LYSOZYM: VLASTNOSTI, STRUKTURA, FUNKCE - BIOLOGIE - 2025

Tyto lysozymy jsou hydrolytické enzymy, v přírodě široce rozšířená, která je schopna hydrolyzovat glykosidické vazby peptidoglykanu stěny bakterií. Jsou přítomny v rostlinách a zvířatech a fungují jako obranný mechanismus proti bakteriálním infekcím.

Objev těchto enzymů sahá až do roku 1922, kdy si Alexander Fleming uvědomil, že existuje protein, který má katalytickou schopnost lyžovat bakterie v některých lidských tkáních a sekrecích.

Grafické znázornění struktury lysozymu (Zdroj: pracovníci Jawahara Swaminathana a MSD v Evropském institutu bioinformatiky prostřednictvím Wikimedia Commons)

Díky snadnému získání a malé velikosti byl lysozym jedním z prvních enzymů, které byly sekvenovány a jejichž struktura byla stanovena rentgenovým zářením. V současné době se používá jako modelový systém v chemii, enzymologii, krystalografii a molekulární biologii proteinů.

Lysozym je "bakteriolytický" enzym, který se specializuje na hydrolýzu β-1,4 glykosidických vazeb, které se tvoří mezi kyselinou N-acetylmuramovou a N-acetylglukosaminem přítomným ve stěně peptidoglykanů, která je zvláště exponována v gram-pozitivní bakterie.

Má různé funkce, trávicí i imunologické, ve všech organismech, kde je exprimován a používán jako biotechnologický zdroj pro různé účely.

vlastnosti

Lysozymy jsou exprimovány hlavními skupinami živých organismů na planetě, ale jsou obzvláště hojné u zvířat a právě z nich byly dále čištěny a studovány.

U lidí se lysozym nachází ve vysokých koncentracích v různých tekutinách a tkáních, jako jsou játra, chrupavka, sliny, hlen a slzy. Je exprimován hematopoetickými buňkami a nachází se také v granulocytech, monocytech a makrofázích, jakož i v jiných prekurzorových buňkách v kostní dřeni.

Lysozymy rostlinného původu hydrolyzují substráty podobné těm, které používají jiné blízce příbuzné enzymy známé jako chitinázy, z tohoto důvodu mohou také hydrolyzovat vazby v chitinu, i když s menší účinností.

Druhy lysozymů u zvířat a jejich vlastnosti

V království zvířat byly popsány nejméně tři typy lysozymů:

-Lyzozymy typu C („C“ „ c onvencional“ nebo „ c hicken“ znamenají kuřecí angličtinu)

- Lysozymes typu G ("G" pro " g oose", což znamená husí v angličtině) a

-Lysozymes I. typu („I“ z „ i nvertebrates“)

Tři třídy lysozymů se od sebe liší s ohledem na jejich aminokyselinové sekvence, jejich biochemické vlastnosti a jejich enzymatické vlastnosti.

Lyzozymy typu C.

Tyto lysozymy jsou považovány za „modelové“ enzymy této rodiny, protože sloužily jako model pro studium struktury a funkce. Oni jsou známí jako typ “C” anglického “kuře”, protože oni byli izolovaní poprvé od bílé slepičích vajec.

Do této třídy patří lysozymy produkované většinou obratlovců, zejména ptáků a savců. Zahrnuje také enzymy přítomné v některých členovcích, jako je Lepidoptera, Diptera, některé pavoukovci a korýši.

Jsou to malé enzymy, protože mají molekulovou hmotnost nepřesahující 15 kDa. Jsou to základní proteiny s vysokými izoelektrickými body.

Lysozymy typu G

První lysozym tohoto typu byl identifikován u husích vaječných bílků a vyskytuje se v mnoha druzích ptáků, jako jsou kuřata, labutě, pštrosi, kasiáni a další.

V některých případech jsou lysozymy typu G hojnější než lyzozymy typu C ve vaječných bílcích určitých ptáků, zatímco v jiných je opak pravdou, lysozymy typu C jsou hojnější.

Tyto lysozymy jsou také přítomny v mlžech mlžných a v některých plášťovcích. Jsou o něco větší než proteiny typu C, ale jejich molekulová hmotnost obvykle nepřesahuje 25 kDa.

Lyzozymy typu I.

Tyto lysozymy jsou přítomny primárně u bezobratlých zvířat. Jeho přítomnost byla stanovena u annelids, ostnokožců, korýšů, hmyzu, měkkýšů a hlístů, a není přítomna u savců a jiných obratlovců.

Mají více kyselé isoelektrické body než body proteinů typu C a typu G.

Struktura

Tři typy živočišných enzymů popsané v předchozí části mají poměrně podobné trojrozměrné struktury.

Lidský lysozym je lysozym typu C a byl prvním z těchto enzymů, které byly studovány a strukturálně charakterizovány. Je to malý protein se 130 aminokyselinovými zbytky a je kódován genem umístěným na chromozomu 12, který má 4 exony a 3 introny.

Jeho struktura je rozdělena do dvou domén: jedna je známá jako a doména a druhá jako β doména. Doména a je složena ze čtyř alfa spirál a doména p sestává z antiparalelní β listu a velké smyčky.

Katalytické místo enzymu je lokalizováno ve štěrbině, která je vytvořena mezi oběma doménami a pro spojení se substrátem má zbytky kyseliny glutamové a kyseliny asparagové. Kromě toho má alespoň šest "subsitů" známých jako A, B, C, D, E a F, které jsou schopné vázat se na šest po sobě následujících cukrových zbytků.

Funkce

Lysozym má nejen fyziologické funkce při ochraně a boji proti bakteriálním infekcím v organismech, které ho exprimují, ale, jak bylo uvedeno, je velmi užitečný jako modelový enzym z chemického, enzymatického a strukturního hlediska.

V dnešním průmyslu je uznáván jako silný baktericid a používá se k uchovávání potravin a drog.

Díky reakci, kterou tyto enzymy katalyzují, mohou působit na různé bakteriální populace a měnit stabilitu svých stěn, což se následně promítá do buněčné lýzy.

Ve spojení s jinými podobnými enzymy mohou lysozymy působit na grampozitivní i gramnegativní bakterie, takže je lze považovat za součást antibakteriálního „imunitního“ systému různých tříd organismů.

V bílých krvinek přítomných v krvi savců mají tyto enzymy důležité funkce při degradaci invazivních mikroorganismů, což je činí nezbytnými pro imunitní systém lidí a jiných savců.

Lysozymy v rostlinách plní v podstatě stejné funkce jako u zvířat, která je exprimují, protože jsou první linií obrany proti bakteriálním patogenům.

Reference

1. Callewaert, L. a Michels, W. (2010). Lysozymes v říši zvířat. J. Biosci., 35 (1), 127 - 160.
2. Merlini, G., & Bellotti, V. (2005). Lysozym: Paradigmatická molekula pro zkoumání struktury, funkce a chybného složení proteinu. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lysozyme: krátký přehled. Postgraduální lékařský deník, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Lysozyme in Livestock: Průvodce výběrem nemoci. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., a Wintjens, R. (2010). Strukturální vztahy v nadrodině lysozymu: významné důkazy pro motivy podpisu glykosidové hydrolázy. PLoS One, 5 (11), 1-10.