LYSIN: CHARAKTERISTIKA, STRUKTURA, FUNKCE, BIOSYNTÉZA - BIOLOGIE - 2025

Lysin (Lys, K) nebo -diaminocaproic kyselina ε, je jedním z 22 aminokyselin, které tvoří až proteiny z živých organismů, a pro lidi, se považuje se za nezbytné, protože nemá žádnou cestu biosyntézy.

Byl objeven Drechselem v roce 1889 jako produkt hydrolýzy (rozkladu) kaseinogenu. O roky později Fischer, Siegfried a Hedin určili, že je také součástí proteinů, jako je želatina, vaječný albumin, konglutin, fibrin a další proteiny.

Chemická struktura aminokyseliny lysinu (zdroj: Borb, přes Wikimedia Commons)

Jeho výskyt byl později prokázán v klíčení sazenic a ve většině zkoumaných rostlinných proteinů, u kterých byla stanovena jeho hojnost jako obecný základní prvek všech buněčných proteinů.

Považuje se za jednu z hlavních „omezujících“ aminokyselin ve stravách bohatých na obiloviny, a proto se předpokládá, že ovlivňuje kvalitu obsahu bílkovin spotřebovaných různými nerozvinutými populacemi světa.

Některé studie prokázaly, že příjem lysinu podporuje produkci a uvolňování hormonů inzulínu a glukagonu, které mají důležité účinky na energetický metabolismus těla.

vlastnosti

Lysin je pozitivně nabitá a-aminokyselina, má 146 g / mol molekulové hmotnosti a hodnota disociační konstanty jeho postranního řetězce (R) je 10,53, což znamená, že při fyziologickém pH jeho substituční aminoskupina je plně ionizovaný, což dává aminokyselině čistý kladný náboj.

Jeho výskyt v bílkovinách různých druhů živých organismů je téměř 6% a různí autoři se domnívají, že lysin je nezbytný pro růst a adekvátní opravu tkání.

Buňky mají velké množství derivátů lysinu, které plní širokou škálu fyziologických funkcí. Mezi ně patří hydroxylysin, methyl-lysin a další.

Jde o ketogenní aminokyselinu, což znamená, že její metabolismus produkuje uhlíkové kostry přechodných substrátů pro formovací dráhy molekul, jako je acetyl-CoA, s následnou tvorbou ketonových tělísek v játrech.

Na rozdíl od jiných esenciálních aminokyselin to není glukogenní aminokyselina. Jinými slovy, její degradace nekončí produkcí zprostředkovatelů dráhy produkující glukózu.

Struktura

Lysin je zařazen do skupiny bazických aminokyselin, jejichž postranní řetězce mají ionizovatelné skupiny s kladnými náboji.

Její postranní řetězec nebo skupina R má druhou primární aminoskupinu připojenou k atomu uhlíku v poloze e svého alifatického řetězce, a proto se nazývá "e-aminokapron".

Má atom uhlíku a, ke kterému je připojen atom vodíku, aminoskupina, karboxylová skupina a postranní řetězec R, charakterizovaný molekulovým vzorcem (-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Protože postranní řetězec má tři methylenové skupiny, a ačkoli má lysinová molekula při fyziologickém pH kladně nabitou aminoskupinu, má tato skupina R silný hydrofobní charakter, což je důvod, proč je často „pohřbena“ v proteinových strukturách., vynechat pouze ε-aminoskupinu.

Aminoskupina na postranním řetězci lysinu je vysoce reaktivní a obecně se podílí na aktivních centrech mnoha proteinů s enzymatickou aktivitou.

Funkce

Lysin, který je esenciální aminokyselinou, plní více funkcí jako mikronutrient, zejména u lidí a jiných zvířat, ale je také metabolitem v různých organismech, jako jsou bakterie, kvasinky, rostliny a řasy.

Charakteristiky jeho postranního řetězce, konkrétně vlastnosti e-aminoskupiny připojené k uhlovodíkovému řetězci, který je schopen tvořit vodíkové vazby, mu dávají zvláštní vlastnosti, díky kterým je účastníkem katalytických reakcí v různých typech enzymů.

Je velmi důležitý pro normální růst a přestavbu svalů. Kromě toho je to prekurzorová molekula pro karnitin, sloučenina syntetizovaná v játrech, mozku a ledvinách, která je zodpovědná za transport mastných kyselin do mitochondrií za účelem výroby energie.

Tato aminokyselina je také nezbytná pro syntézu a tvorbu kolagenu, důležitého proteinu pojivového tkáňového systému v lidském těle, a proto přispívá k udržování struktury kůže a kostí.

Experimentálně rozpoznává funkce v:

- Ochrana střev před stresovými podněty, kontaminací bakteriálními a virovými patogeny atd.

- Omezují příznaky chronické úzkosti

- Podporovat růst kojenců, kteří vyrůstají v nízkých kvalitách stravy

Biosyntéza

Lidé a jiní savci nemohou syntetizovat aminokyselinu lysin in vivo, a proto jej musí získat z živočišných a rostlinných bílkovin požívaných potravou.

V přírodním světě se vyvinuly dvě různé cesty pro biosyntézu lysinu: jedna používaná „nižšími“ bakteriemi, rostlinami a houbami a druhá používaná euglenidy a „vyššími“ houbami.

Biosyntéza lysinu u rostlin, hub a bakterií

U těchto organismů se lysin získává z kyseliny diaminopimelové 7-krokovou cestou začínající pyruvátem a aspartátem semialdehydu. Například u bakterií tato cesta zahrnuje produkci lysinu pro účely (1) syntézy proteinů, (2) syntézy diaminopimelátů a (3) syntézy lysinu, které budou použity v buněčné stěně peptidoglykanu.

Aspartát v organismech, které tuto cestu představují, vede nejen k lysinu, ale vede také k produkci methioninu a threoninu.

Dráha se rozděluje na aspartátový semialdehyd pro produkci lysinu a na homoserin, který je předchůdcem threoninu a methioninu.

Biosyntéza lysinu u vyšších a euglenidních hub

Syntéza de novo lysinu u vyšších hub a euglenidních mikroorganismů probíhá prostřednictvím intermediárního L-a-aminoadipátu, který je mnohokrát transformován různými způsoby než v bakteriích a rostlinách.

Cesta sestává z 8 enzymatických kroků, zahrnujících 7 volných meziproduktů. První polovina dráhy probíhá v mitochondriích a dosahuje syntézy a-aminoadipátu. K přeměně a-aminoadipátu na L-lysin dochází později v cytosolu.

- První krok této cesty spočívá v kondenzaci a-ketoglutarátových a acetyl-CoA molekul enzymem homocitrate syntáza, která poskytuje kyselinu homocytrovou.

- Kyselina homocytrová se dehydratuje na kyselinu cis-homomakonitovou, která se pak enzymem homoaconitázy převede na homoisocytrickou kyselinu.

- Homoisocytrová kyselina je oxidována homoisocitrátdehydrogenázou, čímž se dosáhne přechodné tvorby oxoglutarátu, který ztratí molekulu oxidu uhličitého (CO2) a nakonec skončí jako kyselina a-katoadipová.

- Tato poslední sloučenina je transaminována procesem závislým na glutamátu díky působení enzymu aminoadipátaminotransferázy, který produkuje kyselinu L-a-aminoadipovou.

- Postranní řetězec kyseliny L-a-aminoadipové je redukován za vzniku kyseliny L-a-aminoadipové-5-semialdehydy působením aminoadipát reduktázy, což je reakce, která vyžaduje ATP a NADPH.

- Sacropin reduktáza poté katalyzuje kondenzaci δ-semialdehydu kyseliny L-α-aminoadipové s molekulou L-glutamátu. Následně se imino redukuje a získá se sukropin.

- Konečně, vazba uhlík-dusík v glutamátové části sacharopinu je „štěpena“ enzymem saccharopindehydrogenáza, čímž se získá L-lysin a kyselina a-ketoglutarát jako konečné produkty.

Alternativy k lysinu

Experimentální testy a analýzy prováděné na potkanech v růstovém období umožnily objasnit, že ε-N-acetyl-lysin může nahradit lysin pro podporu růstu potomstva, a to díky přítomnosti enzymu: ε-lysin acylázy..

Tento enzym katalyzuje hydrolýzu ε-N-acetyl-lysinu za vzniku lysinu, a to velmi rychle a ve velkém množství.

Degradace

U všech druhů savců je první krok degradace lysinu katalyzován enzymem lysin-2-oxoglutarát reduktáza, který je schopen přeměnit lysin a a-oxoglutarát na sacharin, derivát aminokyseliny přítomný ve fyziologických tekutinách zvířat, a jehož existence v nich byla prokázána na konci 60. let.

Sukropin je přeměněn na a-aminoadipát 5-semialdehyd a glutamát působením enzymu saccharopin dehydrogenázy. Jiný enzym je také schopen použít sacropin jako substrát k jeho hydrolýze na lysin a a-oxoglutarát, což je známé jako oxidoreduktáza sacharopinu.

Sacropin, jeden z hlavních metabolických zprostředkovatelů při rozkladu lysinu, má za fyziologických podmínek extrémně vysokou míru obratu, a proto se nehromadí v tekutinách nebo tkáních, což bylo prokázáno vysokou zjištěnou aktivitou sacharosin dehydrogenázy.

Množství a aktivita enzymů podílejících se na metabolismu lysinu však do velké míry závisí na různých genetických aspektech každého konkrétního druhu, protože existují vnitřní variace a specifické kontrolní nebo regulační mechanismy.

"Sacaropinuria"

Existuje patologický stav související s hojnou ztrátou aminokyselin, jako je lysin, citrulin a histidin, močí, což se nazývá „saccharopinurie“. Sukropin je derivát aminokyselin metabolismu lysinu, který se vylučuje společně se třemi aminokyselinami uvedenými v moči pacientů se sakropinurií.

Sucropin byl původně objeven v pivovarských kvasnicích a je předchůdcem lysinu v těchto mikroorganismech. V jiných eukaryotických organismech je tato sloučenina produkována během degradace lysinu v mitochondriích hepatocytů.

Potraviny bohaté na lysin

Lysin se získává z potravin konzumovaných ve stravě a průměrný dospělý člověk potřebuje alespoň 0,8 g denně. Nachází se v mnoha bílkovinách živočišného původu, zejména v červeném masu, jako je hovězí, jehněčí a kuřecí maso.

Nachází se v rybách, jako je tuňák a losos, av mořských plodech, jako jsou ústřice, krevety a mušle. Rovněž se vyskytuje ve složených bílkovinách mléčných výrobků a jejich derivátech.

V rostlinných potravinách se vyskytuje v bramborách, paprikách a póreku. To je také nalezené v avokádu, broskve a hrušky. V luštěninách, jako jsou fazole, cizrna a sója; v dýňových semenech, v makadamových ořechech a kešu kešu (merey, kešu atd.).

Výhody jeho příjmu

Tato aminokyselina je zahrnuta v mnoha lécích na výživu nutraceutik, tj. Izolovaných z přírodních sloučenin, zejména rostlin.

Používá se jako antikonvulzivum a ukázalo se také, že je účinný při inhibici replikace viru Herpes Simplex typu 1 (HSV-1), který se obvykle projevuje v časech stresu, když je imunitní systém stlačen nebo „oslaben“ jako puchýře. nebo opar na rtech.

Účinnost doplňků L-lysinu při léčbě opary je způsobena skutečností, že „konkuruje“ nebo „blokuje“ arginin, další proteinovou aminokyselinu, která je nezbytná pro množení HSV-1.

Bylo zjištěno, že lysin má také anti-anxiolytické účinky, protože pomáhá blokovat receptory, které se účastní odpovědí na různé stresové podněty, kromě účasti na snižování hladin kortizolu, „stresového hormonu“.

Některé studie naznačily, že může být užitečný mimo jiné pro inhibici růstu rakovinných nádorů, pro zdraví očí, pro kontrolu krevního tlaku.

U zvířat

Běžnou strategií pro léčbu infekcí herpes virem I u koček je doplnění lysinu. Některé vědecké publikace však prokazují, že tato aminokyselina nemá ve kočkovitých šňavkách žádnou antivirovou vlastnost, ale spíše působí snížením koncentrace argininu.

O zdraví kojenců

Ukázalo se, že experimentální požití L-lysinu přidaného do mléka kojenců během laktačního období je prospěšné pro zvýšení tělesné hmotnosti a vyvolání chuti k jídlu u dětí během prvních fází postnatálního vývoje.

Přebytek L-lysinu však může způsobit nadměrné vylučování aminokyselin aminokyselinami neutrálních i základních charakteristik, což vede k jejich tělesné nerovnováze.

Nadměrná suplementace L-lysinem může vést k potlačení růstu a dalším zjevným histologickým účinkům ve velkých orgánech, pravděpodobně v důsledku ztráty aminokyselin v moči.

Ve stejné studii se také ukázalo, že suplementace lysinu zlepšuje nutriční vlastnosti přijímaných rostlinných bílkovin.

Další podobné studie provedené u dospělých a dětí obou pohlaví v Ghaně, Sýrii a Bangladéši přinesly prospěšné vlastnosti příjmu lysinu ke snížení průjmu u dětí a některých fatálních respiračních stavů u dospělých mužů.

Poruchy nedostatku lysinu

Lysin je, stejně jako všechny esenciální a neesenciální aminokyseliny, nezbytný pro správnou syntézu buněčných proteinů, které přispívají k tvorbě organických systémů těla.

Značné nedostatky lysinu ve stravě, protože se jedná o esenciální aminokyselinu, která se nevytváří v těle, mohou vést k rozvoji úzkostných symptomů zprostředkovaných serotoninem, kromě průjmu, také souvisejících s receptory serotoninu.

Reference

1. Bol, S., & Bunnik, EM (2015). Doplnění lysinu není účinné při prevenci nebo léčbě infekce kočičím herpesvirem 1 u koček: Systematické hodnocení. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Saccharopinurie: nová vrozená chyba metabolismu lysinu. Nature, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., & Jerez-Timaure, N. (2015). Hodnocení trávitelných hladin lysinu ve stravách s vysokou hustotou energie pro dokončování prasat. Časopis MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Fellows, BFCI a Lewis, MHR (1973). Metabolismus lysinu u savců. Biochemical Journal, 136, 329-334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR a Varisi, VA (2003). Lyzinový katabolismus: tok, metabolická role a regulace. Brazilian Journal of Plant Physiology, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Vliv doplňování lysinu na zdraví a nemocnost u subjektů patřících k chudým příměstským domácnostem v Akkře v Ghaně. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928–939.
7. Hutton, CA, Perugini, MA, a Gerrard, JA (2007). Inhibice biosyntézy lysinu: vyvíjející se antibiotická strategie. Molecular BioSystems, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, a Nuttall, FQ (2009). Požití lysinu značně zmírňuje glukózovou odpověď na požitou glukózu bez změny inzulínové odpovědi. American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314–320.
9. Nagai, H., a Takeshita, S. (1961). Nutriční účinek suplementace L-lysinem na růst kojenců a dětí. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). Healthline. Získáno 4. září 2019, z www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM a Jackson, MD (2000). Biosyntéza lysinu a metabolismus v hubách. Reports Natural Product Reports, 17 (1), 85–97.