TERCIÁRNÍ STRUKTURA PROTEINŮ: HLAVNÍ CHARAKTERISTIKY - BIOLOGIE - 2025

Terciární struktura proteinu je trojrozměrná konformace, že polypeptidové řetězce získat, když se složit zpět na sebe. Tato konformace se objevuje interakcemi mezi postranními řetězci aminokyselinových zbytků polypeptidu. Boční řetězce mohou interagovat bez ohledu na jejich polohu na proteinu.

Protože to závisí na interakcích mezi skupinami R, terciární struktura vykazuje opakující se aspekty řetězce, protože tyto skupiny se liší pro každý aminokyselinový zbytek. Sekundární struktura, na druhé straně, závisí na karboxylových a aminoskupinách, které jsou přítomny ve všech aminokyselinách.

Terciární struktura protein kinázové fosfatázy, se sekundárními strukturami v alfa helixu a beta listu. Převzato a upraveno z: A2-33. Pozměněno Alejandro Porto..

Někteří autoři naznačují, že vláknité proteiny mají jednoduchou terciární strukturu, ale přesto jiní autoři poukazují na to, že tato struktura je typická pro globulární proteiny.

Vláknité proteiny

Ve vláknitých proteinech jsou polypeptidové řetězce uspořádány ve formě dlouhých vláken nebo dlouhých listů; obvykle se skládají z jediného typu sekundární struktury. Tato sekundární struktura je ve většině případů důležitější než terciární struktura při určování tvaru proteinu.

Její biologická funkce je strukturální, propůjčuje orgánům a strukturám, kde jsou nalezeny, sílu a / nebo elasticitu, přičemž je udržuje pohromadě. Všechny vláknité proteiny jsou nerozpustné ve vodě kvůli velkému množství hydrofobních zbytků aminokyselin, které představují.

Mezi tyto vláknité proteiny patří keratiny a kolagen. První z nich se nachází ve pojivových tkáních a ve strukturách, jako jsou vlasy, nehty (a-keratiny), šupiny a peří (β-keratiny). Kolagen se nachází mimo jiné v kostech, šlachách a kůži.

a-keratiny

Tyto proteiny jsou součástí tzv. Intermediárních filamentových proteinů, které hrají důležitou roli v cytoskeletu mnohobuněčných organismů. Kromě toho jsou hlavní složkou vlasů, nehtů, vlny, rohů, kopyt a jednoho z hlavních proteinů v zvířecí kůži.

Struktura molekuly je a šroubovice. Dva řetězce a-keratinu mohou být uspořádány paralelně a navzájem se navíjet tak, že jejich hydrofobní R skupiny vzájemně interagují. Tímto způsobem se vytvoří superhelická struktura nebo koule s levým vinutím.

Terciární struktura a-keratinu je jednoduchá a dominuje sekundární struktuře a-helixu. Na druhé straně je také přítomna kvartérní struktura, protože dvě molekuly se účastní superhelikální struktury, které interagují prostřednictvím nekovalentních vazeb.

p-keratiny

Primární struktura je podobná a-keratinům, ale jejich sekundární struktuře dominují β listy. Jsou hlavní složkou plazů a ptáků.

Kolagen

Tento protein může představovat více než 30% celkové proteinové hmotnosti některých zvířat. Nachází se mimo jiné v chrupavkách, kostech, šlachách, rohovce a kůži.

Sekundární struktura kolagenu je jedinečná a je reprezentována levotočivou šroubovicí s 3,3 aminokyselinovými zbytky pro každé kolo. Tři levotočivé spirálové řetězce (a řetězce) jsou navinuty na sebe, čímž se získá pravotočivá supercoiled molekula známá některými autory jako tropokolagen.

Molekuly tropokolagenu se spojují a vytvářejí kolagenové vlákno, které má vysokou pevnost, lepší než ocel a srovnatelné s vysokou pevností mědi.

Jiné vláknité proteiny

Jiné typy vláknitých proteinů jsou fibroin a elastin. První se skládá z β listů, které se skládají hlavně z glycinu, alaninu a serinu.

Boční řetězce těchto aminokyselin jsou malé, takže je lze pevně zabalit. Výsledkem je vlákno, které je jak velmi odolné, tak velmi málo roztažitelné.

V elastinu valin nahrazuje serin mezi hlavními složkami aminokyselin. Na rozdíl od fibroinu je elastin velmi roztažitelný, proto jeho jméno. Při složení molekuly působí také lysin, který se může účastnit zesíťovacích vazeb, které umožňují elastinu získat zpět svůj tvar, když napětí přestane.

Globulární proteiny

Globulární proteiny, na rozdíl od vláknitých, jsou rozpustné a obecně mají několik typů sekundárních struktur. V nich jsou však důležitější trojrozměrné konformace, které získají při skládání na sebe (terciární struktura).

Tyto konkrétní trojrozměrné konformace propůjčují každému proteinu specifickou biologickou aktivitu. Hlavní funkcí těchto proteinů je regulace, jako tomu je u enzymů.

Charakteristika terciární struktury globulárních proteinů

Terciární struktura globulárních proteinů má některé důležité vlastnosti:

- Globulární proteiny jsou kompaktní díky balení skládáním polypeptidového řetězce.

- Vzdálené zbytky aminokyselin v primární struktuře polypeptidových řetězců jsou těsně u sebe, díky vzájemnému vzájemnému působení mohou navzájem interagovat.

- Větší globulární proteiny (více než 200 aminokyselin) mohou mít několik kompaktních segmentů, nezávisle na sobě a se specifickými funkcemi, a každý z těchto segmentů se nazývá doména. Doména může mít mezi 50 a 350 aminokyselinovými zbytky.

Terciární struktura myoglobinu. Převzato a upraveno od: Thomas Splettstoesser. Pozměněno Alejandro Porto..

Obecná pravidla skládání globulárních proteinů

Jak již bylo uvedeno, proteiny představují zvláštní formy skládání, které jim také dávají zvláštní vlastnosti. Toto skládání není náhodné a je upřednostňováno jak primární, sekundární strukturou, tak některými nekovalentními interakcemi a existují také určitá fyzická omezení skládání, pro která byla formulována některá pravidla:

- Všechny globulární proteiny mají definované distribuční vzorce, přičemž hydrofobní R skupiny směřují do vnitřku molekuly a hydrofilní zbytky ve vnější vrstvě. To vyžaduje alespoň dvě vrstvy sekundární struktury. Smyčka β-α-β a a-a vrchol mohou poskytnout tyto dvě vrstvy.

- P plechy jsou obvykle uspořádány do válcované formy vlevo.

- V polypeptidovém řetězci mohou nastat různé závity, které přecházejí z jedné sekundární struktury do druhé, jako jsou β nebo y otočky, které mohou obrátit směr řetězce o čtyři nebo méně aminokyselinových zbytků.

- Globulární proteiny mají α helixy, β listy, zatáčky a nepravidelně strukturované segmenty.

Denaturace proteinů

Pokud protein ztratí svou přirozenou (přirozenou) trojrozměrnou strukturu, ztrácí svou biologickou aktivitu a většinu svých specifických vlastností. Tento proces je znám pod názvem denaturace.

Denaturace může nastat, když se změní přírodní podmínky prostředí, například změnou teploty nebo pH. U mnoha proteinů je tento proces nevratný; nicméně, jiní mohou spontánně získat jejich přirozenou strukturu, když normální podmínky prostředí jsou obnoveny.

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde a KG Ahern (2002). Biochemie. 3. vydání. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner a VW Rodwell (1996). Harperova biochemie. Appleton a Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko a L. Stryer (2002). Biochemie. 5. vydání. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith a J. Hardin (2006) World of the Cell. 6. vydání. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biochemie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee a JR McKee (2003). Biochemie: Molekulární podstata života. 3. vydání. Společnosti McGraw-HiII, Inc.