběhu nebo podle potřeby použije při syntéze glykogenu.

Alanin se účastní jako amonný transportér ze svalu do jater, protože může být syntetizován aminací z pyruvátu, transportován do jater a transformován transaminací.

K tomu dochází současně s transformací α-ketoglutarátu na glutamát, který může vstoupit do močovinového cyklu a přeměnit se zpět na pyruvát.

Další funkce

Tato aminokyselina je nezbytná pro syntézu tryptofanu a pyridoxinu. Přestože je alanin chemicky špatně reaktivní, může mít funkce rozpoznávání substrátu a regulace enzymů.

Jednou z funkcí β-alaninu je doplněk stravy, protože se používá jako ergogenní pomůcka při cvičení. Požití β-alaninu zvyšuje koncentraci karnosinu (dipeptid tvořený β-alaninem a histidinem) v kosterním svalu a působí jako „pufr“.

Normálně karnosin významně nepřispívá k celkové kapacitě pufru svalové buňky, a to díky nízké koncentraci. Podávání p-alaninu zvyšuje tuto koncentraci a tím i kapacitu pufru, čímž zlepšuje vytrvalost snížením únavy.

Biosyntéza

Nejdůležitější syntéza alaninu v lidském těle nastává redukční aminací kyseliny pyruvové. Tato reakce vyžaduje jediný enzymatický krok.

Pyruvát poskytuje kostru uhlíku a glutamát poskytuje aminoskupinu, která je přenesena na pyruvát. Enzym, který katalyzuje tuto reverzibilní reakci, je alanin transamináza.

V důsledku této reakce se vytvoří alanin a a-ketoglutarát. Alanin pak může být přítomen v glukoneogenezi, v glykolýze a v Krebsově cyklu.

Další zdroj alaninu pochází z rozkladu tryptofanu na acetyl-CoA. Při této cestě, když enzym kynurenináza hydrolyzuje 3-hydroxy kynurenin, vznikají 3-hydroxyantranilát a alanin. Alanin se uvolňuje a 3-hydroxyantranilát se řídí metabolickou cestou.

Degradace uracilu je dalším zdrojem alaninu. V tomto případě se vytvoří p-alanin, který může sledovat několik metabolických cest, z nichž jednou se stane acetyl-CoA.

Degradace

Obecný proces degradace aminokyselin

Aminokyseliny se neuchovávají jako uhlohydráty a tuky, takže ty, které se uvolňují během degradace proteinů, musí být znovu použity pro syntézu nových proteinů a nukleotidů.

Na druhé straně mohou být aminokyseliny degradovány a jejich uhlíkové kostry mohou být použity při katabolických nebo anabolických reakcích.

Při degradaci aminokyselin tvoří přebytek dusíku amoniak, což je toxická látka, kterou je třeba odstranit a prvním krokem v degradaci aminokyselin je eliminace dusíku.

U savců k této degradaci dochází v játrech; tam je jakákoli aminokyselina, která je nadbytek a nemůže být použita, degradována.

Alaninová degradace

K degradaci alaninu dochází přeměnou alaninu na pyruvát. Tato reakce je katalyzována alanin-transaminázou a vyžaduje přítomnost a-ketoglutarátu jako akceptora aminoskupiny a následnou tvorbu glutamátu; je to reverzibilní reakce.

Tyto reakce tvorby alaninu z pyruvátu a rozkladu alaninu za vzniku pyruvátu jsou součástí cyklu zahrnujícího kosterní sval a játra.

Játra dodávají glukózu svalu a svalu prostřednictvím glykolýzy přeměňují glukózu na pyruvát za účelem generování ATP; Tento pyruvát může vstoupit do syntézy alaninu, který může být uvolněn do krevního řečiště a vrací se do jater, která jej převádí zpět na pyruvát, který vstupuje do glukoneogeneze za vzniku glukózy.

V případě potřeby se cyklus opakuje. V játrech produkuje pyruvát z alaninu amoniové ionty, které se vážou na glutamin a glutamát, a tyto vstupují do močovinového cyklu. Poté se moč vylučuje močí.

Alanin, glycin, cystein, serin a threonin jsou glukogenní aminokyseliny, protože jejich degradace může vést ke vzniku pyruvátu, a-ketoglutarátu, sukcinyl-CoA, fumarátu nebo oxaloacetátu, všech glukoneogenních prekurzorů glukózy.

Potraviny bohaté na alanin

Hlavními zdroji aminokyselin jsou libové maso, ryby, měkkýši, vejce a mléčné výrobky, alanin se však také nachází v mnoha rostlinných potravinách. Příklady potravin bohatých na alanin jsou:

- maso jako hovězí maso, vepřové maso, ovce, kuře, krůta, králík, ryby; vejce, mléko a deriváty.

- Ořechy jako lískové ořechy, vlašské ořechy, kaštany, mandle a arašídy jsou zdrojem alaninu.

- Kokos, avokádo, chřest, lilek, kasava nebo kasava, řepa, mrkev a sladké brambory.

- Luštěniny, jako je kukuřice, fazole a hrášek.

- Obiloviny jako rýže, žito, pšenice, kakao, oves a žito.

Reference

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ergogenní účinky β-alaninu a karnosinu: Navrhovaný budoucí výzkum pro kvantifikaci jejich účinnosti. Živiny, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: Komplexní metabolická rekonstrukce lidského hepatocytu pro analýzu fyziologie jater. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1-13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (3. vydání). San Francisco, Kalifornie: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. a Weil, P. (2009). Harperova ilustrovaná biochemie (28. vydání). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerovy principy biochemie. Vydání Omega (5. vydání).