KVARTÉRNÍ STRUKTURA PROTEINŮ: CHARAKTERISTIKA - BIOLOGIE - 2025

Kvartérní struktura proteinů definuje prostorové vztahy mezi každou z jejich polypeptidové subjednotky spojené nekovalentními sil. V polymerních proteinech se každý z polypeptidových řetězců, které je tvoří, nazývá podjednotky nebo protomery.

Proteiny mohou být tvořeny jedním (monomerním), dvěma (dimerním), několika (oligomerním) nebo mnoha protomery (polymerním). Tyto protomery mohou mít podobnou nebo velmi odlišnou molekulární strukturu. V prvním případě se jedná o homotypické proteiny a ve druhém případě o heterotypy.

Příklad kvartérní struktury proliferujícího buněčného jaderného antigenového proteinu. Převzato a upraveno od: Thomas Shafee.

Ve vědecké notaci biochemici používají indexová řecká písmena k popisu protomerního složení proteinů. Například, tetramerní homotypická protein je označena α ₄, zatímco tetramerní protein skládá ze dvou odlišných dimerů je označena α ₂ p ₂.

Struktura proteinu

Proteiny jsou komplexní molekuly, které nabývají různých trojrozměrných konfigurací. Tyto konfigurace jsou jedinečné pro každý protein a umožňují jim provádět velmi specifické funkce. Úrovně strukturální organizace proteinů jsou následující.

Primární struktura

Týká se sekvence, ve které jsou různé aminokyseliny uspořádány v polypeptidovém řetězci. Tato sekvence je dána sekvencí DNA, která kóduje uvedený protein.

Sekundární struktura

Většina proteinů není plně prodloužených dlouhých řetězců aminokyselin, ale spíše mají oblasti, které jsou pravidelně skládány do šroubovice nebo listu. Toto skládání se nazývá sekundární struktura.

Terciární struktura

Skládané oblasti sekundární struktury mohou být zase složeny a sestaveny do kompaktnějších struktur. Tento poslední záhyb dává proteinu jeho trojrozměrný tvar.

Kvartérní struktura

V proteinech, které jsou tvořeny více než jednou podjednotkou, jsou kvartérní struktury prostorové vztahy, které existují mezi každou podjednotkou, které jsou spojeny nekovalentními vazbami.

Primární, sekundární, terciární a kvartérní struktury proteinů, trojrozměrná konformace. Převzato a upraveno od: Alejandro Porto.

Stabilita kvartérní struktury

Trojrozměrná struktura proteinů je stabilizována slabými nebo nekovalentními interakcemi. I když jsou tyto vazby nebo interakce mnohem slabší než normální kovalentní vazby, jsou četné a jejich kumulativní účinek je silný. Zde se podíváme na některé z nejčastějších interakcí.

Hydrofobní interakce

Některé aminokyseliny obsahují hydrofobní postranní řetězce. Když proteiny mají tyto aminokyseliny, skládací molekula uspořádá tyto postranní řetězce směrem dovnitř proteinu a chrání je před vodou. Povaha různých postranních řetězců znamená, že přispívají různými způsoby k hydrofobnímu účinku.

Van der Waalsovy interakce

K těmto interakcím dochází, když se molekuly nebo atomy, které nejsou spojeny kovalentními vazbami, dostanou příliš blízko u sebe, a proto se jejich vnější elektronové orbitaly začnou překrývat.

V té době se mezi těmito atomy vytvoří odpudivá síla, která roste velmi rychle, jak se jejich příslušná centra přibližují. Toto jsou takzvané „van der Waalsovy síly“.

Interakce zatížení-zatížení

Je to elektrostatická interakce, ke které dochází mezi párem nabitých částic. V proteinech se tento typ interakce vyskytuje jak v důsledku čistého elektrického náboje proteinu, tak v důsledku individuálního náboje iontů uvnitř. Tento typ interakce se někdy nazývá solný most.

Vodíkové vazby

Vodíková vazba je vytvořena mezi atomem vodíku kovalentně navázaným na donorovou skupinu vodíkové vazby a párem volných elektronů patřících do skupiny přijímající vazbu.

Tento typ vazby je velmi důležitý, protože vlastnosti mnoha molekul, včetně vlastností vody a biologických molekul, jsou do značné míry způsobeny vodíkovými vazbami. Sdílí vlastnosti kovalentních vazeb (elektrony jsou sdíleny) a také nekovalentních interakcí (interakce náboj-náboj).

Interakce dipólu

V molekulách, včetně proteinů, které nemají čistý náboj, může dojít k nestejnoměrnému uspořádání jejich vnitřních nábojů, přičemž jeden extrém je o něco negativnější než druhý. Toto je známé jako dipól.

Tento dipolární stav molekuly může být trvalý, ale může být také indukován. Dipóly mohou být přitahovány k iontům nebo jiným dipólům. Pokud jsou dipóly trvalé, interakce má větší rozsah než interakce s indukovanými dipóly.

Kromě těchto nekovalentních interakcí stabilizují některé oligomerní proteiny svou kvartérní strukturu prostřednictvím typu kovalentní vazby, disulfidové vazby. Ty jsou stanoveny mezi sulfhydrylovými skupinami cysteinů různých protomerů.

Disulfidové vazby také pomáhají stabilizovat sekundární strukturu proteinů, ale v tomto případě spojují cysteinylové zbytky ve stejném polypeptidu (intrapolypeptid disulfidové vazby).

Interakce mezi protomery

Jak je uvedeno výše, v proteinech, které jsou tvořeny několika podjednotkami nebo protomery, mohou být tyto podjednotky podobné (homotypické) nebo různé (heterotypní).

Homotypické interakce

Podjednotkami, které tvoří protein, jsou asymetrické polypeptidové řetězce. V homotypických interakcích se však tyto podjednotky mohou sdružovat různými způsoby a dosáhnout různých typů symetrie.

Interagující skupiny každého protomeru jsou obecně umístěny v různých polohách, proto se nazývají heterologní interakce. Heterologní interakce mezi různými podjednotkami se někdy vyskytují takovým způsobem, že každá podjednotka je zkroucena vzhledem k předchozí, přičemž je schopna dosáhnout spirálové struktury.

Při jiných příležitostech dochází k interakcím tak, že definované skupiny podjednotek jsou uspořádány kolem jedné nebo více os symetrie, což je známo jako symetrie bodové skupiny. Když existuje několik os symetrie, každá podjednotka se otáčí vzhledem k svému sousedovi o 360 ° / n (kde n představuje počet os).

Mezi typy takto získané symetrie patří například spirálová, krychlová a ikosahedrální.

Když dvě podjednotky interagují binární osou, každá jednotka se otáčí o 180 ° vzhledem k druhé kolem této osy. Tato symetrie je známý jako C ₂ symetrie. V tom jsou interakční místa v každé podjednotce identická; v tomto případě nemluvíme o heterologní interakci, ale spíše o izologické interakci.

Pokud je naopak asociace mezi oběma složkami dimeru heterologní, získá se asymetrický dimer.

Heterotypické interakce

Podjednotky, které interagují v proteinu, nejsou vždy stejné povahy. Existují proteiny, které jsou tvořeny dvanácti nebo více různými podjednotkami.

Interakce, které udržují stabilitu proteinu, jsou stejné jako u homotypických interakcí, ale obecně se získají zcela asymetrické molekuly.

Hemoglobin, například, je tetramer, který má dva různé páry podjednotek (α ₂ β ₂).

Kvartérní struktura hemoglobinu. Převzato a upraveno od: Benjah-bmm27. Pozměněno Alejandro Porto..

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde a KG Ahern (2002). Biochemie. 3. vydání. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner a VW Rodwell (1996). Harperova biochemie. Appleton a Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko a L. Stryer (2002). Biochemie. 5. vydání. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman a K.-H. Roehm (2005). Barevný atlas biochemie. 2. vydání. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemie. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemie. WH Freeman and Company, New York.